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- PDB-4tw8: The Fk1-Fk2 domains of FKBP52 in complex with iFit-FL -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tw8
タイトルThe Fk1-Fk2 domains of FKBP52 in complex with iFit-FL
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4
キーワードISOMERASE / Fk-506 binding domain / Hsp90 cochaperone / immunophiline / peptidyl-prolyl isomerase / ligand selectivity
機能・相同性
機能・相同性情報


steroid hormone receptor complex assembly / negative regulation of microtubule polymerization or depolymerization / male sex differentiation / copper-dependent protein binding / prostate gland development / copper ion transport / nuclear glucocorticoid receptor binding / protein-containing complex localization / negative regulation of microtubule polymerization / FK506 binding ...steroid hormone receptor complex assembly / negative regulation of microtubule polymerization or depolymerization / male sex differentiation / copper-dependent protein binding / prostate gland development / copper ion transport / nuclear glucocorticoid receptor binding / protein-containing complex localization / negative regulation of microtubule polymerization / FK506 binding / androgen receptor signaling pathway / Attenuation phase / axonal growth cone / chaperone-mediated protein folding / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / embryo implantation / ESR-mediated signaling / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / phosphoprotein binding / tau protein binding / negative regulation of neuron projection development / protein folding / protein-macromolecule adaptor activity / Potential therapeutics for SARS / Estrogen-dependent gene expression / microtubule / neuronal cell body / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / : / Chitinase A; domain 3 - #40 / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily ...Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / : / Chitinase A; domain 3 - #40 / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-37M / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.003 Å
データ登録者Gaali, S. / Kirschner, A. / Cuboni, S. / Hartmann, J. / Kozany, C. / Balsevich, G. / Namendorf, C. / Fernandez-Vizarra, P. / Almeida, O.F.X. / Ruehter, G. ...Gaali, S. / Kirschner, A. / Cuboni, S. / Hartmann, J. / Kozany, C. / Balsevich, G. / Namendorf, C. / Fernandez-Vizarra, P. / Almeida, O.F.X. / Ruehter, G. / Uhr, M. / Schmidt, M.V. / Touma, C. / Bracher, A. / Hausch, F.
引用
ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2015
タイトル: Selective inhibitors of the FK506-binding protein 51 by induced fit.
著者: Gaali, S. / Kirschner, A. / Cuboni, S. / Hartmann, J. / Kozany, C. / Balsevich, G. / Namendorf, C. / Fernandez-Vizarra, P. / Sippel, C. / Zannas, A.S. / Draenert, R. / Binder, E.B. / Almeida, ...著者: Gaali, S. / Kirschner, A. / Cuboni, S. / Hartmann, J. / Kozany, C. / Balsevich, G. / Namendorf, C. / Fernandez-Vizarra, P. / Sippel, C. / Zannas, A.S. / Draenert, R. / Binder, E.B. / Almeida, O.F. / Ruhter, G. / Uhr, M. / Schmidt, M.V. / Touma, C. / Bracher, A. / Hausch, F.
#1: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2013
タイトル: Crystal structures of the free and ligand-bound FK1-FK2 domain segment of FKBP52 reveal a flexible inter-domain hinge.
著者: Bracher, A. / Kozany, C. / Hahle, A. / Wild, P. / Zacharias, M. / Hausch, F.
履歴
登録2014年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月10日Group: Database references
改定 1.22014年12月24日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1184
ポリマ－52,9402
非ポリマー2,1782
水181
1
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5592
ポリマ－26,4701
非ポリマー1,0891
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5592
ポリマ－26,4701
非ポリマー1,0891
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.654, 46.351, 310.064
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA / Refine code: _ / Auth seq-ID: 21 - 255 / Label seq-ID: 1 - 235

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細biological unit is the same as asym.

