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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4872 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of a respiratory complex I assembly intermediate with NDUFAF2 | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Complex I / NADH dehydrogenase / Mitochondrion Proton pumping / Ubiquinone / OXIDOREDUCTASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 lipoate biosynthetic process / NADH dehydrogenase / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / protein import into mitochondrial matrix / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / ubiquinone-6 biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / cellular respiration / respiratory chain complex I / iron-sulfur cluster assembly ...lipoate biosynthetic process / NADH dehydrogenase / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / protein import into mitochondrial matrix / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / ubiquinone-6 biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / cellular respiration / respiratory chain complex I / iron-sulfur cluster assembly / ubiquinone binding / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / NADH dehydrogenase activity / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / electron transport coupled proton transport / acyl binding / acyl carrier activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / : / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / mitochondrial membrane / electron transport chain / mitochondrial intermembrane space / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / fatty acid biosynthetic process / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / mitochondrial inner membrane / electron transfer activity / oxidoreductase activity / protein-containing complex binding / mitochondrion / membrane / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Yarrowia lipolytica (酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||
データ登録者 | Parey K / Vonck J | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2019 タイトル: High-resolution cryo-EM structures of respiratory complex I: Mechanism, assembly, and disease. 著者: Kristian Parey / Outi Haapanen / Vivek Sharma / Harald Köfeler / Thomas Züllig / Simone Prinz / Karin Siegmund / Ilka Wittig / Deryck J Mills / Janet Vonck / Werner Kühlbrandt / Volker Zickermann / 要旨: Respiratory complex I is a redox-driven proton pump, accounting for a large part of the electrochemical gradient that powers mitochondrial adenosine triphosphate synthesis. Complex I dysfunction is ...Respiratory complex I is a redox-driven proton pump, accounting for a large part of the electrochemical gradient that powers mitochondrial adenosine triphosphate synthesis. Complex I dysfunction is associated with severe human diseases. Assembly of the one-megadalton complex I in the inner mitochondrial membrane requires assembly factors and chaperones. We have determined the structure of complex I from the aerobic yeast by electron cryo-microscopy at 3.2-Å resolution. A ubiquinone molecule was identified in the access path to the active site. The electron cryo-microscopy structure indicated an unusual lipid-protein arrangement at the junction of membrane and matrix arms that was confirmed by molecular simulations. The structure of a complex I mutant and an assembly intermediate provide detailed molecular insights into the cause of a hereditary complex I-linked disease and complex I assembly in the inner mitochondrial membrane. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_4872.map.gz | 338.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-4872-v30.xml emd-4872.xml | 60.7 KB 60.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_4872_fsc.xml | 16.1 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_4872.png | 145.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-4872.cif.gz | 13.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4872 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4872 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_4872_validation.pdf.gz | 645.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_4872_full_validation.pdf.gz | 645 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_4872_validation.xml.gz | 14.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_4872_validation.cif.gz | 20.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4872 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4872 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_4872.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 361.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.077 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Complex I assembly intermediate
+超分子 #1: Complex I assembly intermediate
+分子 #1: Subunit NUAM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #2: Subunit NUBM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #3: Subunit NUCM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #4: Subunit NIMM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #5: Subunit NUEM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #6: Subunit NUFM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #7: Subunit NUGM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #8: Subunit NUHM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #9: Subunit NUIM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #10: Subunit NUJM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #11: Subunit NUKM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #12: Subunit NULM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #13: Acyl carrier protein ACPM1 of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Com...
+分子 #14: Subunit NB4M of protein NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #15: Acyl carrier protein ACPM2 of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Com...
+分子 #16: Subunit NI2M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #17: Subunit NESM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #18: Subunit NUPM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #19: Subunit NB6M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #20: Subunit NUXM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #21: Subunit NUYM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #22: Subunit NUZM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #23: Subunit NIAM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #24: Subunit NEBM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #25: Subunit NB2M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #26: Subunit NIDM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #27: Subunit NUVM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #28: Subunit NI8M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #29: Subunit NI9M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #30: Subunit N7BM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #31: Subunit NUUM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #32: Subunit N7BML assembly factor
+分子 #33: Subunit NUNM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #34: Subunit NU1M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #35: Subunit NU2M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #36: Subunit NU3M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #37: Subunit NU4M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #38: Subunit NU5M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #39: Subunit NU6M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #40: Subunit NB8M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #41: Subunit NIPM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #42: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #43: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
+分子 #44: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
+分子 #45: NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE
+分子 #46: 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine
+分子 #47: Lauryl Maltose Neopentyl Glycol
+分子 #48: CARDIOLIPIN
+分子 #49: S-[2-({N-[(2S)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-b...
+分子 #50: DIUNDECYL PHOSPHATIDYL CHOLINE
+分子 #51: Phosphatidylinositol
+分子 #52: 1-PALMITOYL-2-LINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.2 |
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グリッド | モデル: C-flat-1.2/1.3 4C / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 実像数: 1386 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 最大 デフォーカス(補正後): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.5 µm / 倍率(補正後): 46425 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率(公称値): 130000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: OTHER |
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得られたモデル | PDB-6rfq: |