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- EMDB-40870: NUDT9-H domain focused cryo-EM map of TRPM2 chanzyme in the prese... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40870
タイトルNUDT9-H domain focused cryo-EM map of TRPM2 chanzyme in the presence of Magnesium, ADP-ribose, Adenosine monophosphate, and Ribose-5-phosphate, closed state
マップデータ
試料
  • 複合体: TRPM2 chanzyme incubated with Magnesium and ADP-ribose for 10s; ADP-ribose partially hydrolyzed; intact ADP-ribose in MHR1/2 domain; Adenosine monophosphate and Ribose-5-phosphate in NUDT9-H domain; closed state.
    • タンパク質・ペプチド: TRPM2 chanzyme
キーワードTRPM2 Chanzyme / Channel-enzyme / MEMBRANE PROTEIN
生物種Salpingoeca rosetta (真核生物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Huang Y / Kumar S / Lu W / Du J
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL153219 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS112363 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS111031 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM129547 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Coupling enzymatic activity and gating in an ancient TRPM chanzyme and its molecular evolution.
著者: Yihe Huang / Sushant Kumar / Junuk Lee / Wei Lü / Juan Du /
要旨: Channel enzymes represent a class of ion channels with enzymatic activity directly or indirectly linked to their channel function. We investigated a TRPM2 chanzyme from choanoflagellates that ...Channel enzymes represent a class of ion channels with enzymatic activity directly or indirectly linked to their channel function. We investigated a TRPM2 chanzyme from choanoflagellates that integrates two seemingly incompatible functions into a single peptide: a channel module activated by ADP-ribose with high open probability and an enzyme module (NUDT9-H domain) consuming ADP-ribose at a remarkably slow rate. Using time-resolved cryogenic-electron microscopy, we captured a complete series of structural snapshots of gating and catalytic cycles, revealing the coupling mechanism between channel gating and enzymatic activity. The slow kinetics of the NUDT9-H enzyme module confers a self-regulatory mechanism: ADPR binding triggers NUDT9-H tetramerization, promoting channel opening, while subsequent hydrolysis reduces local ADPR, inducing channel closure. We further demonstrated how the NUDT9-H domain has evolved from a structurally semi-independent ADP-ribose hydrolase module in early species to a fully integrated component of a gating ring essential for channel activation in advanced species.
履歴
登録2023年5月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月29日-
マップ公開2024年5月29日-
更新2024年10月30日-
現状2024年10月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_40870.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40870.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 325 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 440 pix.
= 363.44 Å		0.83 Å/pix.
x 440 pix.
= 363.44 Å		0.83 Å/pix.
x 440 pix.
= 363.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.826 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.030171838 - 0.06281753
平均 (標準偏差)-0.00005921832 (±0.0005831219)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ440440440
Spacing440440440
セルA=B=C: 363.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_40870_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_40870_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_40870_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : TRPM2 chanzyme incubated with Magnesium and ADP-ribose for 10s; A...

全体名称: TRPM2 chanzyme incubated with Magnesium and ADP-ribose for 10s; ADP-ribose partially hydrolyzed; intact ADP-ribose in MHR1/2 domain; Adenosine monophosphate and Ribose-5-phosphate in NUDT9-H domain; closed state.
要素
  • 複合体: TRPM2 chanzyme incubated with Magnesium and ADP-ribose for 10s; ADP-ribose partially hydrolyzed; intact ADP-ribose in MHR1/2 domain; Adenosine monophosphate and Ribose-5-phosphate in NUDT9-H domain; closed state.
    • タンパク質・ペプチド: TRPM2 chanzyme

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超分子 #1: TRPM2 chanzyme incubated with Magnesium and ADP-ribose for 10s; A...

超分子名称: TRPM2 chanzyme incubated with Magnesium and ADP-ribose for 10s; ADP-ribose partially hydrolyzed; intact ADP-ribose in MHR1/2 domain; Adenosine monophosphate and Ribose-5-phosphate in NUDT9-H domain; closed state.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Salpingoeca rosetta (真核生物)

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分子 #1: TRPM2 chanzyme

分子名称: TRPM2 chanzyme / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salpingoeca rosetta (真核生物)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: NRL NSAVAV HGHTAEAAEW YVPPEEYPKS GGVKRYLIDA SMVPLSIMCP SYDPVEYTHP SVAAQPVWAD PADPRKIKFN VKDE VNGKV VDRTSCHPSG ISIDSNTGRP INPWGRTGMT GRGLLGKWGV NQAADTVVTR WKRSPDGSIL ERDGKKVLEF VAIQR QDNK ...文字列:
NRL NSAVAV HGHTAEAAEW YVPPEEYPKS GGVKRYLIDA SMVPLSIMCP SYDPVEYTHP SVAAQPVWAD PADPRKIKFN VKDE VNGKV VDRTSCHPSG ISIDSNTGRP INPWGRTGMT GRGLLGKWGV NQAADTVVTR WKRSPDGSIL ERDGKKVLEF VAIQR QDNK MWAIPGGFVD NGEDVALTSG REFMEEALGM GTSADLMSAE SKDSLAALFS SGTIVARIYC EDPRNTDNAW VETTCV NFH DESGRHAARL KLQGGDDAEH ARWMMVHGGL NLFASHRTLL QHVTSALNAY F(RP5)(AMP)(MG)(MG) (MG)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均露光時間: 0.02 sec. / 平均電子線量: 49.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 1.9000000000000001 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1761
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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