-
要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4 / PPIase FKBP4 / 51 kDa FK506-binding protein / FKBP51 / 52 kDa FK506-binding protein / FKBP-52 / 59 ...PPIase FKBP4 / 51 kDa FK506-binding protein / FKBP51 / 52 kDa FK506-binding protein / FKBP-52 / 59 kDa immunophilin / p59 / FK506-binding protein 4 / FKBP-4 / FKBP59 / HSP-binding immunophilin / HBI / Immunophilin FKBP52 / Rotamase


分子量: 26470.018 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 21-255 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP4, FKBP52 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): codon plus RIL / 参照: UniProt: Q02790, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-37M / 2-(5-{[({3-[(1R)-1-[({(2S)-1-[(2S)-2-[(1S)-cyclohex-2-en-1-yl]-2-(3,4,5-trimethoxyphenyl)acetyl]piperidin-2-yl}carbonyl)oxy]-3-(3,4-dimethoxyphenyl)propyl]phenoxy}acetyl)amino]methyl}-6-hydroxy-3-oxo-3H-xanthen-9-yl)benzoic acid


分子量: 1089.187 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C63H64N2O15
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 28 % PEG-6000, 2 % DMSO and TrisHCl pH 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年9月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.003→155.032 Å / Num. all: 13725 / Num. obs: 13725 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 6 % / Rpim(I) all: 0.062 / Rrim(I) all: 0.157 / Rsym value: 0.143 / Net I/av σ(I): 5 / Net I/σ(I): 10.2 / Num. measured all: 81673
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
3-3.174.70.7591850317910.3570.759291
3.17-3.365.20.5181.5942518250.2390.5183.196.6
3.36-3.595.30.2992.6929617650.1390.2995.497.8
3.59-3.886.10.2233.4997416460.0960.2237.799.3
3.88-4.256.80.1415.41048415470.0580.1411299.8
4.25-4.756.90.1027.2955013940.0410.10216.799.9
4.75-5.486.40.1017.2804112600.0430.10115.3100
5.48-6.7170.1047.2766010910.0420.10414.6100
6.71-9.56.50.06510.257128810.0270.06520.199.9
9.5-46.3515.80.04512.530285250.020.04526.999.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.19 Å45.84 Å
Translation3.19 Å45.84 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.16データスケーリング
MOLREP10.2.35位相決定
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Q1C

1q1c


解像度: 3.003→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.87 / WRfactor Rfree: 0.2337 / WRfactor Rwork: 0.1832 / FOM work R set: 0.8207 / SU B: 45.383 / SU ML: 0.355 / SU R Cruickshank DPI: 0.3655 / SU Rfree: 0.4307 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.431 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2569 674 4.9 %RANDOM
Rwork0.2099 12971 --
obs0.2122 13645 97.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 124.58 Å2 / Biso mean: 55.192 Å2 / Biso min: 22.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.44 Å20 Å20 Å2
2--0.68 Å20 Å2
3----0.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.003→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3698 0 142 1 3841
Biso mean--81.05 22.8 -
残基数----470
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.023936
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1572.025312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5515468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.72324.719178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.98915669
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.3221519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2542
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0213021
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 245 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.15 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 3.003→3.08 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 41 -
Rwork0.352 829 -
all-870 -
obs--85.21 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.28060.08850.08124.30360.66094.4957-0.067-0.02590.1959-0.02150.2284-0.2350.30390.3121-0.16140.2774-0.01060.01170.18730.00940.11717.6995-9.906851.943
25.6775-2.0751-0.22075.10370.92174.46010.0589-0.198-0.15050.00840.09720.07080.03690.2003-0.15610.021-0.01970.03890.0412-0.01280.2183-11.6057-1.612176.892
311.28721.24543.41110.14350.37881.03310.1752-0.02910.12680.0904-0.11360.02810.11950.0044-0.06160.81370.10410.08590.4591-0.11310.46516.7859-20.647755.4968
44.411.84080.01885.7299-0.37635.9391-0.0692-0.09810.0043-0.09440.04130.10220.3826-0.42970.02790.3285-0.02570.03830.1737-0.0230.18720.3637-15.338628.1726
54.8706-1.88910.04895.31020.17134.4921-0.08060.16680.1093-0.14750.04780.134-0.09260.01690.03280.3511-0.0841-0.01130.03110.03880.18036.32970.36920.5104
60.0845-0.7211-1.45886.870813.788827.7232-0.11170.01590.0380.09170.3185-0.03460.37870.7558-0.20680.9122-0.0207-0.31790.74550.06270.41989.4566-22.089426.1065
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A21 - 139
2X-RAY DIFFRACTION2A140 - 255
3X-RAY DIFFRACTION3C1
4X-RAY DIFFRACTION4B21 - 139
5X-RAY DIFFRACTION5B140 - 255
6X-RAY DIFFRACTION6D1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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