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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-44233 | |||||||||||||||
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タイトル | GluA2 flip Q in complex with TARPgamma2 at pH8, consensus structure of TMD-TARPgamma2 | |||||||||||||||
マップデータ | GluA2 flip Q isoform in complex with TARPgamma2 at pH8 (TMD and TARPgamma2). | |||||||||||||||
試料 |
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キーワード | AMPA receptor / ionotropic glutamate receptor / ion channel / auxiliary subunit / TRANSPORT PROTEIN | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Presynaptic depolarization and calcium channel opening / LGI-ADAM interactions / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor activity / Trafficking of AMPA receptors / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cerebellar mossy fiber / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / regulation of AMPA receptor activity / neurotransmitter receptor internalization ...Presynaptic depolarization and calcium channel opening / LGI-ADAM interactions / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor activity / Trafficking of AMPA receptors / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cerebellar mossy fiber / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / regulation of AMPA receptor activity / neurotransmitter receptor internalization / membrane hyperpolarization / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / nervous system process / protein targeting to membrane / voltage-gated calcium channel complex / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / neuromuscular junction development / spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / transmission of nerve impulse / AMPA glutamate receptor activity / channel regulator activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / immunoglobulin binding / membrane depolarization / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / cellular response to glycine / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / voltage-gated calcium channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / glutamate receptor binding / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / regulation of membrane potential / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / response to calcium ion / modulation of chemical synaptic transmission / establishment of protein localization / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / receptor internalization / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / perikaryon / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) / Rattus norvegicus (ドブネズミ) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.57 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Nakagawa T / Greger IH | |||||||||||||||
資金援助 | 米国, 英国, 4件
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引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2024 タイトル: Proton-triggered rearrangement of the AMPA receptor N-terminal domains impacts receptor kinetics and synaptic localization 著者: Ivica J / Kejzar N / Ho H / Stockwell I / Kuchtiak V / Scrutton AM / Nakagawa T / Greger IH | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_44233.map.gz | 166.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-44233-v30.xml emd-44233.xml | 20.7 KB 20.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_44233_fsc.xml | 12.8 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_44233.png | 104.7 KB | ||
Filedesc metadata | emd-44233.cif.gz | 6.9 KB | ||
その他 | emd_44233_half_map_1.map.gz emd_44233_half_map_2.map.gz | 140.7 MB 141 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-44233 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-44233 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 9b60MC 9b5zC 9b61C 9b63C 9b64C 9b67C 9b68C 9b69C 9b6aC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_44233.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | GluA2 flip Q isoform in complex with TARPgamma2 at pH8 (TMD and TARPgamma2). | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.82 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: Half1 map: GluA2 flip Q isoform in complex...
ファイル | emd_44233_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half1 map: GluA2 flip Q isoform in complex with TARPgamma2 at pH8 (TMD and TARPgamma2). | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half2 map: GluA2 flip Q isoform in complex...
