[日本語] English
万見
- PDB-4utq: A structural model of the active ribosome-bound membrane protein ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4utq
タイトルA structural model of the active ribosome-bound membrane protein insertase YidC
要素
  • ATP SYNTHASE SUBUNIT C
  • MEMBRANE PROTEIN INSERTASE YIDC
キーワードPROTEIN TRANSPORT / PROTEIN TRANSLOCATION / BIOINFORMATICS / MD SIMULATION / MEMBRANE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein insertion into membrane from inner side / membrane insertase activity / cell envelope Sec protein transport complex / protein transport by the Sec complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex / protein insertion into membrane / proton motive force-driven ATP synthesis / : / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism ...protein insertion into membrane from inner side / membrane insertase activity / cell envelope Sec protein transport complex / protein transport by the Sec complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex / protein insertion into membrane / proton motive force-driven ATP synthesis / : / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / protein folding / protein-containing complex assembly / lipid binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Membrane insertase YidC, N-terminal / YidC, periplasmic domain superfamily / YidC periplasmic domain / Membrane insertase YidC / : / Membrane insertase YidC/Oxa1, C-terminal / 60Kd inner membrane protein / Membrane insertase YidC/ALB3/OXA1/COX18 / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit C ...Membrane insertase YidC, N-terminal / YidC, periplasmic domain superfamily / YidC periplasmic domain / Membrane insertase YidC / : / Membrane insertase YidC/Oxa1, C-terminal / 60Kd inner membrane protein / Membrane insertase YidC/ALB3/OXA1/COX18 / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C
類似検索 - ドメイン・相同性
Membrane protein insertase YidC / ATP synthase subunit c
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8 Å
データ登録者Wickles, S. / Singharoy, A. / Andreani, J. / Seemayer, S. / Bischoff, L. / Berninghausen, O. / Soeding, J. / Schulten, K. / vanderSluis, E.O. / Beckmann, R.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: A structural model of the active ribosome-bound membrane protein insertase YidC.
著者: Stephan Wickles / Abhishek Singharoy / Jessica Andreani / Stefan Seemayer / Lukas Bischoff / Otto Berninghausen / Johannes Soeding / Klaus Schulten / Eli O van der Sluis / Roland Beckmann /
要旨: The integration of most membrane proteins into the cytoplasmic membrane of bacteria occurs co-translationally. The universally conserved YidC protein mediates this process either individually as a ...The integration of most membrane proteins into the cytoplasmic membrane of bacteria occurs co-translationally. The universally conserved YidC protein mediates this process either individually as a membrane protein insertase, or in concert with the SecY complex. Here, we present a structural model of YidC based on evolutionary co-variation analysis, lipid-versus-protein-exposure and molecular dynamics simulations. The model suggests a distinctive arrangement of the conserved five transmembrane domains and a helical hairpin between transmembrane segment 2 (TM2) and TM3 on the cytoplasmic membrane surface. The model was used for docking into a cryo-electron microscopy reconstruction of a translating YidC-ribosome complex carrying the YidC substrate FOc. This structure reveals how a single copy of YidC interacts with the ribosome at the ribosomal tunnel exit and identifies a site for membrane protein insertion at the YidC protein-lipid interface. Together, these data suggest a mechanism for the co-translational mode of YidC-mediated membrane protein insertion.
履歴
登録2014年7月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月20日Group: Database references
改定 1.22018年10月3日Group: Data collection
カテゴリ: diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / em_software
Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2705
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2705
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2705
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MEMBRANE PROTEIN INSERTASE YIDC
Z: ATP SYNTHASE SUBUNIT C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,8362
ポリマ－69,8362
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

#1: タンパク質 MEMBRANE PROTEIN INSERTASE YIDC / FOLDASE YIDC / INNER MEMBRANE PROTEIN YIDC / MEMBRANE INTEGRASE YIDC / OXA1EC


分子量: 61576.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P25714
#2: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT C / ATP SYNTHASE F(0) SECTOR SUBUNIT C / DICYCLOHEXYLCARBODIIMIDE-BINDING PROTEIN / F-TYPE ATPASE ...ATP SYNTHASE F(0) SECTOR SUBUNIT C / DICYCLOHEXYLCARBODIIMIDE-BINDING PROTEIN / F-TYPE ATPASE SUBUNIT C / F-ATPASE SUBUNIT C / LIPID-BINDING PROTEIN


分子量: 8259.064 Da / 分子数: 1 / Fragment: MEMBRANE DOMAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P68699

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: MONOMERIC YIDC BOUND TO RIBOSOME NASCENT CHAIN COMPLEX(F0C)
タイプ: RIBOSOME
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV,

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2013年6月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1300 nm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 2000

-
解析

EMソフトウェア名称: SPIDER / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: DEFOCUS GROUP
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 8 Å / 粒子像の数: 58960 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.035 Å
詳細: ONLY THE MEMBRANE PART WAS MODELED SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2705. (DEPOSITION ID: 12685).
対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数552 0 0 0 552

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る