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万見
- PDB-3jbs: eL6 protein from yeast 60S ribosomal subunit -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jbs
タイトルeL6 protein from yeast 60S ribosomal subunit
要素eL6
キーワードTRANSLATION / ribosome
機能・相同性
機能・相同性情報


SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / ribosomal large subunit assembly / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / structural constituent of ribosome ...SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / ribosomal large subunit assembly / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / structural constituent of ribosome / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ribosomal protein L6e signature. / Ribosomal Protein L6, KOW domain / Ribosomal protein L6e / 60S ribosomal protein L6E / Translation protein SH3-like domain superfamily / Ribosomal protein L2, domain 2
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein eL6A
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae BY4741 (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Passos, D.O. / Lyumkis, D.
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2015
タイトル: Single-particle cryoEM analysis at near-atomic resolution from several thousand asymmetric subunits.
著者: Dario Oliveira Passos / Dmitry Lyumkis /
要旨: A single-particle cryoEM reconstruction of the large ribosomal subunit from Saccharomyces cerevisiae was obtained from a dataset of ∼75,000 particles. The gold-standard and frequency-limited ...A single-particle cryoEM reconstruction of the large ribosomal subunit from Saccharomyces cerevisiae was obtained from a dataset of ∼75,000 particles. The gold-standard and frequency-limited approaches to single-particle refinement were each independently used to determine orientation parameters for the final reconstruction. Both approaches showed similar resolution curves and nominal resolution values for the 60S dataset, estimated at 2.9 Å. The amount of over-fitting present during frequency-limited refinement was quantitatively analyzed using the high-resolution phase-randomization test, and the results showed no apparent over-fitting. The number of asymmetric subunits required to reach specific resolutions was subsequently analyzed by refining subsets of the data in an ab initio manner. With our data collection and processing strategies, sub-nanometer resolution was obtained with ∼200 asymmetric subunits (or, equivalently for the ribosomal subunit, particles). Resolutions of 5.6 Å, 4.5 Å, and 3.8 Å were reached with ∼1000, ∼1600, and ∼5000 asymmetric subunits, respectively. At these resolutions, one would expect to detect alpha-helical pitch, separation of beta-strands, and separation of Cα atoms, respectively. Using this map, together with strategies for ab initio model building and model refinement, we built a region of the ribosomal protein eL6, which was missing in previous models of the yeast ribosome. The relevance for more routine high-resolution structure determination is discussed.
履歴
登録2015年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月18日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6478
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6478
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6478
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: eL6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0011
ポリマ－20,0011
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 eL6 / L17 / RP18 / YL16 / 60S ribosomal protein L6-A


分子量: 20000.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cytosolic extract
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae BY4741 (パン酵母)
株: BY4741 / 参照: UniProt: Q02326

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Saccharomyces cerevisiae large 60S ribosomal subunit
タイプ: RIBOSOME
分子量値: 2.5 MDa / 実験値: NO
緩衝液名称: elution buffer (50 mM HEPES-KOH, 100 mM KOAc, 5 mM MgOAc, 1 mM EDTA, 2 mM DTT)
pH: 6.8
詳細: elution buffer (50 mM HEPES-KOH, 100 mM KOAc, 5 mM MgOAc, 1 mM EDTA, 2 mM DTT)
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 400 mesh, 1.2x1.3 micron C-flat grids, plasma-treated for 5 seconds
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / Temp: 77 K / 湿度: 90 %
詳細: A 3 uL sample was applied onto a freshly plasma-treated (6 seconds, Gatan Solarus plasma cleaner) holey carbon C-flat grid (Protochips, Inc.), allowing the sample to adsorb for 30 seconds. ...詳細: A 3 uL sample was applied onto a freshly plasma-treated (6 seconds, Gatan Solarus plasma cleaner) holey carbon C-flat grid (Protochips, Inc.), allowing the sample to adsorb for 30 seconds. The sample was then plunge-frozen in liquid ethane using a manual cryo-plunger in ambient atmosphere at 4 degrees C.
手法: A 3 uL sample was applied onto a freshly plasma-treated (6 seconds, Gatan Solarus plasma cleaner) holey carbon C-flat grid (Protochips, Inc.), allowing the sample to adsorb for 30 seconds. ...手法: A 3 uL sample was applied onto a freshly plasma-treated (6 seconds, Gatan Solarus plasma cleaner) holey carbon C-flat grid (Protochips, Inc.), allowing the sample to adsorb for 30 seconds. The sample was then plunge-frozen in liquid ethane using a manual cryo-plunger in ambient atmosphere at 4 degrees C.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2014年9月2日 / 詳細: super-resolution imaging
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 22500 X / 倍率（補正後）: 38167 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm
非点収差: Objective lens astigmatism was corrected within the Leginon software.
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 1833

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Rosettaモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3FREALIGN３次元再構成
CTF補正詳細: each particle
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: projection matching / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 75653 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.31 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.31 Å
詳細: B-factor of -50 applied to final map (Single particle--Applied symmetry: C1).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 50 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: FSC / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--flexible
原子モデル構築PDB-ID: 4UJQ

4ujq
PDB 未公開エントリ


PDB chain-ID: H / Accession code: 4UJQ / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1401 0 0 0 1401

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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