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万見
- PDB-3cnf: 3.88 Angstrom structure of cytoplasmic polyhedrosis virus by cryo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cnf
タイトル3.88 Angstrom structure of cytoplasmic polyhedrosis virus by cryo-electron microscopy
要素
  • VP1
  • VP3
キーワードVIRUS / cytoplasmic polyhedrosis virus / capsid protein / turret protein / polyhedrin-binding domain / guanylyltransferase domain / icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


T=2 icosahedral viral capsid / viral inner capsid
類似検索 - 分子機能
: / CPV Capsid shell protein VP1, small protrusion domain / : / : / : / : / Reovirus VP3 protein, guanylyltransferase (GTase) / Reovirus turret protein, bridge domain / Reovirus VP3 protein, Methyltransferase domain 1 / Reovirus VP3 protein, Methyltransferase domain 2 ...: / CPV Capsid shell protein VP1, small protrusion domain / : / : / : / : / Reovirus VP3 protein, guanylyltransferase (GTase) / Reovirus turret protein, bridge domain / Reovirus VP3 protein, Methyltransferase domain 1 / Reovirus VP3 protein, Methyltransferase domain 2 / : / Inner layer core protein VP1-like, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Inner capsid protein VP1 / VP3
類似検索 - 構成要素
生物種Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.88 Å
データ登録者Yu, X. / Jin, L. / Zhou, Z.H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: 3.88 A structure of cytoplasmic polyhedrosis virus by cryo-electron microscopy.
著者: Xuekui Yu / Lei Jin / Z Hong Zhou /
要旨: Cytoplasmic polyhedrosis virus (CPV) is unique within the Reoviridae family in having a turreted single-layer capsid contained within polyhedrin inclusion bodies, yet being fully capable of cell ...Cytoplasmic polyhedrosis virus (CPV) is unique within the Reoviridae family in having a turreted single-layer capsid contained within polyhedrin inclusion bodies, yet being fully capable of cell entry and endogenous RNA transcription. Biochemical data have shown that the amino-terminal 79 residues of the CPV turret protein (TP) is sufficient to bring CPV or engineered proteins into the polyhedrin matrix for micro-encapsulation. Here we report the three-dimensional structure of CPV at 3.88 A resolution using single-particle cryo-electron microscopy. Our map clearly shows the turns and deep grooves of alpha-helices, the strand separation in beta-sheets, and densities for loops and many bulky side chains; thus permitting atomic model-building effort from cryo-electron microscopy maps. We observed a helix-to-beta-hairpin conformational change between the two conformational states of the capsid shell protein in the region directly interacting with genomic RNA. We have also discovered a messenger RNA release hole coupled with the mRNA capping machinery unique to CPV. Furthermore, we have identified the polyhedrin-binding domain, a structure that has potential in nanobiotechnology applications.
履歴
登録2008年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_image_scans / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1508
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1508
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VP1
B: VP1
T: VP3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)416,8693
ポリマ－416,8693
非ポリマー00
水00
1
A: VP1
B: VP1
T: VP3
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,012,130180
ポリマ－25,012,130180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: VP1
B: VP1
T: VP3
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 2.08 MDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,084,34415
ポリマ－2,084,34415
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: VP1
B: VP1
T: VP3
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 2.5 MDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,501,21318
ポリマ－2,501,21318
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 VP1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 148560.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス) / 参照: UniProt: Q6TS43
#2: タンパク質 VP3 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 119747.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: The cytoplasmic polyhedrosis virus was isolated and purified from infected Bombyx mori larvae.
由来: (天然) Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス) / 参照: UniProt: Q9E957

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CYTOPLASMIC POLYHEDROSIS VIRUS / タイプ: VIRUS
ウイルスについての詳細ホストのカテゴリ: INSECT / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Bombyx mori
緩衝液名称: 10MM PBS / pH: 7.4 / 詳細: 10MM PBS
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: THE VIRIONS WERE EMBEDDED IN A THIN LAYER OF VITREOUS ICE SUSPENDED ACROSS THE HOLES OF HOLEY CARBON FILMS FOR CRYOEM IMAGING.
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: PLUNGED INTO LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
詳細: SAMPLES WERE MAINTAINED AT 100K IN THE ELECTRON MICROSCOPE.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 154380 X / 倍率（補正後）: 154380 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 150 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 100 K
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC TVIPS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

CTF補正詳細: CTF CORRECTION OF EACH PARTICLE
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: FOURIER COMMON LINES AND FOURIER- BESSEL SYNTHESIS / 解像度: 3.88 Å / 粒子像の数: 12814 / ピクセルサイズ（公称値）: 0.972 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 0.972 Å
詳細: PRIOR TO THE MERGING OF PARTICLES FOR 3D RECONSTRUCTION, THE FOURIER TRANSFORM VALUES OF INDIVIDUAL IMAGES WERE CORRECTED FOR THE CTF.
対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.88 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2199 0 0 0 2199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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