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万見
- EMDB-4112: Aichi virus 1: empty particle -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4112
タイトルAichi virus 1: empty particle
マップデータArchie Virus 1: Empty particle
試料Aichi != Aichi virus 1

Aichi

  • ウイルス: Aichi virus 1 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: VP1
    • タンパク質・ペプチド: VP0
    • タンパク質・ペプチド: VP3
キーワードpicornavirus / picornaviridae / Aichi virus 1 / empty particle / kobuvirus / 50 genome / release / human / pathogen / virus / RNA
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell Golgi membrane / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA helicase activity / RNA helicase ...host cell Golgi membrane / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA helicase activity / RNA helicase / symbiont entry into host cell / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
LRAT domain profile. / LRAT domain / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus ...LRAT domain profile. / LRAT domain / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Aichi virus (ウイルス) / Aichi virus 1 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Sabin C / Fuzik T
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2016
タイトル: Structure of Aichi Virus 1 and Its Empty Particle: Clues to Kobuvirus Genome Release Mechanism.
著者: Charles Sabin / Tibor Füzik / Karel Škubník / Lenka Pálková / A Michael Lindberg / Pavel Plevka /
要旨: (AiV-1) is a human pathogen from the genus of the family. Worldwide, 80 to 95% of adults have antibodies against the virus. AiV-1 infections are associated with nausea, gastroenteritis, and fever. ... (AiV-1) is a human pathogen from the genus of the family. Worldwide, 80 to 95% of adults have antibodies against the virus. AiV-1 infections are associated with nausea, gastroenteritis, and fever. Unlike most picornaviruses, kobuvirus capsids are composed of only three types of subunits: VP0, VP1, and VP3. We present here the structure of the AiV-1 virion determined to a resolution of 2.1 Å using X-ray crystallography. The surface loop puff of VP0 and knob of VP3 in AiV-1 are shorter than those in other picornaviruses. Instead, the 42-residue BC loop of VP0 forms the most prominent surface feature of the AiV-1 virion. We determined the structure of AiV-1 empty particle to a resolution of 4.2 Å using cryo-electron microscopy. The empty capsids are expanded relative to the native virus. The N-terminal arms of capsid proteins VP0, which mediate contacts between the pentamers of capsid protein protomers in the native AiV-1 virion, are disordered in the empty capsid. Nevertheless, the empty particles are stable, at least , and do not contain pores that might serve as channels for genome release. Therefore, extensive and probably reversible local reorganization of AiV-1 capsid is required for its genome release. Aichi virus 1 (AiV-1) is a human pathogen that can cause diarrhea, abdominal pain, nausea, vomiting, and fever. AiV-1 is identified in environmental screening studies with higher frequency and greater abundance than other human enteric viruses. Accordingly, 80 to 95% of adults worldwide have suffered from AiV-1 infections. We determined the structure of the AiV-1 virion. Based on the structure, we show that antiviral compounds that were developed against related enteroviruses are unlikely to be effective against AiV-1. The surface of the AiV-1 virion has a unique topology distinct from other related viruses from the family. We also determined that AiV-1 capsids form compact shells even after genome release. Therefore, AiV-1 genome release requires large localized and probably reversible reorganization of the capsid.
履歴
登録2016年9月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年12月7日-
マップ公開2016年12月14日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5lvc
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5lvc
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4112.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4112.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 129.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Archie Virus 1: Empty particle
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.73 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.055 / ムービー #1: 0.055
最小 - 最大-0.16843754 - 0.31216303
平均 (標準偏差)0.0019525232 (±0.015923202)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-162-162-162
サイズ324324324
Spacing324324324
セルA=B=C: 560.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.731.731.73
M x/y/z324324324
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z560.520560.520560.520
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-162-162-162
NC/NR/NS324324324
D min/max/mean-0.1680.3120.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Aichi

全体名称: Aichi
要素
  • ウイルス: Aichi virus 1 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: VP1
    • タンパク質・ペプチド: VP0
    • タンパク質・ペプチド: VP3