ファイル | emd_44233_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half2 map: GluA2 flip Q isoform in complex with TARPgamma2 at pH8 (TMD and TARPgamma2). | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : GluA2 (flip-Q isoform) in complex with TARPgamma2 at 4:4 stoichiometry
全体 | 名称: GluA2 (flip-Q isoform) in complex with TARPgamma2 at 4:4 stoichiometry |
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要素 |
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-超分子 #1: GluA2 (flip-Q isoform) in complex with TARPgamma2 at 4:4 stoichiometry
超分子 | 名称: GluA2 (flip-Q isoform) in complex with TARPgamma2 at 4:4 stoichiometry タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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分子量 | 理論値: 500 KDa |
-分子 #1: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
分子 | 名称: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
分子量 | 理論値: 35.938746 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MGLFDRGVQM LLTTVGAFAA FSLMTIAVGT DYWLYSRGVC KTKSVSENET SKKNEEVMTH SGLWRTCCLE GNFKGLCKQI DHFPEDADY EADTAEYFLR AVRASSIFPI LSVILLFMGG LCIAASEFYK TRHNIILSAG IFFVSAGLSN IIGIIVYISA N AGDPSKSD ...文字列: MGLFDRGVQM LLTTVGAFAA FSLMTIAVGT DYWLYSRGVC KTKSVSENET SKKNEEVMTH SGLWRTCCLE GNFKGLCKQI DHFPEDADY EADTAEYFLR AVRASSIFPI LSVILLFMGG LCIAASEFYK TRHNIILSAG IFFVSAGLSN IIGIIVYISA N AGDPSKSD SKKNSYSYGW SFYFGALSFI IAEMVGVLAV HMFIDRHKQL RATARATDYL QASAITRIPS YRYRYQRRSR SS SRSTEPS HSRDASPVGV KGFNTLPSTE ISMYTLSRDP LKAATTPTAT YNSDRDNSFL QVHNCIQKDS KDSLHANTAN RRT TPV UniProtKB: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit |
-分子 #2: Isoform Flip of Glutamate receptor 2
分子 | 名称: Isoform Flip of Glutamate receptor 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: A FLAG epitope tag is inserted near the C-terminus / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) |
分子量 | 理論値: 99.617492 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MQKIMHISVL LSPVLWGLIF GVSSNSIQIG GLFPRGADQE YSAFRVGMVQ FSTSEFRLTP HIDNLEVANS FAVTNAFCSQ FSRGVYAIF GFYDKKSVNT ITSFCGTLHV SFITPSFPTD GTHPFVIQMR PDLKGALLSL IEYYQWDKFA YLYDSDRGLS T LQAVLDSA ...文字列: MQKIMHISVL LSPVLWGLIF GVSSNSIQIG GLFPRGADQE YSAFRVGMVQ FSTSEFRLTP HIDNLEVANS FAVTNAFCSQ FSRGVYAIF GFYDKKSVNT ITSFCGTLHV SFITPSFPTD GTHPFVIQMR PDLKGALLSL IEYYQWDKFA YLYDSDRGLS T LQAVLDSA AEKKWQVTAI NVGNINNDKK DETYRSLFQD LELKKERRVI LDCERDKVND IVDQVITIGK HVKGYHYIIA NL GFTDGDL LKIQFGGANV SGFQIVDYDD SLVSKFIERW STLEEKEYPG AHTATIKYTS ALTYDAVQVM TEAFRNLRKQ RIE ISRRGN AGDCLANPAV PWGQGVEIER ALKQVQVEGL SGNIKFDQNG KRINYTINIM ELKTNGPRKI GYWSEVDKMV VTLT ELPSG NDTSGLENKT VVVTTILESP YVMMKKNHEM LEGNERYEGY CVDLAAEIAK HCGFKYKLTI VGDGKYGARD ADTKI WNGM VGELVYGKAD IAIAPLTITL VREEVIDFSK PFMSLGISIM IKKPQKSKPG VFSFLDPLAY EIWMCIVFAY IGVSVV LFL VSRFSPYEWH TEEFEDGRET QSSESTNEFG IFNSLWFSLG AFMQQGCDIS PRSLSGRIVG GVWWFFTLII ISSYTAN LA AFLTVERMVS PIESAEDLSK QTEIAYGTLD SGSTKEFFRR SKIAVFDKMW TYMRSAEPSV FVRTTAEGVA RVRKSKGK Y AYLLESTMNE YIEQRKPCDT MKVGGNLDSK GYDIATPKGS SLGTPVNLAV LKLSEQGVLD KLKNKWWYDK GECGAKDSG SKEKTSALSL SNVAGVFYIL VGGLGLAMLV ALIEFCYKSR AEAKRMKVAK NPQNINPSSS QNSQNFATDY KDDDDKEGYN VYGIESVKI UniProtKB: Glutamate receptor 2 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 10 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 8 構成要素:
詳細: Tris adjusted to pH 8 using HCl | ||||||||||||
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 21898 / 平均電子線量: 52.8 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |