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万見
- PDB-4x8g: Crystal structure of human peptidylarginine deiminase type4 (PAD4... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x8g
タイトルCrystal structure of human peptidylarginine deiminase type4 (PAD4) in complex with GSK199
要素Protein-arginine deiminase type-4
キーワードHydrolase/Hydrolase Inhibitor / Hydrolase-Hydrolase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3R2 arginine deiminase activity / histone H3R8 arginine deiminase activity / histone H3R17 arginine deiminase activity / histone arginine deiminase activity / histone H3R26 arginine deiminase activity / protein-arginine deiminase / protein-arginine deiminase activity / stem cell population maintenance / Chromatin modifying enzymes / post-translational protein modification ...histone H3R2 arginine deiminase activity / histone H3R8 arginine deiminase activity / histone H3R17 arginine deiminase activity / histone arginine deiminase activity / histone H3R26 arginine deiminase activity / protein-arginine deiminase / protein-arginine deiminase activity / stem cell population maintenance / Chromatin modifying enzymes / post-translational protein modification / protein modification process / nucleosome assembly / chromatin organization / chromatin remodeling / innate immune response / calcium ion binding / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-arginine deiminase, central domain / Protein-arginine deiminase, N-terminal domain / Protein-arginine deiminase / Protein-arginine deiminase, C-terminal / Protein-arginine deiminase (PAD), N-terminal / Protein-arginine deiminase (PAD), central domain / Protein-arginine deiminase, central domain superfamily / PAD, N-terminal domain superfamily / Protein-arginine deiminase (PAD) / Protein-arginine deiminase (PAD) N-terminal domain ...Protein-arginine deiminase, central domain / Protein-arginine deiminase, N-terminal domain / Protein-arginine deiminase / Protein-arginine deiminase, C-terminal / Protein-arginine deiminase (PAD), N-terminal / Protein-arginine deiminase (PAD), central domain / Protein-arginine deiminase, central domain superfamily / PAD, N-terminal domain superfamily / Protein-arginine deiminase (PAD) / Protein-arginine deiminase (PAD) N-terminal domain / Protein-arginine deiminase (PAD) middle domain / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / 5-stranded Propeller / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3Z0 / Protein-arginine deiminase type-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 3.29 Å
データ登録者Lewis, H.D. / Bax, B.D. / Chung, C.-W. / Polyakova, O. / Thorpe, J.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2015
タイトル: Inhibition of PAD4 activity is sufficient to disrupt mouse and human NET formation.
著者: Lewis, H.D. / Liddle, J. / Coote, J.E. / Atkinson, S.J. / Barker, M.D. / Bax, B.D. / Bicker, K.L. / Bingham, R.P. / Campbell, M. / Chen, Y.H. / Chung, C.W. / Craggs, P.D. / Davis, R.P. / ...著者: Lewis, H.D. / Liddle, J. / Coote, J.E. / Atkinson, S.J. / Barker, M.D. / Bax, B.D. / Bicker, K.L. / Bingham, R.P. / Campbell, M. / Chen, Y.H. / Chung, C.W. / Craggs, P.D. / Davis, R.P. / Eberhard, D. / Joberty, G. / Lind, K.E. / Locke, K. / Maller, C. / Martinod, K. / Patten, C. / Polyakova, O. / Rise, C.E. / Rudiger, M. / Sheppard, R.J. / Slade, D.J. / Thomas, P. / Thorpe, J. / Yao, G. / Drewes, G. / Wagner, D.D. / Thompson, P.R. / Prinjha, R.K. / Wilson, D.M.
履歴
登録2014年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月11日Group: Database references
改定 1.22015年2月25日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen ...diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.42018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.52024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-arginine deiminase type-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5116
ポリマ－74,9181
非ポリマー5935
水43224
1
A: Protein-arginine deiminase type-4
ヘテロ分子

A: Protein-arginine deiminase type-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,02112
ポリマ－149,8362
非ポリマー1,18610
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area5000 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area50210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)150.990, 62.250, 116.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 124.71, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Protein-arginine deiminase type-4 / HL-60 PAD / Peptidylarginine deiminase IV / Protein-arginine deiminase type IV


分子量: 74917.836 Da / 分子数: 1 / 変異: C645A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PADI4, PADI5, PDI5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / 参照: UniProt: Q9UM07, protein-arginine deiminase
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-3Z0 / [(3R)-3-aminopiperidin-1-yl][2-(1-ethyl-1H-pyrrolo[2,3-b]pyridin-2-yl)-7-methoxy-1-methyl-1H-benzimidazol-5-yl]methanone / (3α-アミノピペリジノ)[2-(1-エチル-1H-ピロロ[2,3-b]ピリジン-2-イル)-7-メトキシ-1-メチル(以下略)


分子量: 432.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H28N6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.8
詳細: 100 mM imidazole, pH 7.8, 200 mM Li2SO4, 2 mM TCEP, 6-7.5% PEG 2K MME

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.29→19.86 Å / Num. obs: 13385 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 3.3 % / Net I/σ(I): 9.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
REFMAC精密化
BUSTER精密化
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 3.29→19.86 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2298 648 4.84 %
Rwork0.1984 --
obs0.2 13383 97.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.29→19.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4502 0 36 24 4562
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024641
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.566344
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.171595
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.023738
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004825
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.29-3.54320.29671160.29682587X-RAY DIFFRACTION99
3.5432-3.89740.29331460.25032525X-RAY DIFFRACTION98
3.8974-4.45580.22371190.20722524X-RAY DIFFRACTION98
4.4558-5.5930.24921120.17992524X-RAY DIFFRACTION96
5.593-19.86380.19861550.1752575X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.47331.65822.9451.04690.81753.612-0.4031.4954-0.2705-0.574-0.1084-0.01830.0959-0.68980.17481.7343-0.02670.03162.0214-0.35780.8633-9.7117.3624-41.7024
23.9161-0.67740.55571.23110.589.0332-0.00651.10860.4808-0.4860.036-0.3001-0.44271.3601-0.0231.1522-0.1570.1160.90760.24820.884411.294836.1562-21.4602
33.7262-4.0184-0.53185.2056-0.48911.3807-0.3637-0.8090.72190.75240.0195-1.4082-0.40922.59630.97581.2638-0.2526-0.07552.7192-0.03461.586341.016239.985112.7575
42.6225-1.0769-2.04634.56884.70977.2074-0.11980.2171.5522-0.83840.69970.1186-1.79621.7137-0.56221.3164-0.3720.02151.2528-0.04561.302623.558840.5382-0.303
55.6411-0.28451.32371.42711.17139.31590.0218-0.84690.51180.07790.05950.0604-0.06960.9182-0.05631.0844-0.10240.01660.7926-0.04890.862114.724633.804816.2826
63.50421.6442.47632.1279-0.13495.19020.307-1.74890.15230.6978-0.1237-0.67160.68971.7922-0.06381.198-0.0105-0.23452.1964-0.27921.039527.283633.296432.9717
70.2749-0.7428-0.05121.98620.14160.0088-0.6761.47611.3517-2.9550.50810.0726-0.45720.5027-0.25091.1628-0.5661-0.09272.1024-0.30861.43429.434650.413322.9636
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 3:112 )A3 - 112
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 113:292 )A113 - 292
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 308:336 )A308 - 336
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 351:393 )A351 - 393
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 405:492 )A405 - 492
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 495:630 )A495 - 630
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN A AND RESID 634:645 )A634 - 645

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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