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超分子 #1: Aichi virus 1

超分子名称: Aichi virus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 1313215 / 生物種: Aichi virus 1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: VP1

分子名称: VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Aichi virus (ウイルス)
分子量理論値: 27.194688 KDa
組換発現生物種: Chlorocebus sabaeus (オナガザル)
配列文字列: TLTEDLDAPQ DTGNIENGAA DNSPQPRTTF DYTGNPLPPD TKLENFFSFY RLLPMGGSGA PSLSFPADEG TIIPLNPINW LKGADVSGI AAMLSCFTYI AADLRITLRF SNPNDNPATM LVAFAPPGAT IPLKPTRQML SNFYMAEVPV SAATSTMVSF S IPYTSPLS ...文字列:
TLTEDLDAPQ DTGNIENGAA DNSPQPRTTF DYTGNPLPPD TKLENFFSFY RLLPMGGSGA PSLSFPADEG TIIPLNPINW LKGADVSGI AAMLSCFTYI AADLRITLRF SNPNDNPATM LVAFAPPGAT IPLKPTRQML SNFYMAEVPV SAATSTMVSF S IPYTSPLS AIPTSYFGWE DWSGTNFGQL SSGSWGNLML IPSLSVDSAI PFDFQLSCWV AFGNFKAWVP RPPPPLPPLP TP AANAERT VAVIKQ

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #2: VP0

分子名称: VP0 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Aichi virus (ウイルス)
分子量理論値: 38.950758 KDa
組換発現生物種: Chlorocebus sabaeus (オナガザル)
配列文字列: GNSVTNIYGN GNNVTTDVGA NGWAPTVSTG LGDGPVSASA DSLPGRSGGA SSEKTHTVSG SSNKVGSRFS KWWEPAAARA SESATDSAI EGIDAAGKAA SKAITRKLDR PAAPSSTANP QPSLIALNPS ATQSGNASIL TGSTAPSLLA YPTATPVPLP N PDEPSQPG ...文字列:
GNSVTNIYGN GNNVTTDVGA NGWAPTVSTG LGDGPVSASA DSLPGRSGGA SSEKTHTVSG SSNKVGSRFS KWWEPAAARA SESATDSAI EGIDAAGKAA SKAITRKLDR PAAPSSTANP QPSLIALNPS ATQSGNASIL TGSTAPSLLA YPTATPVPLP N PDEPSQPG PSGDRTWLLD TVTWSQEFTR GWNIAGSNGM QWTGLESLIF PVSTDTNWTS TSSPTAYPLP FSFVRAYPDS SW AAMYNTH SMWNCGWRVQ VTVNGSQFHA GALILYMVPE ATTHAIQTAR DNAGFVFPYV ILNLYESNTA TIEVPYISPT PNT SSGLHA PWTFYLQVLS PLNPPPSLPT SLSCSIYVTP VDSSFHGLRY LAPQ

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #3: VP3

分子名称: VP3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: VP3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Aichi virus (ウイルス)
分子量理論値: 24.082244 KDa
配列文字列: HWKTRAVPGA GTFGSAVAGQ ELPLCGVRAY YPPNAYIPAQ VRDWLEFAHR PGLMATVPWT MADEPAERLG IFPVSPSAIA GTGAPISYV ISLFSQWRGE LAAHLLFTGS AQHYGRLVVC YTPAAPQPPS TMQEAMRGTY TVWDVNAAST LEFTIPFISN S YWKTVDVN ...文字列:
HWKTRAVPGA GTFGSAVAGQ ELPLCGVRAY YPPNAYIPAQ VRDWLEFAHR PGLMATVPWT MADEPAERLG IFPVSPSAIA GTGAPISYV ISLFSQWRGE LAAHLLFTGS AQHYGRLVVC YTPAAPQPPS TMQEAMRGTY TVWDVNAAST LEFTIPFISN S YWKTVDVN NPDALLSTTG YVSIWVQNPL VGPHTAPASA LVQAFISAGE SFNVRLMQNP ALTSQ

UniProtKB: Genome polyprotein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5aoo

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 11606
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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