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万見
- PDB-4nka: Crystal structure of human fibroblast growth factor receptor 1 ki... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nka
タイトルCrystal structure of human fibroblast growth factor receptor 1 kinase domain in complex with pyrazolaminopyrimidine 2
要素Fibroblast growth factor receptor 1
キーワードtransferase/transferase inhibitor / KINASE / ATP BINDING / PHOSPHORYLATION / TRANS-MEMBRANE / transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by FGFR1 amplification mutants / diphosphate metabolic process / FGFR1c and Klotho ligand binding and activation / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / cementum mineralization / chordate embryonic development / response to sodium phosphate / Epithelial-Mesenchymal Transition (EMT) during gastrulation / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / ventricular zone neuroblast division ...Signaling by FGFR1 amplification mutants / diphosphate metabolic process / FGFR1c and Klotho ligand binding and activation / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / cementum mineralization / chordate embryonic development / response to sodium phosphate / Epithelial-Mesenchymal Transition (EMT) during gastrulation / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / ventricular zone neuroblast division / receptor-receptor interaction / positive regulation of phospholipase activity / regulation of postsynaptic density assembly / FGFR1b ligand binding and activation / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / FGFR1c ligand binding and activation / Downstream signaling of activated FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / fibroblast growth factor receptor activity / skeletal system morphogenesis / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / Formation of paraxial mesoderm / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / PI-3K cascade:FGFR1 / positive regulation of MAP kinase activity / regulation of cell differentiation / phosphatidylinositol-mediated signaling / fibroblast growth factor binding / epithelial to mesenchymal transition / PI3K Cascade / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / calcium ion homeostasis / SHC-mediated cascade:FGFR1 / skeletal system development / FRS-mediated FGFR1 signaling / positive regulation of neuron differentiation / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / positive regulation of cell cycle / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Signaling by FGFR1 in disease / NCAM signaling for neurite out-growth / SH2 domain binding / Signal transduction by L1 / positive regulation of cell differentiation / neuron migration / Negative regulation of FGFR1 signaling / receptor protein-tyrosine kinase / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / MAPK cascade / PIP3 activates AKT signaling / protein autophosphorylation / cell migration / heparin binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / cytoplasmic vesicle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / protein phosphorylation / signaling receptor complex / postsynapse / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / DNA-templated transcription / extracellular region / ATP binding / membrane / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2K7 / Fibroblast growth factor receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Norman, R.A. / Klein, T.
引用ジャーナル: ACS Med Chem Lett / 年: 2014
タイトル: FGFR1 Kinase Inhibitors: Close Regioisomers Adopt Divergent Binding Modes and Display Distinct Biophysical Signatures.
著者: Klein, T. / Tucker, J. / Holdgate, G.A. / Norman, R.A. / Breeze, A.L.
履歴
登録2013年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月16日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor receptor 1
B: Fibroblast growth factor receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,61610
ポリマ－70,2712
非ポリマー1,3458
水3,891216
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)208.830, 57.360, 65.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.68, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1015-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Fibroblast growth factor receptor 1 / FGFR-1 / Basic fibroblast growth factor receptor 1 / BFGFR / bFGF-R-1 / Fms-like tyrosine kinase 2 ...FGFR-1 / Basic fibroblast growth factor receptor 1 / BFGFR / bFGF-R-1 / Fms-like tyrosine kinase 2 / FLT-2 / N-sam / Proto-oncogene c-Fgr


分子量: 35135.340 Da / 分子数: 2 / 断片: KINASE DOMAIN (UNP RESIDUES 458-765) / 変異: C488A, C584S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFR1, BFGFR, CEK, FGFBR, FLG, FLT2, HBGFR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11362, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-2K7 / N~4~-{3-[2-(3,4-dimethoxyphenyl)ethyl]-1H-pyrazol-5-yl}-N~2~-[(3-methyl-1,2-oxazol-5-yl)methyl]pyrimidine-2,4-diamine


分子量: 435.479 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H25N7O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.91 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.75
詳細: 18-20% PEG 8000, 100mM PCTP, 200mM ammonium sulfate, 25% ethylene glycol, pH 6.75, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.976
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→46.42 Å / Num. all: 119467 / Num. obs: 37902 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 54.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 21.3
反射 シェル解像度: 2.19→2.25 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.446 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 95.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GDAデータ収集
AMoRE位相決定
BUSTER2.11.5精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.19→46.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9493 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9367 / SU R Cruickshank DPI: 0.214 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2279 1894 5 %RANDOM
Rwork0.1982 ---
obs0.1997 37902 98.57 %-
原子変位パラメータBiso mean: 68.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.795 Å20 Å2-0.4775 Å2
2---14.3794 Å20 Å2
3---7.5844 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19→46.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4338 0 91 216 4645
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014566HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg16231HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1532SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes107HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes650HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4566HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.87
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.12
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion575SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5092SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.19→2.25 Å / Total num. of bins used: 19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 143 5.06 %
Rwork0.2445 2683 -
all0.2449 2826 -
obs--98.57 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5451-0.4041-0.54230.38360.02251.22470.13470.18440.2689-0.1082-0.0516-0.0016-0.14810.0208-0.0831-0.3280.0371-0.01050.06160.0497-0.36780.591-2.512217.8126
23.5817-0.96330.13741.08270.40561.25790.19170.4628-0.3010.1679-0.28020.1230.15240.04940.0885-0.34780.0066-0.04040.0467-0.0196-0.377234.35331.578414.4177
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|464 - A|765 }A464 - 765
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|458 - B|765 }B458 - 765

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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