[日本語] English
万見
- EMDB-41401: Structural architecture of the acidic region of the B domain of c... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41401
タイトルStructural architecture of the acidic region of the B domain of coagulation factor V
マップデータPlasma Factor V - A1 domain local refinement map
試料
  • 組織: Coagulation plasma Factor V
    • タンパク質・ペプチド: Coagulation Plasma Factor V
キーワードCoagulation / Pro-cofactor / Factor V / B Domain / Acidic Region / BLOOD CLOTTING
機能・相同性
機能・相同性情報


response to vitamin K / platelet alpha granule / Cargo concentration in the ER / blood circulation / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / Post-translational protein phosphorylation ...response to vitamin K / platelet alpha granule / Cargo concentration in the ER / blood circulation / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / Post-translational protein phosphorylation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / extracellular vesicle / Platelet degranulation / copper ion binding / endoplasmic reticulum lumen / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Coagulation factor 5/8-like / : / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Multicopper oxidases, conserved site / Multicopper oxidases signature 1. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain ...Coagulation factor 5/8-like / : / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Multicopper oxidases, conserved site / Multicopper oxidases signature 1. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxin / Galactose-binding-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Coagulation factor V
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.09 Å
データ登録者Mohammed BM / Basore K / Summers B / Pelc LA / Di Cera E
資金援助 米国, 5件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL049413, HL139554 and HL147821 米国
Childrens Discovery Institute of Washington University and St. Louis Childrens HospitalCDI-CORE-2015-505 and CDI-CORE-2019-813 米国
Foundation for Barnes-Jewish Hospital3770 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK020579 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA091842 米国
引用ジャーナル: J Thromb Haemost / 年: 2024
タイトル: Structural architecture of the acidic region of the B domain of coagulation factor V.
著者: Bassem M Mohammed / Katherine Basore / Brock Summers / Leslie A Pelc / Enrico Di Cera /
要旨: BACKGROUND: Coagulation factor (F)V features an A1-A2-B-A3-C1-C2 domain organization and functions as the inactive precursor of FVa, a component of the prothrombinase complex required for rapid ...BACKGROUND: Coagulation factor (F)V features an A1-A2-B-A3-C1-C2 domain organization and functions as the inactive precursor of FVa, a component of the prothrombinase complex required for rapid thrombin generation in the penultimate step of the coagulation cascade. An intramolecular interaction within the large B domain (residues 710-1545) involves the basic region (BR, residues 963-1008) and acidic region (AR, residues 1493-1537) and locks FV in its inactive state. However, structural information on this important regulatory interaction or on the separate architecture of the AR and BR remains elusive due to conformational disorder of the B domain.
OBJECTIVES: To reveal the structure of the BR-AR interaction or of its separate components.
手法: The structure of FV is solved by cryogenic electron microscopy.
RESULTS: A new 3.05 Å resolution cryogenic electron microscopy structure of FV confirms the overall organization of the A and C domains but resolves the segment 1507 to 1545 within a largely ...RESULTS: A new 3.05 Å resolution cryogenic electron microscopy structure of FV confirms the overall organization of the A and C domains but resolves the segment 1507 to 1545 within a largely disordered B domain. The segment contains most of the AR and is organized as recently reported in FV short, a spliced variant of FV with a significantly shorter and less disordered B domain.
CONCLUSION: The similar architecture of the AR in FV and FV short provides structural context for physiologically important interactions of this region with the BR in FV and with the basic C-terminal ...CONCLUSION: The similar architecture of the AR in FV and FV short provides structural context for physiologically important interactions of this region with the BR in FV and with the basic C-terminal end of tissue factor pathway inhibitor α in FV short.
履歴
登録2023年7月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年10月4日-
マップ公開2023年10月4日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_41401.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41401.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Plasma Factor V - A1 domain local refinement map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å		1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å		1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0504
最小 - 最大-0.5278997 - 0.90354216
平均 (標準偏差)0.00069886335 (±0.016954971)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 281.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_41401_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_41401_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_41401_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Coagulation plasma Factor V

全体名称: Coagulation plasma Factor V
要素
  • 組織: Coagulation plasma Factor V
    • タンパク質・ペプチド: Coagulation Plasma Factor V

-
超分子 #1: Coagulation plasma Factor V

超分子名称: Coagulation plasma Factor V / タイプ: tissue / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Blood

