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- PDB-4biq: Homology model of coxsackievirus A7 (CAV7) empty capsid proteins. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4biq
タイトルHomology model of coxsackievirus A7 (CAV7) empty capsid proteins.
要素
  • VP1
  • VP2
  • VP3
キーワードVIRUS / PICORNAVIRUS / ENTEROVIRUS / HEV-A
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Picornavirus coat protein / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種HUMAN COXSACKIEVIRUS A7 (コクサッキーウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.09 Å
データ登録者Seitsonen, J.J.T. / Shakeel, S. / Susi, P. / Pandurangan, A.P. / Sinkovits, R.S. / Hyvonen, H. / Laurinmaki, P. / Yla-Pelto, J. / Topf, M. / Hyypia, T. / Butcher, S.J.
引用
ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2014
タイトル: Combined approaches to flexible fitting and assessment in virus capsids undergoing conformational change.
著者: Arun Prasad Pandurangan / Shabih Shakeel / Sarah Jane Butcher / Maya Topf /
要旨: Fitting of atomic components into electron cryo-microscopy (cryoEM) density maps is routinely used to understand the structure and function of macromolecular machines. Many fitting methods have been ...Fitting of atomic components into electron cryo-microscopy (cryoEM) density maps is routinely used to understand the structure and function of macromolecular machines. Many fitting methods have been developed, but a standard protocol for successful fitting and assessment of fitted models has yet to be agreed upon among the experts in the field. Here, we created and tested a protocol that highlights important issues related to homology modelling, density map segmentation, rigid and flexible fitting, as well as the assessment of fits. As part of it, we use two different flexible fitting methods (Flex-EM and iMODfit) and demonstrate how combining the analysis of multiple fits and model assessment could result in an improved model. The protocol is applied to the case of the mature and empty capsids of Coxsackievirus A7 (CAV7) by flexibly fitting homology models into the corresponding cryoEM density maps at 8.2 and 6.1Å resolution. As a result, and due to the improved homology models (derived from recently solved crystal structures of a close homolog - EV71 capsid - in mature and empty forms), the final models present an improvement over previously published models. In close agreement with the capsid expansion observed in the EV71 structures, the new CAV7 models reveal that the expansion is accompanied by ∼5° counterclockwise rotation of the asymmetric unit, predominantly contributed by the capsid protein VP1. The protocol could be applied not only to viral capsids but also to many other complexes characterised by a combination of atomic structure modelling and cryoEM density fitting.
#1: ジャーナル: J Virol / 年: 2012
タイトル: Structural analysis of coxsackievirus A7 reveals conformational changes associated with uncoating.
著者: Jani J T Seitsonen / Shabih Shakeel / Petri Susi / Arun P Pandurangan / Robert S Sinkovits / Heini Hyvönen / Pasi Laurinmäki / Jani Ylä-Pelto / Maya Topf / Timo Hyypiä / Sarah J Butcher /
要旨: Coxsackievirus A7 (CAV7) is a rarely detected and poorly characterized serotype of the Enterovirus species Human enterovirus A (HEV-A) within the Picornaviridae family. The CAV7-USSR strain has ...Coxsackievirus A7 (CAV7) is a rarely detected and poorly characterized serotype of the Enterovirus species Human enterovirus A (HEV-A) within the Picornaviridae family. The CAV7-USSR strain has caused polio-like epidemics and was originally thought to represent the fourth poliovirus type, but later evidence linked this strain to the CAV7-Parker prototype. Another isolate, CAV7-275/58, was also serologically similar to Parker but was noninfectious in a mouse model. Sequencing of the genomic region encoding the capsid proteins of the USSR and 275/58 strains and subsequent comparison with the corresponding amino acid sequences of the Parker strain revealed that the Parker and USSR strains are nearly identical, while the 275/58 strain is more distant. Using electron cryomicroscopy and three-dimensional image reconstruction, the structures of the CAV7-USSR virion and empty capsid were resolved to 8.2-Å and 6.1-Å resolutions, respectively. This is one of the first detailed structural analyses of the HEV-A species. Using homology modeling, reconstruction segmentation, and flexible fitting, we constructed a pseudoatomic T = 1 (pseudo T = 3) model incorporating the three major capsid proteins (VP1 to VP3), addressed the conformational changes of the capsid and its constituent viral proteins occurring during RNA release, and mapped the capsid proteins' variable regions to the structure. During uncoating, VP4 and RNA are released analogously to poliovirus 1, the interfaces of VP2 and VP3 are rearranged, and VP1 rotates. Variable regions in the capsid proteins were predicted to map mainly to the surface of VP1 and are thus likely to affect the tropism and pathogenicity of CAV7.
履歴
登録2013年4月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2014年4月2日ID: 4AGY
改定 1.12014年4月2日Group: Database references / Other
改定 1.22018年10月3日Group: Data collection
カテゴリ: diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / em_software
Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2027
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2027
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VP1
B: VP2
C: VP3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,2983
ポリマ－73,2983
非ポリマー00
水00
1
A: VP1
B: VP2
C: VP3
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,397,889180
ポリマ－4,397,889180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: VP1
B: VP2
C: VP3
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 366 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)366,49115
ポリマ－366,49115
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: VP1
B: VP2
C: VP3
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 440 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)439,78918
ポリマ－439,78918
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrix
1given(1), (1), (1)
2generate(0.30902, -0.80902, 0.5), (0.80902, 0.5, 0.30902), (-0.5, 0.30902, 0.80902)
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4generate(-0.80902, 0.5, -0.30902), (-0.5, -0.30902, 0.80902), (0.30902, 0.80902, 0.5)
5generate(0.30902, 0.80902, -0.5), (-0.80902, 0.5, 0.30902), (0.5, 0.30902, 0.80902)
6generate(-1), (-1), (1)
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17generate(0.30902, -0.80902, -0.5), (0.80902, 0.5, -0.30902), (0.5, -0.30902, 0.80902)
18generate(-0.30902, 0.80902, -0.5), (-0.80902, -0.5, -0.30902), (-0.5, 0.30902, 0.80902)
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23generate(0.80902, -0.5, 0.30902), (0.5, 0.30902, -0.80902), (0.30902, 0.80902, 0.5)
24generate(-0.80902, 0.5, 0.30902), (-0.5, -0.30902, -0.80902), (-0.30902, -0.80902, 0.5)
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31generate(-1), (-1), (1)
32generate(1), (-1), (-1)
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35generate(0.5, 0.30902, -0.80902), (-0.30902, -0.80902, -0.5), (-0.80902, 0.5, -0.30902)
36generate(-0.30902, -0.80902, -0.5), (-0.80902, 0.5, -0.30902), (0.5, 0.30902, -0.80902)
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56generate(0.5, -0.30902, 0.80902), (0.30902, -0.80902, -0.5), (0.80902, 0.5, -0.30902)
57generate(0.30902, 0.80902, 0.5), (0.80902, -0.5, 0.30902), (0.5, 0.30902, -0.80902)
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要素

