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- PDB-4zl4: Plasmepsin V from Plasmodium vivax bound to a transition state mi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zl4
タイトルPlasmepsin V from Plasmodium vivax bound to a transition state mimetic (WEHI-842)
要素Aspartic protease PM5
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / Malaria / Inhibitor / Aspartyl protease / PEXEL / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


endomembrane system / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / membrane
類似検索 - 分子機能
Plasmepsin 5 / Xylanase inhibitor, N-terminal / Xylanase inhibitor N-terminal / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
N-[(benzyloxy)carbonyl]-O-carbamimidamido-L-homoseryl-N-{(3S,4S)-3-hydroxy-6-methyl-1-oxo-1-[(2-phenylethyl)amino]heptan-4-yl}-L-valinamide / Chem-4PF / Chem-4PK / Aspartic protease PM5
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.37 Å
データ登録者Czabotar, P.E. / Hodder, A.N. / Smith, B.J. / Sleebs, B.E. / Gazdic, M. / Boddey, J.A. / Cowman, A.F.
資金援助 オーストラリア, 米国, 4件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)637406 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1057960 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1010326 オーストラリア
Howard Hughes Medical Institute (HHMI)55007645 米国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structural basis for plasmepsin V inhibition that blocks export of malaria proteins to human erythrocytes.
著者: Hodder, A.N. / Sleebs, B.E. / Czabotar, P.E. / Gazdik, M. / Xu, Y. / O'Neill, M.T. / Lopaticki, S. / Nebl, T. / Triglia, T. / Smith, B.J. / Lowes, K. / Boddey, J.A. / Cowman, A.F.
履歴
登録2015年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月12日Group: Database references
改定 1.22015年8月19日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartic protease PM5
B: Aspartic protease PM5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,74018
ポリマ－101,1652
非ポリマー2,57616
水5,116284
1
A: Aspartic protease PM5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7899
ポリマ－50,5821
非ポリマー1,2068
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Aspartic protease PM5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9529
ポリマ－50,5821
非ポリマー1,3698
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.994, 203.089, 82.165
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.07, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-508-

4PF

21B-652-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Aspartic protease PM5


分子量: 50582.363 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 35-476 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
プラスミド: Modified pTriex2 / 細胞株 (発現宿主): High Five
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q6PRR9

-
非ポリマー , 5種, 300分子

#2: 化合物 ChemComp-4PK / N-[(benzyloxy)carbonyl]-O-carbamimidamido-L-homoseryl-N-{(3S,4S)-3-hydroxy-6-methyl-1-oxo-1-[(2-phenylethyl)amino]heptan-4-yl}-L-valinamide / WEHI-842


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 669.811 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H51N7O7
参照: N-[(benzyloxy)carbonyl]-O-carbamimidamido-L-homoseryl-N-{(3S,4S)-3-hydroxy-6-methyl-1-oxo-1-[(2-phenylethyl)amino]heptan-4-yl}-L-valinamide
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-4PF / (2R)-1-[(2R)-2-(2-methoxyethoxy)propoxy]propan-2-amine


分子量: 191.268 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H21NO3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 284 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細authors have indicated that the sequence is derived from the PlasmoDB website (http://plasmodb. ...authors have indicated that the sequence is derived from the PlasmoDB website (http://plasmodb.org/plasmo/) record for PmV from P. vivax Sal-1.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.16
詳細: 0.11 M (NH4)2SO4, 15.5% PEG4000 0.1 M, 5% Jeffamine M-600, Sodium Acetate/ Acetic Acid pH 4.16

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月13日
放射モノクロメーター: SILICON CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.37→41.85 Å / Num. obs: 51893 / % possible obs: 99.22 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 8.96
反射 シェル解像度: 2.37→2.51 Å / 冗長度: 2.11 % / Rmerge(I) obs: 0.502 / Mean I/σ(I) obs: 2.58 / % possible all: 88.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TZS

