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- PDB-4nf5: Crystal structure of GluN1/GluN2A ligand-binding domain in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nf5
タイトルCrystal structure of GluN1/GluN2A ligand-binding domain in complex with glycine and D-AP5
要素(Glutamate receptor ionotropic, NMDA ...) x 2
キーワードtransport protein / receptor / glycine and D-AP5
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / response to environmental enrichment / neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / directional locomotion / receptor recycling / auditory behavior / pons maturation / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of Schwann cell migration ...regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / response to environmental enrichment / neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / directional locomotion / receptor recycling / auditory behavior / pons maturation / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of Schwann cell migration / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / regulation of cell communication / protein localization to postsynaptic membrane / conditioned taste aversion / response to carbohydrate / sleep / suckling behavior / cellular response to magnesium ion / olfactory learning / response to other organism / serotonin metabolic process / response to methylmercury / response to hydrogen sulfide / dendritic branch / regulation of ARF protein signal transduction / response to glycoside / locomotion / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / response to manganese ion / cellular response to dsRNA / regulation of respiratory gaseous exchange / cellular response to lipid / propylene metabolic process / response to glycine / dendritic spine organization / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / neuromuscular process / neurotransmitter receptor complex / regulation of NMDA receptor activity / response to amine / Synaptic adhesion-like molecules / NMDA glutamate receptor activity / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / cellular response to zinc ion / NMDA selective glutamate receptor complex / glutamate binding / spinal cord development / regulation of axonogenesis / ligand-gated sodium channel activity / startle response / voltage-gated monoatomic cation channel activity / response to morphine / calcium ion transmembrane import into cytosol / dopamine metabolic process / regulation of synapse assembly / male mating behavior / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / protein heterotetramerization / regulation of dendrite morphogenesis / glycine binding / glutamate receptor signaling pathway / response to lithium ion / parallel fiber to Purkinje cell synapse / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / social behavior / regulation of neuronal synaptic plasticity / associative learning / neuron development / regulation of postsynaptic membrane potential / multicellular organismal response to stress / response to light stimulus / positive regulation of dendritic spine maintenance / monoatomic cation transmembrane transport / modulation of excitatory postsynaptic potential / action potential / cellular response to glycine / positive regulation of protein targeting to membrane / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / monoatomic cation transport / ligand-gated monoatomic ion channel activity / prepulse inhibition / conditioned place preference / neurogenesis / phosphatase binding / long-term memory / adult locomotory behavior / calcium ion homeostasis / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / postsynaptic density, intracellular component / response to fungicide / monoatomic cation channel activity / sensory perception of pain / glutamate-gated receptor activity / cellular response to manganese ion / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to amphetamine / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Periplasmic binding protein-like I / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-phosphono-D-norvaline / GLYCINE / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.903 Å
データ登録者Jespersen, A. / Tajima, N. / Furukawa, H.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2014
タイトル: Structural Insights into Competitive Antagonism in NMDA Receptors.
著者: Jespersen, A. / Tajima, N. / Fernandez-Cuervo, G. / Garnier-Amblard, E.C. / Furukawa, H.
履歴
登録2013年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月9日Group: Advisory / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.22024年10月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,6747
ポリマ－65,1252
非ポリマー5485
水11,151619
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3070 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area24630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.029, 87.344, 121.269
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Glutamate receptor ionotropic, NMDA ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 33340.031 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 393-543; unp residues 663-800 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin1, Nmdar1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35439
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A


分子量: 31785.299 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 402-539; unp residues 661-802 / Mutation: S758T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00959

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非ポリマー , 4種, 624分子

#3: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-2JJ / 5-phosphono-D-norvaline


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 197.126 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12NO5P
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 619 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.03 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: PEG2000MME, HEPES, pH 7, VAPOR DIFFUSION, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 44333 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.903→19.997 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2128 2339 5.06 %
Rwork0.1709 --
obs0.173 43949 99.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.903→19.997 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4316 0 35 619 4970
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084501
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0956081
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8871684
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078676
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005775
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9029-1.94170.27541330.24432382X-RAY DIFFRACTION94
1.9417-1.98390.2281210.21892530X-RAY DIFFRACTION98
1.9839-2.030.27081500.20962543X-RAY DIFFRACTION99
2.03-2.08070.24871250.18982554X-RAY DIFFRACTION100
2.0807-2.13690.25891260.18362573X-RAY DIFFRACTION100
2.1369-2.19970.2461420.18482586X-RAY DIFFRACTION100
2.1997-2.27060.26241220.1812560X-RAY DIFFRACTION100
2.2706-2.35160.2371630.17932552X-RAY DIFFRACTION99
2.3516-2.44560.22191530.18032569X-RAY DIFFRACTION100
2.4456-2.55670.24371530.17362562X-RAY DIFFRACTION100
2.5567-2.69120.22111240.17282601X-RAY DIFFRACTION100
2.6912-2.85940.22151350.17372586X-RAY DIFFRACTION99
2.8594-3.07940.20491460.17362591X-RAY DIFFRACTION100
3.0794-3.3880.20131340.16322616X-RAY DIFFRACTION100
3.388-3.87510.22191450.15132624X-RAY DIFFRACTION100
3.8751-4.87060.16981250.13922688X-RAY DIFFRACTION100
4.8706-19.99860.1721420.17932780X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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