-
分子 #1: Coagulation Plasma Factor V

分子名称: Coagulation Plasma Factor V / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Blood
配列文字列: AQLRQFYVAA QGISWSYRPE PTNSSLNLSV TSFKKIVYRE YEPYFKKEKP QSTISGLLGP TLYAEVGDII KVHFKNKADK PLSIHPQGIR YSKLSEGASY LDHTFPAEKM DDAVAPGREY TYEWSISEDS GPTHDDPPCL THIYYSHENL IEDFNSGLIG PLLICKKGTL ...文字列:
AQLRQFYVAA QGISWSYRPE PTNSSLNLSV TSFKKIVYRE YEPYFKKEKP QSTISGLLGP TLYAEVGDII KVHFKNKADK PLSIHPQGIR YSKLSEGASY LDHTFPAEKM DDAVAPGREY TYEWSISEDS GPTHDDPPCL THIYYSHENL IEDFNSGLIG PLLICKKGTL TEGGTQKTFD KQIVLLFAVF DESKSWSQSS SLMYTVNGYV NGTMPDITVC AHDHISWHLL GMSSGPELFS IHFNGQVLEQ NHHKVSAITL VSATSTTANM TVGPEGKWII SSLTPKHLQA GMQAYIDIKN CPKKTRNLKK ITREQRRHMK RWEYFIAAEE VIWDYAPVIP ANMDKKYRSQ HLDNFSNQIG KHYKKVMYTQ YEDESFTKHT VNPNMKEDGI LGPIIRAQVR DTLKIVFKNM ASRPYSIYPH GVTFSPYEDE VNSSFTSGRN NTMIRAVQPG ETYTYKWNIL EFDEPTENDA QCLTRPYYSD VDIMRDIASG LIGLLLICKS RSLDRRGIQR AADIEQQAVF AVFDENKSWY LEDNINKFCE NPDEVKRDDP KFYESNIMST INGYVPESIT TLGFCFDDTV QWHFCSVGTQ NEILTIHFTG HSFIYGKRHE DTLTLFPMRG ESVTVTMDNV GTWMLTSMNS SPRSKKLRLK FRDVKCIPDD DEDSYEIFEP PESTVMATRK MHDRLEPEDE ESDADYDYQN RLAAALGIRS FRNSSLNQEE EEFNLTALAL ENGTEFVSSN TDIIVGSNYS SPSNISKFTV NNLAEPQKAP SHQQATTAGS PLRHLIGKNS VLNSSTAEHS SPYSEDPIED PLQPDVTGIR LLSLGAGEFR SQEHAKRKGP KVERDQAAKH RFSWMKLLAH KVGRHLSQDT GSPSGMRPWE DLPSQDTGSP SRMRPWEDPP SDLLLLKQSN SSKILVGRWH LASEKGSYEI IQDTDEDTAV NNWLISPQNA SRAWGESTPL ANKPGKQSGH PKFPRVRHKS LQVRQDGGKS RLKKSQFLIK TRKKKKEKHT HHAPLSPRTF HPLRSEAYNT FSERRLKHSL VLHKSNETSL PTDLNQTLPS MDFGWIASLP DHNQNSSNDT GQASCPPGLY QTVPPEEHYQ TFPIQDPDQM HSTSDPSHRS SSPELSEMLE YDRSHKSFPT DISQMSPSSE HEVWQTVISP DLSQVTLSPE LSQTNLSPDL SHTTLSPELI QRNLSPALGQ MPISPDLSHT TLSPDLSHTT LSLDLSQTNL SPELSQTNLS PALGQMPLSP DLSHTTLSLD FSQTNLSPEL SHMTLSPELS QTNLSPALGQ MPISPDLSHT TLSLDFSQTN LSPELSQTNL SPALGQMPLS PDPSHTTLSL DLSQTNLSPE LSQTNLSPDL SEMPLFADLS QIPLTPDLDQ MTLSPDLGET DLSPNFGQMS LSPDLSQVTL SPDISDTTLL PDLSQISPPP DLDQIFYPSE SSQSLLLQEF NESFPYPDLG QMPSPSSPTL NDTFLSKEFN PLVIVGLSKD GTDYIEIIPK EEVQSSEDDY AEIDYVPYDD PYKTDVRTNI NSSRDPDNIA AWYLRSNNGN RRNYYIAAEE ISWDYSEFVQ RETDIEDSDD IPEDTTYKKV VFRKYLDSTF TKRDPRGEYE EHLGILGPII RAEVDDVIQV RFKNLASRPY SLHAHGLSYE KSSEGKTYED DSPEWFKEDN AVQPNSSYTY VWHATERSGP ESPGSACRAW AYYSAVNPEK DIHSGLIGPL LICQKGILHK DSNMPVDMRE FVLLFMTFDE KKSWYYEKKS RSSWRLTSSE MKKSHEFHAI NGMIYSLPGL KMYEQEWVRL HLLNIGGSQD IHVVHFHGQT LLENGNKQHQ LGVWPLLPGS FKTLEMKASK PGWWLLNTEV GENQRAGMQT PFLIMDRDCR MPMGLSTGII SDSQIKASEF LGYWEPRLAR LNNGGSYNAW SVEKLAAEFA SKPWIQVDMQ KEVIITGIQT QGAKHYLKSC YTTEFYVAYS SNQINWQIFK GNSTRNVMYF NGNSDASTIK ENQFDPPIVA RYIRISPTRA YNRPTLRLEL QGCEVNGCST PLGMENGKIE NKQITASSFK KSWWGDYWEP FRARLNAQGR VNAWQAKANN NKQWLEIDLL KIKKITAIIT QGCKSLSSEM YVKSYTIHYS EQGVEWKPYR LKSSMVDKIF EGNTNTKGHV KNFFNPPIIS RFIRVIPKTW NQSITLRLEL FGCDIY

UniProtKB: Coagulation factor V

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4000 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4000 pixel / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 8429 / 平均露光時間: 1.65 sec. / 平均電子線量: 66.0 e/Å2
詳細: 2 Grids imaged one at 0.1 mg/mL and the second at 0.2 mg/mL using the same acquisition parameters.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 1257129
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.09 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1) / 使用した粒子像数: 680564
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る