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- PDB-8srh: Cryo-EM structure of TRPM2 chanzyme (E1114A) in the presence of M... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8srh
タイトルCryo-EM structure of TRPM2 chanzyme (E1114A) in the presence of Magnesium and ADP-ribose, open state
要素TRPM2 chanzyme
キーワードMEMBRANE PROTEIN / TRPM2 Chanzyme / Channel-enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


endomembrane system / calcium channel activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
TRPM, SLOG domain / : / SLOG in TRPM / TRPM2-like domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / Voltage-dependent channel domain superfamily / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE / CHOLESTEROL / Nudt9 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Salpingoeca rosetta (真核生物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.79 Å
データ登録者Huang, Y. / Kumar, S. / Lu, W. / Du, J.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL153219 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS112363 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS111031 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24GM129547 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Coupling enzymatic activity and gating in an ancient TRPM chanzyme and its molecular evolution.
著者: Yihe Huang / Sushant Kumar / Junuk Lee / Wei Lü / Juan Du /
要旨: Channel enzymes represent a class of ion channels with enzymatic activity directly or indirectly linked to their channel function. We investigated a TRPM2 chanzyme from choanoflagellates that ...Channel enzymes represent a class of ion channels with enzymatic activity directly or indirectly linked to their channel function. We investigated a TRPM2 chanzyme from choanoflagellates that integrates two seemingly incompatible functions into a single peptide: a channel module activated by ADP-ribose with high open probability and an enzyme module (NUDT9-H domain) consuming ADP-ribose at a remarkably slow rate. Using time-resolved cryogenic-electron microscopy, we captured a complete series of structural snapshots of gating and catalytic cycles, revealing the coupling mechanism between channel gating and enzymatic activity. The slow kinetics of the NUDT9-H enzyme module confers a self-regulatory mechanism: ADPR binding triggers NUDT9-H tetramerization, promoting channel opening, while subsequent hydrolysis reduces local ADPR, inducing channel closure. We further demonstrated how the NUDT9-H domain has evolved from a structurally semi-independent ADP-ribose hydrolase module in early species to a fully integrated component of a gating ring essential for channel activation in advanced species.
履歴
登録2023年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年5月15日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.52025年5月28日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRPM2 chanzyme
B: TRPM2 chanzyme
C: TRPM2 chanzyme
D: TRPM2 chanzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)682,28140
ポリマ－672,7784
非ポリマー9,50336
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
TRPM2 chanzyme / Nudt9 protein


分子量: 168194.453 Da / 分子数: 4 / 変異: E1114A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Salpingoeca rosetta (真核生物) / 遺伝子: PTSG_05449 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: F2UB89
#2: 化合物
ChemComp-APR / ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 559.316 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-CLR / CHOLESTEROL


分子量: 386.654 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TRPM2 chanzyme (E1114A) incubated with Magnesium and ADP-ribose for 5s; ADP-ribose intact; open state.
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Salpingoeca rosetta (真核生物)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 8.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm
撮影平均露光時間: 0.02 sec. / 電子線照射量: 49 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20rc3_4406: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.79 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 8279 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01440444
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.46555416
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.6715920
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.076560
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0136984

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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