1tzs


解像度: 2.37→41.85 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2237 1990 3.84 %Random selection
Rwork0.1794 ---
obs0.1811 51858 99.16 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.37→41.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6386 0 168 284 6838
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096727
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1599044
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9722487
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048948
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061149
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3681-2.42730.36661290.25883521X-RAY DIFFRACTION98
2.4273-2.49290.2861470.23473559X-RAY DIFFRACTION100
2.4929-2.56620.27811370.22663587X-RAY DIFFRACTION100
2.5662-2.64910.27221570.21973569X-RAY DIFFRACTION100
2.6491-2.74370.28981390.21623566X-RAY DIFFRACTION99
2.7437-2.85360.26381450.2113597X-RAY DIFFRACTION100
2.8536-2.98340.25931380.19783567X-RAY DIFFRACTION100
2.9834-3.14060.20961430.19053557X-RAY DIFFRACTION100
3.1406-3.33730.20931440.18643582X-RAY DIFFRACTION100
3.3373-3.59490.22051480.17123575X-RAY DIFFRACTION99
3.5949-3.95640.19771390.15993513X-RAY DIFFRACTION98
3.9564-4.52830.17341390.13793546X-RAY DIFFRACTION99
4.5283-5.70290.19541440.14223547X-RAY DIFFRACTION99
5.7029-41.86020.21031410.1813582X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5620.64760.37333.1960.44281.4185-0.02410.1343-0.0774-0.323-0.09230.2694-0.0019-0.08950.0960.22650.02190.00640.1965-0.02450.17710.70686.63233.939
20.2734-0.61340.13235.08111.26291.1922-0.0238-0.14160.04350.738-0.11040.10070.1491-0.06990.12730.2868-0.0257-0.01320.3070.01640.216.445102.1956.358
30.10530.1346-0.08515.586-5.45925.4022-0.2565-0.3217-0.02880.81180.27890.0419-0.736-0.1086-0.02850.490.0427-0.0940.3716-0.0330.260811.804124.44164.004
41.3421-0.06490.04195.74990.71851.093-0.028-0.0518-0.01130.2506-0.0327-0.16460.05350.08470.05470.2113-0.0081-0.04130.25930.02220.158510.189104.72150.721
52.3742-2.6605-0.97165.19330.01342.0132-0.0891-0.1017-0.26140.13750.18850.80640.139-0.3809-0.02760.1616-0.001-0.01240.35660.01430.2338-10.28250.81231.474
64.97340.42782.06124.5824-0.69712.76410.24620.0406-0.1615-0.75680.1730.66090.0946-0.5108-0.33890.32320.027-0.12430.39080.00430.3594-14.82656.09615.818
73.7859-0.5117-0.54443.6172-0.03124.40110.0920.11190.1164-0.7599-0.09150.1116-0.2419-0.1995-0.00990.32980.043-0.06150.25780.00110.2583-7.06361.28913.799
80.9629-0.88580.39463.8747-0.68660.7614-0.0293-0.08810.19610.0487-0.0118-0.57720.03570.00350.03450.1825-0.0131-0.00760.2719-0.03920.27484.86247.24130.437
91.71472.88420.72066.86711.95280.7275-0.092-0.04480.00860.42230.4134-0.78910.22030.4248-0.32650.34830.0142-0.13750.38880.0080.359715.98819.34540.781
101.1366-0.770.2015.4183-0.00011.4775-0.0368-0.23780.05520.31190.0616-0.32030.0931-0.1142-0.03560.1683-0.029-0.06470.30510.01410.25594.12839.07234.724
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 44:225 )A44 - 225
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 226:338 )A226 - 338
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 339:372 )A339 - 372
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 373:465 )A373 - 465
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN B AND RESID 44:63 )B44 - 63
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN B AND RESID 64:109 )B64 - 109
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN B AND RESID 110:170 )B110 - 170
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN B AND RESID 171:338 )B171 - 338
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN B AND RESID 339:372 )B339 - 372
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN B AND RESID 373:465 )B373 - 465

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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