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- PDB-1tzs: Crystal Structure of an activation intermediate of Cathepsin E -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tzs
タイトルCrystal Structure of an activation intermediate of Cathepsin E
要素
  • 23-mer peptide from PelB-IgG kappa light chain fusion protein
  • Cathepsin E
  • activation peptide from Cathepsin E
キーワードHYDROLASE / aspartic protease / activation intermediate
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin E / protein autoprocessing / MHC class II antigen presentation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / peptidase activity / aspartic-type endopeptidase activity / endosome / intracellular membrane-bounded organelle / proteolysis / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. ...Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Ostermann, N. / Gerhartz, B. / Worpenberg, S. / Trappe, J. / Eder, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of an activation intermediate of cathepsin e
著者: Ostermann, N. / Gerhartz, B. / Worpenberg, S. / Trappe, J. / Eder, J.
履歴
登録2004年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin E
P: activation peptide from Cathepsin E
X: 23-mer peptide from PelB-IgG kappa light chain fusion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2473
ポリマ－44,2473
非ポリマー00
水3,855214
1
A: Cathepsin E
P: activation peptide from Cathepsin E
X: 23-mer peptide from PelB-IgG kappa light chain fusion protein

A: Cathepsin E
P: activation peptide from Cathepsin E
X: 23-mer peptide from PelB-IgG kappa light chain fusion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,4946
ポリマ－88,4946
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)61.321, 61.321, 207.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin E


分子量: 37663.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P14091, cathepsin E
#2: タンパク質・ペプチド activation peptide from Cathepsin E


分子量: 4221.982 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P14091, cathepsin E
#3: タンパク質・ペプチド 23-mer peptide from PelB-IgG kappa light chain fusion protein


分子量: 2360.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: the sequence occurs peptide synthesis / 参照: GenBank: 5834246
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 214 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG4000, sodium citrate, ammonium sulfate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年8月28日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→25.5 Å / Num. obs: 16976 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 26.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094
反射 シェル解像度: 2.35→2.48 Å / Rmerge(I) obs: 0.371 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2000.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1PSN

1psn


解像度: 2.35→25.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2024942.82 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 1723 10.2 %RANDOM
Rwork0.198 ---
all-16964 --
obs-16964 97.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.199 Å2 / ksol: 0.344904 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.02 Å20 Å20 Å2
2---1.02 Å20 Å2
3---2.03 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.26 Å
Luzzati d res low-26 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→25.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2524 0 0 214 2738
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.121.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.982
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.132.5
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 285 10.3 %
Rwork0.246 2486 -
obs--98.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CIS_PEPTIDE.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3WATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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