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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4abo | ||||||
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タイトル | Mal3 CH domain homology model and mammalian tubulin (2XRP) docked into the 8.6-Angstrom cryo-EM map of Mal3-GTPgammaS-microtubules | ||||||
要素 |
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キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / CYTOSKELETON / GTPASE / END BINDING | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 dynein-driven meiotic oscillatory nuclear movement / post-anaphase array microtubule end / nuclear migration involved in conjugation with cellular fusion / cortical microtubule / cell cortex of cell tip / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / mitotic spindle astral microtubule / nuclear microtubule / mitotic spindle midzone / protein localization to microtubule ...dynein-driven meiotic oscillatory nuclear movement / post-anaphase array microtubule end / nuclear migration involved in conjugation with cellular fusion / cortical microtubule / cell cortex of cell tip / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / mitotic spindle astral microtubule / nuclear microtubule / mitotic spindle midzone / protein localization to microtubule / mitotic spindle pole body / astral microtubule / microtubule plus-end / cytoskeletal anchor activity / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end binding / microtubule organizing center / microtubule lateral binding / cytoplasmic microtubule / ATPase activator activity / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / spindle assembly / spindle midzone / molecular condensate scaffold activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / microtubule binding / microtubule / hydrolase activity / cell division / GTPase activity / GTP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (分裂酵母) SUS SCROFA (ブタ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.6 Å | ||||||
データ登録者 | Maurer, S.P. / Fourniol, F.J. / Bohner, G. / Moores, C.A. / Surrey, T. | ||||||
引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2012 タイトル: EBs recognize a nucleotide-dependent structural cap at growing microtubule ends. 著者: Sebastian P Maurer / Franck J Fourniol / Gergő Bohner / Carolyn A Moores / Thomas Surrey / 要旨: Growing microtubule ends serve as transient binding platforms for essential proteins that regulate microtubule dynamics and their interactions with cellular substructures. End-binding proteins (EBs) ...Growing microtubule ends serve as transient binding platforms for essential proteins that regulate microtubule dynamics and their interactions with cellular substructures. End-binding proteins (EBs) autonomously recognize an extended region at growing microtubule ends with unknown structural characteristics and then recruit other factors to the dynamic end structure. Using cryo-electron microscopy, subnanometer single-particle reconstruction, and fluorescence imaging, we present a pseudoatomic model of how the calponin homology (CH) domain of the fission yeast EB Mal3 binds to the end regions of growing microtubules. The Mal3 CH domain bridges protofilaments except at the microtubule seam. By binding close to the exchangeable GTP-binding site, the CH domain is ideally positioned to sense the microtubule's nucleotide state. The same microtubule-end region is also a stabilizing structural cap protecting the microtubule from depolymerization. This insight supports a common structural link between two important biological phenomena, microtubule dynamic instability and end tracking. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4abo.cif.gz | 679.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4abo.ent.gz | 544.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4abo.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4abo_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4abo_full_validation.pdf.gz | 1.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | 4abo_validation.xml.gz | 162.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4abo_validation.cif.gz | 227.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ab/4abo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ab/4abo | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 49907.770 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: P02554*PLUS, EC: 3.6.5.6 #2: タンパク質 | 分子量: 50107.238 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: P02550*PLUS, EC: 3.6.5.6 #3: タンパク質 | | 分子量: 16754.949 Da / 分子数: 1 / Fragment: CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN, RESIDUES 2-142 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (分裂酵母) 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q10113 #4: 化合物 | ChemComp-GSP / #5: 化合物 | ChemComp-GTP / 非ポリマーの詳細 | 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE (GSP): GTPGAMMAS WAS DOCKED IN THE STRUCTURE BY ...5'-GUANOSINE-DIPHOSPHAT | 配列の詳細 | THIS IS A CHIMERIC STRUCTURE BASED ON PDB ENTRIES 1JFF AND 3HKE (ALSO USED IN 2XRP) CLONING ...THIS IS A CHIMERIC STRUCTURE BASED ON PDB ENTRIES 1JFF AND 3HKE (ALSO USED IN 2XRP) CLONING INTRODUCED | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: GTPGAMMAS MICROTUBULES DECORATED WITH MONOMERIC MAL3 タイプ: COMPLEX |
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緩衝液 | 名称: 40MM PIPES, 1MM MGCL2, 1MM EGTA / pH: 6.8 / 詳細: 40MM PIPES, 1MM MGCL2, 1MM EGTA |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE 詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 90, INSTRUMENT- VITROBOT (FEI), METHOD- CHAMBER AT 37 DEGREES C, BLOT 2S, |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 68000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3600 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 700 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 温度: 93 K |
撮影 | 電子線照射量: 17 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k) |
画像スキャン | デジタル画像の数: 162 |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: FREALIGN | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: SINGLE PARTICLE / 解像度: 8.6 Å / 粒子像の数: 129000 / ピクセルサイズ(公称値): 2.2 Å / ピクセルサイズ(実測値): 2.2 Å 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2005.(DEPOSITION ID: 10422). 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient 詳細: METHOD--FLEXIBLE FITTING REFINEMENT PROTOCOL--FLEXIBLE FITTING IN CRYOEM MAP | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 2XRP Accession code: 2XRP / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 8.6 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 8.6 Å
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