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万見
- EMDB-41668: Cryo-EM structure of the PP2A:B55-FAM122A complex, PP2Ac body -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41668
タイトルCryo-EM structure of the PP2A:B55-FAM122A complex, PP2Ac body
マップデータRelion multi-body refinement, PP2Ac body, full map
試料
  • 複合体: Quadruple complex of PP2A:B55 (PP2Aa:PP2Ac:B55) bound to FAM122A
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
    • タンパク質・ペプチド: PPP2R1A-PPP2R2A-interacting phosphatase regulator 1
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: ZINC ION
キーワードProtein Phosphatase 2A:B55 holoenzyme FAM122A inhibitor substrate binding cell cycle regulation / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / regulation of microtubule binding / MASTL Facilitates Mitotic Progression / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / mitotic sister chromatid separation / protein phosphatase type 2A complex / protein serine/threonine phosphatase complex ...protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / regulation of microtubule binding / MASTL Facilitates Mitotic Progression / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / mitotic sister chromatid separation / protein phosphatase type 2A complex / protein serine/threonine phosphatase complex / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / peptidyl-serine dephosphorylation / peptidyl-threonine dephosphorylation / FAR/SIN/STRIPAK complex / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / positive regulation of microtubule binding / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / female meiotic nuclear division / GABA receptor binding / protein antigen binding / protein phosphatase regulator activity / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / ERKs are inactivated / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / mitotic G2/M transition checkpoint / regulation of growth / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / CTLA4 inhibitory signaling / Platelet sensitization by LDL / protein serine/threonine phosphatase activity / myosin phosphatase activity / regulation of cell differentiation / protein-serine/threonine phosphatase / ERK/MAPK targets / T cell homeostasis / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / mesoderm development / phosphoprotein phosphatase activity / chromosome, centromeric region / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / DARPP-32 events / lateral plasma membrane / negative regulation of hippo signaling / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / protein dephosphorylation / AURKA Activation by TPX2 / protein tyrosine phosphatase activity / meiotic cell cycle / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / response to lead ion / RAF activation / Spry regulation of FGF signaling / regulation of protein phosphorylation / tau protein binding / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / PKR-mediated signaling / spindle pole / Negative regulation of MAPK pathway / Separation of Sister Chromatids / Cyclin D associated events in G1 / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Regulation of TP53 Degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protein-containing complex assembly / nuclear body / intracellular signal transduction / neuron projection / protein heterodimerization activity / membrane raft / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite
類似検索 - 分子機能
PABIR1/2/3 / : / : / HEAT repeat / HEAT repeat / PPP2R1A-like HEAT repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / HEAT repeat profile. ...PABIR1/2/3 / : / : / HEAT repeat / HEAT repeat / PPP2R1A-like HEAT repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / HEAT repeats / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / PPP2R1A-PPP2R2A-interacting phosphatase regulator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Fuller JR / Padi SKR / Peti W / Page R
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM144379 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM134683 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS124666 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2018
タイトル: Real-space refinement in PHENIX for cryo-EM and crystallography.
著者: Pavel V Afonine / Billy K Poon / Randy J Read / Oleg V Sobolev / Thomas C Terwilliger / Alexandre Urzhumtsev / Paul D Adams /
要旨: This article describes the implementation of real-space refinement in the phenix.real_space_refine program from the PHENIX suite. The use of a simplified refinement target function enables very fast ...This article describes the implementation of real-space refinement in the phenix.real_space_refine program from the PHENIX suite. The use of a simplified refinement target function enables very fast calculation, which in turn makes it possible to identify optimal data-restraint weights as part of routine refinements with little runtime cost. Refinement of atomic models against low-resolution data benefits from the inclusion of as much additional information as is available. In addition to standard restraints on covalent geometry, phenix.real_space_refine makes use of extra information such as secondary-structure and rotamer-specific restraints, as well as restraints or constraints on internal molecular symmetry. The re-refinement of 385 cryo-EM-derived models available in the Protein Data Bank at resolutions of 6 Å or better shows significant improvement of the models and of the fit of these models to the target maps.
履歴
登録2023年8月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月1日-
マップ公開2023年11月1日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41668.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41668.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 600.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Relion multi-body refinement, PP2Ac body, full map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.53 Å/pix.
x 540 pix.
= 288.36 Å		0.53 Å/pix.
x 540 pix.
= 288.36 Å		0.53 Å/pix.
x 540 pix.
= 288.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.534 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.003
最小 - 最大-0.004751059 - 0.010473777
平均 (標準偏差)-0.0000029886135 (±0.00019968933)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ540540540
Spacing540540540
セルA=B=C: 288.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_41668_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Map sharpened by an automatically-determined B-factor (-71.9061) and...

