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- PDB-4aaw: S.pneumoniae GlmU in complex with an antibacterial inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4aaw
タイトルS.pneumoniae GlmU in complex with an antibacterial inhibitor
要素BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
キーワードTRANSFERASE / TRANSFERASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / cell morphogenesis / regulation of cell shape ...glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / cell morphogenesis / regulation of cell shape / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat ...Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-R84 / Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (肺炎レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Otterbein, L. / Breed, J. / Ogg, D.J.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2012
タイトル: Inhibitors of Acetyltransferase Domain of N-Acetylglucosamine-1-Phosphate-Uridyltransferase/ Glucosamine-1-Phosphate-Acetyltransferase (Glmu). Part 1: Hit to Lead Evaluation of a Novel ...タイトル: Inhibitors of Acetyltransferase Domain of N-Acetylglucosamine-1-Phosphate-Uridyltransferase/ Glucosamine-1-Phosphate-Acetyltransferase (Glmu). Part 1: Hit to Lead Evaluation of a Novel Arylsulfonamide Series.
著者: Green, O.M. / McKenzie, A.R. / Shapiro, A.B. / Otterbein, L. / Ni, H. / Patten, A. / Stokes, S. / Albert, R. / Kawatkar, S. / Breed, J.
履歴
登録2011年12月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月15日Group: Database references
改定 1.22017年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2133
ポリマ－49,4811
非ポリマー7322
水5,386299
1
A: BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
ヘテロ分子

A: BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
ヘテロ分子

A: BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,6409
ポリマ－148,4443
非ポリマー2,1956
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
Buried area15220 Å2
ΔGint-122.2 kcal/mol
Surface area51160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.779, 116.779, 116.683
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1461-

SO4

21A-1461-

SO4

31A-2071-

HOH

41A-2162-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 BIFUNCTIONAL PROTEIN GLMU / GLCN-1-P ACETYLTRANSFERASE / GLCNAC-1-P URIDYLYLTRANSFERASE / UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE ...GLCN-1-P ACETYLTRANSFERASE / GLCNAC-1-P URIDYLYLTRANSFERASE / UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE / N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE / GLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE N-ACETYLTRANSFERASE


分子量: 49481.469 Da / 分子数: 1 / 断片: BIFUNCTIONAL GLMU / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (肺炎レンサ球菌)
プラスミド: PBA989 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / Variant (発現宿主): HMS174 (DE3)
参照: UniProt: Q8DQ18, glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-R84 / 4-{[1-(2-{[({5-[(3-carboxypropanoyl)amino]-2,4-dimethoxyphenyl}sulfonyl)amino]methyl}phenyl)piperidin-4-yl]methoxy}-4-oxobutanoic acid


分子量: 635.683 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H37N3O11S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 299 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 67 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 18-23% PEG 3350, 0.2 M AMMONIUM SULPHATE, 25 MM TRIS-HCL, PH 7.5, 50 MM NACL, 2 MM TCEP

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月28日 / 詳細: SILICON TOROIDAL MIRROR COATED WITH RHODIUM
放射モノクロメーター: SILICON (1 1 1) CHANNEL- CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→76.5 Å / Num. obs: 74324 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Net I/σ(I): 2.2
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1G97

1g97


解像度: 2.2→76.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 8.441 / SU ML: 0.113 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.16 / ESU R Free: 0.154 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23662 2380 5.1 %RANDOM
Rwork0.19977 ---
obs0.20164 44633 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.077 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.68 Å20.34 Å20 Å2
2--0.68 Å20 Å2
3----1.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→76.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3442 0 49 299 3790
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.023543
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.111.9634809
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.065453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.68825.584154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.4515592
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.2261514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.2565
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212647
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 134 -
Rwork0.268 3090 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 60.025 Å / Origin y: 15.569 Å / Origin z: 15.786 Å
111213212223313233
T0.094 Å20.0148 Å2-0.0319 Å2-0.0255 Å20.0246 Å2--0.1423 Å2
L0.0347 °20.1279 °2-0.0819 °2-0.5473 °2-0.3766 °2--0.6707 °2
S0.0392 Å °0.0105 Å °0.0018 Å °0.1204 Å °0.0028 Å °-0.0286 Å °0.0376 Å °0.0095 Å °-0.042 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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