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- EMDB-4802: Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) helical shea... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4802
タイトルCryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) helical sheath-tube complex in extended state
マップデータNone
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) helical sheath-tube complex in extended state
    • タンパク質・ペプチド: Afp1
    • タンパク質・ペプチド: Afp2
    • タンパク質・ペプチド: Afp3
キーワードAnti-feeding prophage / secretion system / AFP / contractile / VIRUS LIKE PARTICLE / sheath / tube
機能・相同性
機能・相同性情報


structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Conserved hypothetical protein CHP02241 / Bacteriophage T4, Gp19, tail tube / T4-like virus tail tube protein gp19 / Tail sheath protein, subtilisin-like domain / Phage tail sheath protein subtilisin-like domain / : / Tail sheath protein, C-terminal domain / Phage tail sheath C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Afp3 / Afp2 / Afp1
類似検索 - 構成要素
生物種Serratia entomophila (バクテリア)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Desfosses A
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2019
タイトル: Atomic structures of an entire contractile injection system in both the extended and contracted states.
著者: Ambroise Desfosses / Hariprasad Venugopal / Tapan Joshi / Jan Felix / Matthew Jessop / Hyengseop Jeong / Jaekyung Hyun / J Bernard Heymann / Mark R H Hurst / Irina Gutsche / Alok K Mitra /
要旨: Contractile injection systems are sophisticated multiprotein nanomachines that puncture target cell membranes. Although the number of atomic-resolution insights into contractile bacteriophage tails, ...Contractile injection systems are sophisticated multiprotein nanomachines that puncture target cell membranes. Although the number of atomic-resolution insights into contractile bacteriophage tails, bacterial type six secretion systems and R-pyocins is rapidly increasing, structural information on the contraction of bacterial phage-like protein-translocation structures directed towards eukaryotic hosts is scarce. Here, we characterize the antifeeding prophage AFP from Serratia entomophila by cryo-electron microscopy. We present the high-resolution structure of the entire AFP particle in the extended state, trace 11 protein chains de novo from the apical cap to the needle tip, describe localization variants and perform specific structural comparisons with related systems. We analyse inter-subunit interactions and highlight their universal conservation within contractile injection systems while revealing the specificities of AFP. Furthermore, we provide the structure of the AFP sheath-baseplate complex in a contracted state. This study reveals atomic details of interaction networks that accompany and define the contraction mechanism of toxin-delivery tailocins, offering a comprehensive framework for understanding their mode of action and for their possible adaptation as biocontrol agents.
履歴
登録2019年4月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年4月24日-
マップ公開2019年4月24日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6rbn
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6rbn
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4802.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4802.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈None
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.35 Å/pix.
x 360 pix.
= 486. Å		1.35 Å/pix.
x 360 pix.
= 486. Å		1.35 Å/pix.
x 360 pix.
= 486. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.12793036 - 0.2058465
平均 (標準偏差)0.00038390022 (±0.007163424)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-180-180-180
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 486.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z486.000486.000486.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-180-180-180
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.1280.2060.000

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添付データ

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ハーフマップ: None

ファイルemd_4802_half_map_1.map
注釈None
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: None

ファイルemd_4802_half_map_2.map
注釈None
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) helical shea...

全体名称: Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) helical sheath-tube complex in extended state
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) helical sheath-tube complex in extended state
    • タンパク質・ペプチド: Afp1
    • タンパク質・ペプチド: Afp2
    • タンパク質・ペプチド: Afp3

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超分子 #1: Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) helical shea...

超分子名称: Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) helical sheath-tube complex in extended state
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: A scaling by a factor of 2 is recommended for visualisation
由来(天然)生物種: Serratia entomophila (バクテリア)

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分子 #1: Afp1

分子名称: Afp1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Serratia entomophila (バクテリア)
分子量理論値: 16.449449 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAITADDIAV QYPIPTYRFI VTLGDEQVPF TSASGLDINF DTIEYRDGTG NWFKMPGQRQ APNITLSKGV FPGKNAMYEW INAIQLNQV EKKDIMISLT NEAGTEVLVS WNVSNAFPTS LTSPSFDATS NEIAVQQITL MADRVTIQTA

UniProtKB: Afp1

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分子 #2: Afp2

分子名称: Afp2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Serratia entomophila (バクテリア)
分子量理論値: 38.784355 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTVTTTYPGV YLSEDAVSSF SVNSAATAVP LFAYDSENTN TINKPIQVFR NWAEFTVEYP TPLEDAFYTS LSLWFMHGGG KCYLVNEAN IADAVAQYDD ITLIVAAGTD TTTYTAFTTV VGQGYRIFGL FDGPKEKIAG TAKPDEVMEE YPTSPFGAVF Y PWGTLASG ...文字列:
MTVTTTYPGV YLSEDAVSSF SVNSAATAVP LFAYDSENTN TINKPIQVFR NWAEFTVEYP TPLEDAFYTS LSLWFMHGGG KCYLVNEAN IADAVAQYDD ITLIVAAGTD TTTYTAFTTV VGQGYRIFGL FDGPKEKIAG TAKPDEVMEE YPTSPFGAVF Y PWGTLASG AAVPPSAIAA ASITQTDRTR GVWKAPANQA VNGVTPAFAV SDDFQGKYNQ GKALNMIRTF SGQGTVVWGA RT LEDSDNW RYIPVRRLFN AVERDIQKSL NKLVFEPNSQ PTWQRVKAAV DSYLHSLWQQ GALAGNTPAD AWFVQVGKDL TMT QEEINQ GKMIIKIGLA AVRPAEFIIL QFSQDIAQ

UniProtKB: Afp2

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分子 #3: Afp3

分子名称: Afp3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Serratia entomophila (バクテリア)
分子量理論値: 48.777566 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MATVTSVPGV YIEEDASPAM SVSASATAVP LFVARFTPLK PELAGVITRI GSWLDYTILF DSNVPSSARV TVSSTAVEPS PEFDALETA SSKATTTYTY QIDDTEVVDP TASVALRLYF QNGGGPCYLY PLEKADDNGP LAALPDLIDE VGEITLLASP D PDETYRTA ...文字列:
MATVTSVPGV YIEEDASPAM SVSASATAVP LFVARFTPLK PELAGVITRI GSWLDYTILF DSNVPSSARV TVSSTAVEPS PEFDALETA SSKATTTYTY QIDDTEVVDP TASVALRLYF QNGGGPCYLY PLEKADDNGP LAALPDLIDE VGEITLLASP D PDETYRTA VYGALAASLD QHKGYFLLAD SVNGDAPSAV GGSAQVAVYY PNVEVPHTRK LDDAEVAIDG YLDDEGKAVT TL AALRVVN TEFAGEIAQS LSGDLSAPLS LPPSALIAGV YGKTDGERGV WKAPANVVLN GVSDVSVRVT NEQQAELNPK GIN VIRHFS DRGLVVWGSR TQKDDDDWRY IPVRRLFDAA ERDIKKALQP MVFEPNSQLT WKRVQTAIDN YLYRLWQQGA LAGN KAEEA YFVRVGKGIT MTQDEINQGK MIIQVGMAAV RPAEFIILKF TQDMSQ

UniProtKB: Afp3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 78.6436 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 40.2722 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C6 (6回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 123368
Segment selection選択した数: 123368 / ソフトウェア - 名称: EMAN2
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Previous 20A map of AFP (Heymann et al., 2013)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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