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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3cnf | ||||||
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タイトル | 3.88 Angstrom structure of cytoplasmic polyhedrosis virus by cryo-electron microscopy | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS / cytoplasmic polyhedrosis virus / capsid protein / turret protein / polyhedrin-binding domain / guanylyltransferase domain / icosahedral virus | ||||||
機能・相同性 | : / : / CPV Capsid shell protein VP1, small protrusion domain / Inner layer core protein VP1-like, C-terminal / T=2 icosahedral viral capsid / viral inner capsid / Capsid protein VP1 / VP3 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.88 Å | ||||||
データ登録者 | Yu, X. / Jin, L. / Zhou, Z.H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2008 タイトル: 3.88 A structure of cytoplasmic polyhedrosis virus by cryo-electron microscopy. 著者: Xuekui Yu / Lei Jin / Z Hong Zhou / 要旨: Cytoplasmic polyhedrosis virus (CPV) is unique within the Reoviridae family in having a turreted single-layer capsid contained within polyhedrin inclusion bodies, yet being fully capable of cell ...Cytoplasmic polyhedrosis virus (CPV) is unique within the Reoviridae family in having a turreted single-layer capsid contained within polyhedrin inclusion bodies, yet being fully capable of cell entry and endogenous RNA transcription. Biochemical data have shown that the amino-terminal 79 residues of the CPV turret protein (TP) is sufficient to bring CPV or engineered proteins into the polyhedrin matrix for micro-encapsulation. Here we report the three-dimensional structure of CPV at 3.88 A resolution using single-particle cryo-electron microscopy. Our map clearly shows the turns and deep grooves of alpha-helices, the strand separation in beta-sheets, and densities for loops and many bulky side chains; thus permitting atomic model-building effort from cryo-electron microscopy maps. We observed a helix-to-beta-hairpin conformational change between the two conformational states of the capsid shell protein in the region directly interacting with genomic RNA. We have also discovered a messenger RNA release hole coupled with the mRNA capping machinery unique to CPV. Furthermore, we have identified the polyhedrin-binding domain, a structure that has potential in nanobiotechnology applications. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3cnf.cif.gz | 112.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3cnf.ent.gz | 52.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3cnf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3cnf_validation.pdf.gz | 1005.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3cnf_full_validation.pdf.gz | 1006.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3cnf_validation.xml.gz | 33.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3cnf_validation.cif.gz | 49.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cn/3cnf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cn/3cnf | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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| x 60
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| x 5
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| x 6
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 148560.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス) / 参照: UniProt: Q6TS43 #2: タンパク質 | | 分子量: 119747.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: The cytoplasmic polyhedrosis virus was isolated and purified from infected Bombyx mori larvae. 由来: (天然) Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス) / 参照: UniProt: Q9E957 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: CYTOPLASMIC POLYHEDROSIS VIRUS / タイプ: VIRUS |
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ウイルスについての詳細 | ホストのカテゴリ: INSECT / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Bombyx mori |
緩衝液 | 名称: 10MM PBS / pH: 7.4 / 詳細: 10MM PBS |
試料 | 濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: THE VIRIONS WERE EMBEDDED IN A THIN LAYER OF VITREOUS ICE SUSPENDED ACROSS THE HOLES OF HOLEY CARBON FILMS FOR CRYOEM IMAGING. |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: PLUNGED INTO LIQUID ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 詳細: SAMPLES WERE MAINTAINED AT 100K IN THE ELECTRON MICROSCOPE. |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 154380 X / 倍率(補正後): 154380 X / 最大 デフォーカス(公称値): 1300 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 150 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 温度: 100 K |
撮影 | 電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC TVIPS |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
CTF補正 | 詳細: CTF CORRECTION OF EACH PARTICLE | ||||||||||||
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対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: FOURIER COMMON LINES AND FOURIER- BESSEL SYNTHESIS / 解像度: 3.88 Å / 粒子像の数: 12814 / ピクセルサイズ(公称値): 0.972 Å / ピクセルサイズ(実測値): 0.972 Å 詳細: PRIOR TO THE MERGING OF PARTICLES FOR 3D RECONSTRUCTION, THE FOURIER TRANSFORM VALUES OF INDIVIDUAL IMAGES WERE CORRECTED FOR THE CTF. 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.88 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 3.88 Å
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