+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ftu | ||||||
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Title | Crystal Structure of the CHK1 | ||||||
Components | Serine/threonine-protein kinase Chk1 | ||||||
Keywords | TRANSFERASE/TRANSFERASE inhibitor / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE inhibitor complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of G0 to G1 transition / apoptotic process involved in development / histone H3T11 kinase activity / negative regulation of DNA biosynthetic process / mitotic G2/M transition checkpoint / negative regulation of mitotic nuclear division / regulation of mitotic centrosome separation / inner cell mass cell proliferation / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nucleus organization ...negative regulation of G0 to G1 transition / apoptotic process involved in development / histone H3T11 kinase activity / negative regulation of DNA biosynthetic process / mitotic G2/M transition checkpoint / negative regulation of mitotic nuclear division / regulation of mitotic centrosome separation / inner cell mass cell proliferation / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nucleus organization / negative regulation of gene expression, epigenetic / cellular response to caffeine / Transcriptional Regulation by E2F6 / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / replicative senescence / signal transduction in response to DNA damage / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / Activation of ATR in response to replication stress / positive regulation of cell cycle / DNA damage checkpoint signaling / regulation of signal transduction by p53 class mediator / condensed nuclear chromosome / replication fork / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / peptidyl-threonine phosphorylation / Signaling by SCF-KIT / G2/M DNA damage checkpoint / cellular response to mechanical stimulus / G2/M transition of mitotic cell cycle / regulation of cell population proliferation / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / DNA replication / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / chromatin remodeling / protein domain specific binding / protein phosphorylation / intracellular membrane-bounded organelle / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / DNA damage response / chromatin / apoptotic process / protein-containing complex / extracellular space / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Kang, Y.N. / Stuckey, J.A. / Chang, P. / Russell, A.J. | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Crystal Structure of the CHK1 Authors: Kang, Y.N. / Stuckey, J.A. / Chang, P. / Russell, A.J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4ftu.cif.gz | 126.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4ftu.ent.gz | 97.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4ftu.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4ftu_validation.pdf.gz | 694.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4ftu_full_validation.pdf.gz | 695.9 KB | Display | |
Data in XML | 4ftu_validation.xml.gz | 13.4 KB | Display | |
Data in CIF | 4ftu_validation.cif.gz | 18.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ft/4ftu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ft/4ftu | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4fsmC 4fsnC 4fsqC 4fsrC 4fstC 4fsuC 4fswC 4fsyC 4fszC 4ft0C 4ft3C 4ft5C 4ft7C 4ft9C 4ftaC 4ftcC 4ftiC 4ftjC 4ftkC 4ftlC 4ftmC 4ftnC 4ftoC 4ftqC 4ftrC 4fttC 4gh2C 4ft1 C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 1 molecules A
#1: Protein | Mass: 32154.049 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Strain: human / Gene: CHEK1, CHK1 / Production host: HOMO SAPIENS (human) References: UniProt: O14757, non-specific serine/threonine protein kinase |
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-Non-polymers , 5 types, 144 molecules
#2: Chemical | ChemComp-7HK / | ||||
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#3: Chemical | ChemComp-SO4 / | ||||
#4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-IPA / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.65 Å3/Da / Density % sol: 53.59 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: PEG 8000, Isopropanol, HEPES , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 110 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU RU200 / Wavelength: 1.54 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: IMAGE PLATE / Details: mirrors | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Osmic Si / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→20 Å / Num. all: 19608 / Num. obs: 19393 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Χ2: 1.133 / Net I/σ(I): 12.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1→19.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9455 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9411 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.196 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0
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Displacement parameters | Biso max: 128.47 Å2 / Biso mean: 39.7541 Å2 / Biso min: 16.99 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.274 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→19.97 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.1→2.21 Å / Total num. of bins used: 10
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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