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- PDB-4h80: Crystal structure of human ALDH3A1 with its isozyme selective inh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h80
タイトルCrystal structure of human ALDH3A1 with its isozyme selective inhibitor - N-[4-(4-methylsulfonyl-2-nitroanilino)phenyl]acetamide
要素Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / Catalyzes benzaldehyde / Rossmann fold / Dehydrogenase / NADP+ binding / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] / 3-chloroallyl aldehyde dehydrogenase activity / benzaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / alcohol dehydrogenase (NADP+) activity / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / aldehyde metabolic process / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / Phase I - Functionalization of compounds / xenobiotic metabolic process / lipid metabolic process ...aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] / 3-chloroallyl aldehyde dehydrogenase activity / benzaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / alcohol dehydrogenase (NADP+) activity / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / aldehyde metabolic process / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / Phase I - Functionalization of compounds / xenobiotic metabolic process / lipid metabolic process / endoplasmic reticulum / extracellular space / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aldehyde dehydrogenase NAD(P)-dependent / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain ...Aldehyde dehydrogenase NAD(P)-dependent / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-04T / Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Hurley, T.D. / Parajuli, B.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Kinetic and Structural Characterization of a Selective Inhibitor for Human ALDH3A1
著者: Parajuli, B. / Georgiadis, T. / Fishel, M.L. / Hurley, T.D.
履歴
登録2012年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
B: Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
C: Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
D: Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
E: Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
F: Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
G: Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
H: Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)420,76116
ポリマ－417,9668
非ポリマー2,7958
水3,945219
1
A: Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
B: Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,1904
ポリマ－104,4912
非ポリマー6992
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7820 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area32520 Å2
手法PISA
2
C: Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
G: Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,1904
ポリマ－104,4912
非ポリマー6992
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7890 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area32380 Å2
手法PISA
3
D: Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
E: Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,1904
ポリマ－104,4912
非ポリマー6992
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7940 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area32320 Å2
手法PISA
4
F: Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
H: Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,1904
ポリマ－104,4912
非ポリマー6992
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7860 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area32300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.106, 95.380, 117.228
Angle α, β, γ (deg.)112.38, 91.68, 90.99
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
71G
81H

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 2 / Auth seq-ID: 5 - 432 / Label seq-ID: 22 - 449

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
5EE
6FF
7GG
8HH

-
要素

#1: タンパク質
Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring / ALDHIII / Aldehyde dehydrogenase 3 / Aldehyde dehydrogenase family 3 member A1


分子量: 52245.738 Da / 分子数: 8 / 変異: S133A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALDH3, ALDH3A1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30838, aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+]
#2: 化合物
ChemComp-04T / N-(4-{[4-(methylsulfonyl)-2-nitrophenyl]amino}phenyl)acetamide


分子量: 349.362 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H15N3O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.15 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M Potassium acetate, 20 % PEG 3350, (3 microliters of 3 mg/mL of ALDH3A1 + 3 microlitres of mother liquor), pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.9869 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月20日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9869 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 123251 / Num. obs: 115363 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0.2 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 26.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.25 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 4489 / % possible all: 72.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3SZA

3sza


解像度: 2.5→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 32.465 / SU ML: 0.319 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.339 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25529 5803 5 %RANDOM
Rwork0.23435 ---
obs0.23541 109547 93.39 %-
all-117300 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 62.888 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.49 Å22.1 Å2-1.72 Å2
2---4.29 Å2-1.9 Å2
3----4.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27874 0 192 219 28285
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02228815
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1461.9839102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.05653598
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.32424.4281249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.928155047
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0515170
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.24356
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02121758
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.351.517848
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.685228922
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.929310967
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6914.510162
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
A1690tight positional0.030.05
B1690tight positional0.020.05
C1690tight positional0.020.05
D1690tight positional0.020.05
E1690tight positional0.020.05
F1690tight positional0.020.05
G1690tight positional0.020.05
H1690tight positional0.020.05
A1537medium positional0.110.5
B1537medium positional0.070.5
C1537medium positional0.090.5
D1537medium positional0.080.5
E1537medium positional0.070.5
F1537medium positional0.040.5
G1537medium positional0.040.5
H1537medium positional0.040.5
A1690tight thermal0.060.5
B1690tight thermal0.050.5
C1690tight thermal0.040.5
D1690tight thermal0.050.5
E1690tight thermal0.050.5
F1690tight thermal0.040.5
G1690tight thermal0.040.5
H1690tight thermal0.050.5
A1537medium thermal0.062
B1537medium thermal0.052
C1537medium thermal0.052
D1537medium thermal0.062
E1537medium thermal0.052
F1537medium thermal0.042
G1537medium thermal0.042
H1537medium thermal0.052
LS精密化 シェル解像度: 2.499→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 318 -
Rwork0.334 6214 -
obs--71.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.26280.0167-0.07542.88040.35852.94660.034-0.19740.0794-0.42690.0862-0.0644-0.34860.2015-0.12020.1-0.06730.04980.2543-0.10660.184617.7498-2.2238-43.149
20.4814-0.172-0.083.31030.74422.2514-0.0885-0.279-0.04050.50460.1609-0.06890.81210.3001-0.07230.32530.0934-0.00810.40640.01510.168118.9782-30.6816-28.7842
30.8547-0.2088-0.27362.6642-0.94573.93340.03910.1171-0.2021-0.3454-0.04080.29150.7714-0.32030.00170.1798-0.0863-0.01120.2133-0.03240.288261.1363-55.3418.5173
40.7688-0.60660.40741.4885-0.47291.25220.19710.29360.0308-0.2257-0.234-0.11830.33830.41970.03680.13030.13020.02360.36860.00710.167320.4827-22.4418-97.8805
50.3854-0.40070.25781.6566-0.12491.15950.23590.1854-0.1458-0.2149-0.10110.0620.57430.1521-0.13480.38260.118-0.09930.273-0.09080.248620.5798-50.913-83.5681
61.133-0.14590.44972.5538-0.40452.30340.03640.07380.255-0.1267-0.1735-0.2124-1.0473-0.02580.13710.57240.01990.02240.19840.05390.278860.6258-58.9501-59.6295
70.9685-0.5497-0.01673.2021-0.78922.63340.15130.25280.1668-0.2389-0.11610.1366-0.4632-0.0228-0.03520.23470.0110.0340.29650.06530.226564.4162-27.3656-6.0768
80.9434-0.44660.29223.2162-0.23591.93750.0515-0.112-0.06340.3339-0.0795-0.1754-0.2609-0.00640.02790.0918-0.0672-0.05390.23130.06770.248564.7772-86.6794-44.6899
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 446
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 446
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 447
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 446
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 446
6X-RAY DIFFRACTION6F1 - 446
7X-RAY DIFFRACTION7G1 - 446
8X-RAY DIFFRACTION8H1 - 447

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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