#1: タンパク質 VP1


分子量: 23270.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: HOMOLOGY MODEL OF COXSACKIEVIRUS A7 EMPTY CAPSID PROTEIN VP1
由来: (天然) HUMAN COXSACKIEVIRUS A7 (コクサッキーウイルス)
株: USSR / 参照: UniProt: I1T312
#2: タンパク質 VP2


分子量: 27546.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: HOMOLOGY MODEL OF COXSACKIEVIRUS A7 EMPTY CAPSID PROTEIN VP2
由来: (天然) HUMAN COXSACKIEVIRUS A7 (コクサッキーウイルス)
株: USSR / 参照: UniProt: I1T315
#3: タンパク質 VP3


分子量: 22480.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: HOMOLOGY MODEL OF COXSACKIEVIRUS A7 EMPTY CAPSID PROTEIN VP3
由来: (天然) HUMAN COXSACKIEVIRUS A7 (コクサッキーウイルス)
株: USSR / 参照: UniProt: I1T318

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: COXSACKIEVIRUS A7 USSR- STRAIN EMPTY PARTICLES / タイプ: VIRUS
詳細: MICROGRAPHS WERE SELECTED WHICH HAD NO DRIFT AND NO ASTIGMATISM.
緩衝液名称: 25 MM PHOSPHATE BUFFER, 0.5 MM MGCL2 / pH: 7.4 / 詳細: 25 MM PHOSPHATE BUFFER, 0.5 MM MGCL2
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, INSTRUMENT- CUSTOM BUILT, METHOD- MANUAL

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 62000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4810 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 620 nm / Cs: 2 mm
撮影電子線照射量: 17 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 264

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解析

EMソフトウェア名称: Auto3DEM / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: EACH MICROGRAPH
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: FOURIER / 解像度: 6.09 Å / 粒子像の数: 7849 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.13 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.13 Å
詳細: THERE ARE REGIONS IN THE HOMOLOGY MODELS WHICH WE WERE NOT ABLE TO FIT INTO THE EM DENSITY MAP SO THOSE WERE REMOVED FROM THE HOMOLOGY MODELS AND ARE ALSO NOT SHOWN IN AMINO ACID SEQUENCE ...詳細: THERE ARE REGIONS IN THE HOMOLOGY MODELS WHICH WE WERE NOT ABLE TO FIT INTO THE EM DENSITY MAP SO THOSE WERE REMOVED FROM THE HOMOLOGY MODELS AND ARE ALSO NOT SHOWN IN AMINO ACID SEQUENCE DEPOSITED IN THIS DATABASE. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2027. (DEPOSITION ID 10476).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
詳細: METHOD--RIGID AND FLEXIBLE FITTING REFINEMENT PROTOCOL--HOMOLOGY MODEL
精密化最高解像度: 6.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 6.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2643 0 0 0 2643

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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