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- PDB-4jwx: GluN2A ligand-binding core in complex with propyl-NHP5G -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jwx
タイトルGluN2A ligand-binding core in complex with propyl-NHP5G
要素GluN2A
キーワードUNKNOWN FUNCTION / bilobed structure
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / response to environmental enrichment / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / response to hydrogen sulfide / serotonin metabolic process / conditioned place preference ...neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / response to environmental enrichment / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / response to hydrogen sulfide / serotonin metabolic process / conditioned place preference / protein localization to postsynaptic membrane / response to other organism / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / regulation of ARF protein signal transduction / cellular response to magnesium ion / response to methylmercury / voltage-gated monoatomic cation channel activity / sleep / cellular response to dsRNA / dendritic spine organization / response to carbohydrate / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / cellular response to lipid / locomotion / NMDA glutamate receptor activity / Synaptic adhesion-like molecules / NMDA selective glutamate receptor complex / regulation of NMDA receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / parallel fiber to Purkinje cell synapse / response to manganese ion / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate binding / cellular response to zinc ion / action potential / spinal cord development / dopamine metabolic process / startle response / response to amine / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / modulation of excitatory postsynaptic potential / response to lithium ion / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / cellular response to glycine / response to light stimulus / positive regulation of protein targeting to membrane / neuron development / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density, intracellular component / cellular response to manganese ion / glutamate receptor binding / multicellular organismal response to stress / monoatomic cation channel activity / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / sensory perception of pain / cell adhesion molecule binding / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / response to amphetamine / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / excitatory postsynaptic potential / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / neurogenesis / protein tyrosine kinase binding / response to cocaine / learning / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / regulation of membrane potential / hippocampus development / long-term synaptic potentiation / cellular response to amino acid stimulus / postsynaptic density membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / response to nicotine / protein catabolic process / calcium channel activity / visual learning / modulation of chemical synaptic transmission / regulation of synaptic plasticity / cytoplasmic vesicle membrane / negative regulation of protein catabolic process / response to organic cyclic compound / terminal bouton / cerebral cortex development / memory / cellular response to growth factor stimulus / response to wounding / response to calcium ion / calcium ion transport / calcium-dependent protein binding / rhythmic process / synaptic vesicle / presynaptic membrane / ATPase binding / scaffold protein binding
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1N4 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Hansen, K.B. / Tajima, N. / Risgaard, R. / Perszyk, R.E. / Jorgensen, L. / Vance, K.M. / Ogden, K.K. / Clausen, R.P. / Furukawa, H. / Traynelis, S.F.
引用ジャーナル: Mol.Pharmacol. / 年: 2013
タイトル: Structural determinants of agonist efficacy at the glutamate binding site of N-methyl-d-aspartate receptors.
著者: Hansen, K.B. / Tajima, N. / Risgaard, R. / Perszyk, R.E. / Jorgensen, L. / Vance, K.M. / Ogden, K.K. / Clausen, R.P. / Furukawa, H. / Traynelis, S.F.
履歴
登録2013年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月17日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GluN2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6242
ポリマ－31,4251
非ポリマー1991
水8,395466
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: GluN2A
ヘテロ分子

A: GluN2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,2484
ポリマ－62,8502
非ポリマー3982
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area3030 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area26700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.031, 52.031, 198.823
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 GluN2A


分子量: 31425.018 Da / 分子数: 1 / 断片: ligand binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET22 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami B (DE3) / 参照: UniProt: Q00959*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-1N4 / (2R)-amino(1-hydroxy-4-propyl-1H-pyrazol-5-yl)ethanoic acid


分子量: 199.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H13N3O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 466 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.55 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100 mM HEPES-NaOH, 10-18% PEG8000, 100 mM calcium acatate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. all: 45212 / Num. obs: 44489 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1FTJ

1ftj


解像度: 1.5→19.184 Å / SU ML: 0.1 / σ(F): 1.34 / σ(I): 2 / 位相誤差: 17.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1946 1895 5.09 %random
Rwork0.1597 ---
obs0.1615 37218 99.95 %-
all-37237 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→19.184 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2204 0 14 466 2684
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072454
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1453359
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.562950
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08384
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005431
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.640.20251340.17472444X-RAY DIFFRACTION100
1.64-1.68430.20691340.16842489X-RAY DIFFRACTION100
1.6843-1.73390.21881400.17272451X-RAY DIFFRACTION100
1.7339-1.78980.24181300.17332485X-RAY DIFFRACTION100
1.7898-1.85370.19821200.17262479X-RAY DIFFRACTION100
1.8537-1.92790.17831340.1652493X-RAY DIFFRACTION100
1.9279-2.01550.19781350.16352475X-RAY DIFFRACTION100
2.0155-2.12160.20061300.1582495X-RAY DIFFRACTION100
2.1216-2.25440.17171300.15992524X-RAY DIFFRACTION100
2.2544-2.42810.22531540.16472494X-RAY DIFFRACTION100
2.4281-2.67190.20931400.16432533X-RAY DIFFRACTION100
2.6719-3.05720.21081440.16832578X-RAY DIFFRACTION100
3.0572-3.84660.18161220.14442606X-RAY DIFFRACTION100
3.8466-19.18580.16511480.15012777X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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