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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-40933 | |||||||||
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タイトル | Structure of mouse Myomaker bound to Fab18G7 in detergent | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of skeletal muscle hypertrophy / plasma membrane fusion / myoblast fusion involved in skeletal muscle regeneration / skeletal muscle tissue regeneration / myoblast fusion / muscle organ development / Golgi membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.72 Å | |||||||||
データ登録者 | Long T / Li X | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023 タイトル: Cryo-EM structures of Myomaker reveal a molecular basis for myoblast fusion. 著者: Tao Long / Yichi Zhang / Linda Donnelly / Hui Li / Yu-Chung Pien / Ning Liu / Eric N Olson / Xiaochun Li / 要旨: The fusion of mononucleated myoblasts produces multinucleated muscle fibers leading to the formation of skeletal muscle. Myomaker, a skeletal muscle-specific membrane protein, is essential for ...The fusion of mononucleated myoblasts produces multinucleated muscle fibers leading to the formation of skeletal muscle. Myomaker, a skeletal muscle-specific membrane protein, is essential for myoblast fusion. Here we report the cryo-EM structures of mouse Myomaker (mMymk) and Ciona robusta Myomaker (cMymk). Myomaker contains seven transmembrane helices (TMs) that adopt a G-protein-coupled receptor-like fold. TMs 2-4 form a dimeric interface, while TMs 3 and 5-7 create a lipid-binding site that holds the polar head of a phospholipid and allows the alkyl tails to insert into Myomaker. The similarity of cMymk and mMymk suggests a conserved Myomaker-mediated cell fusion mechanism across evolutionarily distant species. Functional analyses demonstrate the essentiality of the dimeric interface and the lipid-binding site for fusogenic activity, and heterologous cell-cell fusion assays show the importance of transcellular interactions of Myomaker protomers for myoblast fusion. Together, our findings provide structural and functional insights into the process of myoblast fusion. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_40933.map.gz | 97 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-40933-v30.xml emd-40933.xml | 17.7 KB 17.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_40933.png | 47.3 KB | ||
マスクデータ | emd_40933_msk_1.map | 103 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-40933.cif.gz | 5.9 KB | ||
その他 | emd_40933_half_map_1.map.gz emd_40933_half_map_2.map.gz | 95.5 MB 95.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-40933 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-40933 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_40933_validation.pdf.gz | 885.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_40933_full_validation.pdf.gz | 885.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_40933_validation.xml.gz | 13.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_40933_validation.cif.gz | 15.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-40933 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-40933 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_40933.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.83 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_40933_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_40933_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_40933_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Complex of mouse Myomaker and Fab18G7
+超分子 #1: Complex of mouse Myomaker and Fab18G7
+超分子 #2: Mouse Myomaker
+超分子 #3: Fab18G7
+分子 #1: Protein myomaker
+分子 #2: 18G7 Fab heavy chain
+分子 #3: 18G7 Fab light chain
+分子 #4: ZINC ION
+分子 #5: CHOLESTEROL
+分子 #6: 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine
+分子 #7: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.72 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 371611 |
初期 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |