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万見
- PDB-4yvf: Structure of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yvf
タイトルStructure of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase
要素Adenosylhomocysteinase
キーワードHYDROLASE / SAHH
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective AHCY causes HMAHCHD / Sulfur amino acid metabolism / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / S-adenosylmethionine cycle / Methylation / melanosome / one-carbon metabolic process / endoplasmic reticulum ...Defective AHCY causes HMAHCHD / Sulfur amino acid metabolism / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / S-adenosylmethionine cycle / Methylation / melanosome / one-carbon metabolic process / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain ...Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-XFA / Adenosylhomocysteinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Akiko, K.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Discovery and structural analyses of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase inhibitors based on non-adenosine analogs.
著者: Nakao, A. / Suzuki, H. / Ueno, H. / Iwasaki, H. / Setsuta, T. / Kashima, A. / Sunada, S.
履歴
登録2015年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月5日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenosylhomocysteinase
B: Adenosylhomocysteinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,9906
ポリマ－95,5462
非ポリマー2,4444
水4,396244
1
A: Adenosylhomocysteinase
B: Adenosylhomocysteinase
ヘテロ分子

A: Adenosylhomocysteinase
B: Adenosylhomocysteinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,98012
ポリマ－191,0924
非ポリマー4,8888
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_575x,-y+2,-z1
Buried area24610 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area55510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.528, 134.150, 185.164
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Adenosylhomocysteinase / AdoHcyase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase


分子量: 47772.957 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AHCY, SAHH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23526, adenosylhomocysteinase
#2: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#3: 化合物 ChemComp-XFA / 2-{[5-chloro-2-(4-chlorophenoxy)phenyl](2-{[2-(methylamino)ethyl]amino}-2-oxoethyl)amino}-N-(1,3-dihydro-2H-isoindol-2-yl)-N-methylacetamide / Nα-[5-クロロ-2-(4-クロロフェノキシ)フェニル]-Nα-[2-[(以下略)


分子量: 556.483 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H31Cl2N5O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 244 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: HEPES, PEG 4000, 2-propanol, ethyl acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL24XU / 波長: 0.82565 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年2月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.82565 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 31605 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.18 % / Biso Wilson estimate: 22.1 Å2 / Net I/σ(I): 25.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2002精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化解像度: 2.7→47.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 3383107.73 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 1565 5 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.199 31525 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 26.9233 Å2 / ksol: 0.415278 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→47.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6644 0 164 244 7052
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it11.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.62
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.852
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.662.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 280 5.5 %
Rwork0.229 4826 -
obs--98.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1ACCELRYS_CNX:libraries/toppar/protein_rep.paraACCELRYS_CNX:libraries/toppar/protein.top
X-RAY DIFFRACTION2../../../param/nad.par../../../param/nad.top
X-RAY DIFFRACTION3../../../param/fa.par../../../param/fa.top
X-RAY DIFFRACTION4ACCELRYS_CNX:libraries/toppar/water_rep.paramACCELRYS_CNX:libraries/toppar/water.top
X-RAY DIFFRACTION5../../../param/cis_peptide.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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