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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4384 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of respiratory complex I from Yarrowia lipolytica | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Complex I / NADH dehydrogenase / Mitochondrion Proton pumping / Ubiquinone / OXIDOREDUCTASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 lipoate biosynthetic process / NADH dehydrogenase / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / protein import into mitochondrial matrix / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / ubiquinone-6 biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / respiratory chain complex I / iron-sulfur cluster assembly / ubiquinone binding ...lipoate biosynthetic process / NADH dehydrogenase / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / protein import into mitochondrial matrix / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / ubiquinone-6 biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / respiratory chain complex I / iron-sulfur cluster assembly / ubiquinone binding / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / NADH dehydrogenase activity / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / electron transport coupled proton transport / acyl binding / acyl carrier activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / : / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / mitochondrial membrane / electron transport chain / mitochondrial intermembrane space / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / fatty acid biosynthetic process / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / protein-containing complex binding / mitochondrion / membrane / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Yarrowia lipolytica (酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.32 Å | |||||||||
データ登録者 | Parey K / Vonck J | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2018 タイトル: Cryo-EM structure of respiratory complex I at work. 著者: Kristian Parey / Ulrich Brandt / Hao Xie / Deryck J Mills / Karin Siegmund / Janet Vonck / Werner Kühlbrandt / Volker Zickermann / 要旨: Mitochondrial complex I has a key role in cellular energy metabolism, generating a major portion of the proton motive force that drives aerobic ATP synthesis. The hydrophilic arm of the L-shaped ~1 ...Mitochondrial complex I has a key role in cellular energy metabolism, generating a major portion of the proton motive force that drives aerobic ATP synthesis. The hydrophilic arm of the L-shaped ~1 MDa membrane protein complex transfers electrons from NADH to ubiquinone, providing the energy to drive proton pumping at distant sites in the membrane arm. The critical steps of energy conversion are associated with the redox chemistry of ubiquinone. We report the cryo-EM structure of complete mitochondrial complex I from the aerobic yeast both in the deactive form and after capturing the enzyme during steady-state activity. The site of ubiquinone binding observed during turnover supports a two-state stabilization change mechanism for complex I. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_4384.map.gz | 334.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-4384-v30.xml emd-4384.xml | 61.6 KB 61.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_4384_fsc.xml | 16.3 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_4384.png | 173.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-4384.cif.gz | 13.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4384 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4384 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_4384_validation.pdf.gz | 626.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_4384_full_validation.pdf.gz | 626.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_4384_validation.xml.gz | 14.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_4384_validation.cif.gz | 19.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4384 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4384 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_4384.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 361.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.09 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase
+超分子 #1: Mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase
+分子 #1: 75-KDA PROTEIN (NUAM)
+分子 #2: 51-KDA PROTEIN (NUBM)
+分子 #3: 49-KDA PROTEIN (NUCM)
+分子 #4: NIMM SUBUNIT
+分子 #5: NUEM SUBUNIT
+分子 #6: NUFM SUBUNIT
+分子 #7: 30-KDA PROTEIN (NUGM)
+分子 #8: 24-KDA SUBUNIT (NUHM)
+分子 #9: TYKY SUBUNIT (NUIM)
+分子 #10: NUJM SUBUNIT
+分子 #11: PSST SUBUNIT (NUKM)
+分子 #12: ND4L SUBUNIT (NULM)
+分子 #13: NUMM SUBUNIT
+分子 #14: ACPM1 SUBUNIT
+分子 #15: NB4M SUBUNIT
+分子 #16: ACPM2 SUBUNIT
+分子 #17: NI2M SUBUNIT
+分子 #18: NESM SUBUNIT
+分子 #19: NUPM SUBUNIT
+分子 #20: NB6M SUBUNIT
+分子 #21: NUXM SUBUNIT
+分子 #22: NUYM SUBUNIT
+分子 #23: NUZM SUBUNIT
+分子 #24: NIAM SUBUNIT
+分子 #25: NEBM SUBUNIT
+分子 #26: NB2M SUBUNIT
+分子 #27: NIDM SUBUNIT
+分子 #28: NUUM SUBUNIT
+分子 #29: NI8M SUBUNIT
+分子 #30: NI9M SUBUNIT
+分子 #31: N7BM SUBUNIT
+分子 #32: UNKNOWN SUBUNIT
+分子 #33: NB5M SUBUNIT
+分子 #34: NUNM SUBUNIT
+分子 #35: ND1 SUBUNIT (NU1M)
+分子 #36: ND2 SUBUNIT (NU2M)
+分子 #37: ND3 SUBUNIT (NU3M)
+分子 #38: ND4 SUBUNIT (NU4M)
+分子 #39: ND5 SUBUNIT (NU5M)
+分子 #40: ND6 SUBUNIT (NU6M)
+分子 #41: NB8M SUBUNIT
+分子 #42: NIPM SUBUNIT
+分子 #43: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #44: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
+分子 #45: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
+分子 #46: NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE
+分子 #47: ZINC ION
+分子 #48: S-[2-({N-[(2S)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-b...
+分子 #49: CARDIOLIPIN
+分子 #50: 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 2 mg/mL | |||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.2 構成要素:
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グリッド | モデル: C-flat-1/1 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI POLARA 300 |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3110 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 60.5 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 45872 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: OTHER / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): -0.003 µm / 最小 デフォーカス(公称値): -0.0015 µm / 倍率(公称値): 200000 |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: OTHER |
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得られたモデル | PDB-6gcs: |