ファイルemd_41668_additional_1.map
注釈Map sharpened by an automatically-determined B-factor (-71.9061) and filtered to local resolution by the Relion locres implementation
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Relion multi-body refinement, PP2Ac body, half map 1

ファイルemd_41668_half_map_1.map
注釈Relion multi-body refinement, PP2Ac body, half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Relion multi-body refinement, PP2Ac body, half map 2

ファイルemd_41668_half_map_2.map
注釈Relion multi-body refinement, PP2Ac body, half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Quadruple complex of PP2A:B55 (PP2Aa:PP2Ac:B55) bound to FAM122A

全体名称: Quadruple complex of PP2A:B55 (PP2Aa:PP2Ac:B55) bound to FAM122A
要素
  • 複合体: Quadruple complex of PP2A:B55 (PP2Aa:PP2Ac:B55) bound to FAM122A
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
    • タンパク質・ペプチド: PPP2R1A-PPP2R2A-interacting phosphatase regulator 1
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Quadruple complex of PP2A:B55 (PP2Aa:PP2Ac:B55) bound to FAM122A

超分子名称: Quadruple complex of PP2A:B55 (PP2Aa:PP2Ac:B55) bound to FAM122A
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3

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分子 #1: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit...

分子名称: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 64.95798 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GHMSLYPIAV LIDELRNEDV QLRLNSIKKL STIALALGVE RTRSELLPFL TDTIYDEDEV LLALAEQLGT FTTLVGGPEY VHCLLPPLE SLATVEETVV RDKAVESLRA ISHEHSPSDL EAHFVPLVKR LAGGDWFTSR TSACGLFSVC YPRVSSAVKA E LRQYFRNL ...文字列:
GHMSLYPIAV LIDELRNEDV QLRLNSIKKL STIALALGVE RTRSELLPFL TDTIYDEDEV LLALAEQLGT FTTLVGGPEY VHCLLPPLE SLATVEETVV RDKAVESLRA ISHEHSPSDL EAHFVPLVKR LAGGDWFTSR TSACGLFSVC YPRVSSAVKA E LRQYFRNL CSDDTPMVRR AAASKLGEFA KVLELDNVKS EIIPMFSNLA SDEQDSVRLL AVEACVNIAQ LLPQEDLEAL VM PTLRQAA EDKSWRVRYM VADKFTELQK AVGPEITKTD LVPAFQNLMK DCEAEVRAAA SHKVKEFCEN LSADCRENVI MSQ ILPCIK ELVSDANQHV KSALASVIMG LSPILGKDNT IEHLLPLFLA QLKDECPEVR LNIISNLDCV NEVIGIRQLS QSLL PAIVE LAEDAKWRVR LAIIEYMPLL AGQLGVEFFD EKLNSLCMAW LVDHVYAIRE AATSNLKKLV EKFGKEWAHA TIIPK VLAM SGDPNYLHRM TTLFCINVLS EVCGQDITTK HMLPTVLRMA GDPVANVRFN VAKSLQKIGP ILDNSTLQSE VKPILE KLT QDQDVDVKYF AQEALTVLSL A

UniProtKB: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform

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分子 #2: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha i...

分子名称: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein-serine/threonine phosphatase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.845375 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GHMDEKVFTK ELDQWIEQLN ECKQLSESQV KSLCEKAKEI LTKESNVQEV RCPVTVCGDV HGQFHDLMEL FRIGGKSPDT NYLFMGDYV DRGYYSVETV TLLVALKVRY RERITILRGN HESRQITQVY GFYDECLRKY GNANVWKYFT DLFDYLPLTA L VDGQIFCL ...文字列:
GHMDEKVFTK ELDQWIEQLN ECKQLSESQV KSLCEKAKEI LTKESNVQEV RCPVTVCGDV HGQFHDLMEL FRIGGKSPDT NYLFMGDYV DRGYYSVETV TLLVALKVRY RERITILRGN HESRQITQVY GFYDECLRKY GNANVWKYFT DLFDYLPLTA L VDGQIFCL HGGLSPSIDT LDHIRALDRL QEVPHEGPMC DLLWSDPDDR GGWGISPRGA GYTFGQDISE TFNHANGLTL VS RAHQLVM EGYNWCHDRN VVTIFSAPNY CYRCGNQAAI MELDDTLKYS FLQFDPAPRR GEPHVTRRTP DYF(MLL)

UniProtKB: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform

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分子 #3: PPP2R1A-PPP2R2A-interacting phosphatase regulator 1

分子名称: PPP2R1A-PPP2R2A-interacting phosphatase regulator 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.680907 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GHMGGGLRRS NSAPLIHGLS DSSPVFQDEA PSARRNRTTF PSRHGLLLPA SPVRMHSSRL HQIKQEEGMD LINRETVHER EVQTAMQIS HSWEES

UniProtKB: PPP2R1A-PPP2R2A-interacting phosphatase regulator 1

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分子 #4: FE (III) ION

分子名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: FE
分子量理論値: 55.845 Da

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.2 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMMnCl2manganese (II) chloride
20.0 mMC4H11NO3tris
0.5 mMC9H15O6PTCEP
0.075 %C32H58N2O8SCHAPSO

詳細: CHAPSO was added only immediately prior to vitrification
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 291 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 70.0 e/Å2
詳細: Camera was operated in CDS mode, writing super-resolution movies with 59 frames
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm
最大 デフォーカス（補正後）: 2.5300000000000002 µm
最小 デフォーカス（補正後）: 0.55 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 1.9000000000000001 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 1248538
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Initial model was generated directly from particles images using the RELION 4.0 3D initial model algorithm
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.69 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 103522
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3dw8

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6e09

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
詳細Iterating between manual refinement in Coot and automated real-space refinement in Phenix
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Cross-correlation
得られたモデル

PDB-8twi:
Cryo-EM structure of the PP2A:B55-FAM122A complex, PP2Ac body

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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