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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4531 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the 50S ribosomal subunit at 2.83 Angstroms with modeled GBC SecM peptide | |||||||||
マップデータ | postprocessed map | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 structural constituent of eye lens / lens development in camera-type eye / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation ...structural constituent of eye lens / lens development in camera-type eye / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / visual perception / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / ribosome assembly / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly / response to reactive oxygen species / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / ribosome binding / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) / Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Escherichia coli (strain B / BL21-DE3) (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.83 Å | |||||||||
データ登録者 | Schulte L / Reitz J / Hodirnau VV / Kudlinzki D / Mao J / Glaubitz C / Frangakis A / Schwalbe H | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Cysteine oxidation and disulfide formation in the ribosomal exit tunnel. 著者: Linda Schulte / Jiafei Mao / Julian Reitz / Sridhar Sreeramulu / Denis Kudlinzki / Victor-Valentin Hodirnau / Jakob Meier-Credo / Krishna Saxena / Florian Buhr / Julian D Langer / Martin ...著者: Linda Schulte / Jiafei Mao / Julian Reitz / Sridhar Sreeramulu / Denis Kudlinzki / Victor-Valentin Hodirnau / Jakob Meier-Credo / Krishna Saxena / Florian Buhr / Julian D Langer / Martin Blackledge / Achilleas S Frangakis / Clemens Glaubitz / Harald Schwalbe / 要旨: Understanding the conformational sampling of translation-arrested ribosome nascent chain complexes is key to understand co-translational folding. Up to now, coupling of cysteine oxidation, disulfide ...Understanding the conformational sampling of translation-arrested ribosome nascent chain complexes is key to understand co-translational folding. Up to now, coupling of cysteine oxidation, disulfide bond formation and structure formation in nascent chains has remained elusive. Here, we investigate the eye-lens protein γB-crystallin in the ribosomal exit tunnel. Using mass spectrometry, theoretical simulations, dynamic nuclear polarization-enhanced solid-state nuclear magnetic resonance and cryo-electron microscopy, we show that thiol groups of cysteine residues undergo S-glutathionylation and S-nitrosylation and form non-native disulfide bonds. Thus, covalent modification chemistry occurs already prior to nascent chain release as the ribosome exit tunnel provides sufficient space even for disulfide bond formation which can guide protein folding. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_4531.map.gz | 395.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-4531-v30.xml emd-4531.xml | 55.4 KB 55.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_4531_fsc.xml | 16.9 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_4531.png | 104.1 KB | ||
その他 | emd_4531_additional.map.gz emd_4531_half_map_1.map.gz emd_4531_half_map_2.map.gz | 30.9 MB 338.2 MB 338.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4531 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4531 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_4531_validation.pdf.gz | 464.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_4531_full_validation.pdf.gz | 463.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_4531_validation.xml.gz | 21.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4531 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4531 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_4531.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | postprocessed map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.05 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-追加マップ: masked postprocessed map
ファイル | emd_4531_additional.map | ||||||||||||
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注釈 | masked postprocessed map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: EM Half map 2
ファイル | emd_4531_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | EM Half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: EM Half map 1
ファイル | emd_4531_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | EM Half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : 50S ribosomal + GBC SecM peptide complex
+超分子 #1: 50S ribosomal + GBC SecM peptide complex
+超分子 #2: GBC SecM peptide
+超分子 #3: 50 ribosomal subunit
+分子 #1: 50S ribosomal protein L28
+分子 #2: 50S ribosomal protein L29
+分子 #3: 50S ribosomal protein L30
+分子 #4: 50S ribosomal protein L32
+分子 #5: 50S ribosomal protein L33
+分子 #6: 50S ribosomal protein L34
+分子 #7: 50S ribosomal protein L35
+分子 #8: 50S ribosomal protein L36
+分子 #11: 50S ribosomal protein L2
+分子 #12: 50S ribosomal protein L3
+分子 #13: 50S ribosomal protein L4
+分子 #14: 50S ribosomal protein L5
+分子 #15: 50S ribosomal protein L6
+分子 #16: 50S ribosomal protein L9
+分子 #17: 50S ribosomal protein L13
+分子 #18: 50S ribosomal protein L14
+分子 #19: 50S ribosomal protein L15
+分子 #20: 50S ribosomal protein L16
+分子 #21: 50S ribosomal protein L17
+分子 #22: 50S ribosomal protein L18
+分子 #23: 50S ribosomal protein L19
+分子 #24: 50S ribosomal protein L20
+分子 #25: 50S ribosomal protein L21
+分子 #26: 50S ribosomal protein L22
+分子 #27: 50S ribosomal protein L23
+分子 #28: 50S ribosomal protein L24
+分子 #30: 50S ribosomal protein L25
+分子 #31: 50S ribosomal protein L27
+分子 #32: Gamma-crystallin B
+分子 #9: 5S rRNA
+分子 #10: 23S rRNA
+分子 #29: glycine-tRNA glyT
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.12 mg/mL | |||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
詳細: Tico Buffer | |||||||||||||||
グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 5.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum SE |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 3 / 平均露光時間: 0.2 sec. / 平均電子線量: 1.66 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |