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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3bbv | |||||||||
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タイトル | The tRNA(phe) fitted into the low resolution Cryo-EM map of the 50S.nc-tRNA.Hsp15 complex | |||||||||
要素 | tRNA(Phe) | |||||||||
キーワード | RIBOSOME / PHE / tRNA / rescue stalled ribosome | |||||||||
機能・相同性 | RNA / RNA (> 10) 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Thermus thermophilus (バクテリア) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10 Å | |||||||||
データ登録者 | Jiang, L. / Abrahams, J.P. | |||||||||
引用 | ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2009 タイトル: Recycling of aborted ribosomal 50S subunit-nascent chain-tRNA complexes by the heat shock protein Hsp15. 著者: Linhua Jiang / Christiane Schaffitzel / Rouven Bingel-Erlenmeyer / Nenad Ban / Philipp Korber / Roman I Koning / Daniël C de Geus / Jasper R Plaisier / Jan Pieter Abrahams / 要旨: When heat shock prematurely dissociates a translating bacterial ribosome, its 50S subunit is prevented from reinitiating protein synthesis by tRNA covalently linked to the unfinished protein chain ...When heat shock prematurely dissociates a translating bacterial ribosome, its 50S subunit is prevented from reinitiating protein synthesis by tRNA covalently linked to the unfinished protein chain that remains threaded through the exit tunnel. Hsp15, a highly upregulated bacterial heat shock protein, reactivates such dead-end complexes. Here, we show with cryo-electron microscopy reconstructions and functional assays that Hsp15 translocates the tRNA moiety from the A site to the P site of stalled 50S subunits. By stabilizing the tRNA in the P site, Hsp15 indirectly frees up the A site, allowing a release factor to land there and cleave off the tRNA. Such a release factor must be stop codon independent, suggesting a possible role for a poorly characterized class of putative release factors that are upregulated by cellular stress, lack a codon recognition domain and are conserved in eukaryotes. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3bbv.cif.gz | 51.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3bbv.ent.gz | 36 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3bbv.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3bbv_validation.pdf.gz | 647.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3bbv_full_validation.pdf.gz | 676.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3bbv_validation.xml.gz | 13.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3bbv_validation.cif.gz | 16.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bb/3bbv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bb/3bbv | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: RNA鎖 | 分子量: 24649.912 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: part of the 50S ribosomal particle in assembly with Heat Shock Protein 15 由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: 0S.nc-tRNA.Hsp15 complex / タイプ: COMPLEX |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 nm / Cs: 2 mm |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: CTF correction of each particle | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: cross-common lines, projection matching / 解像度: 10 Å / ピクセルサイズ(公称値): 2.54 Å / ピクセルサイズ(実測値): 2.54 Å / 詳細: EMAN software / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: best visual fit, best correlation value 詳細: METHOD--colores REFINEMENT PROTOCOL--multi-rigid body refinement | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 2OW8 2ow8 PDB chain-ID: z / Accession code: 2OW8 / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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