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- PDB-3zxr: Crystal structure of Mycobacterium Tuberculosis Glutamine Synthet... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zxr
タイトルCrystal structure of Mycobacterium Tuberculosis Glutamine Synthetase in complex with tri-substituted imidazole inhibitor (3-(2-tert-butyl- 5-(pyridin-4-yl)-1H-imidazol-4-yl)quinoline) and L-methionine-S- sulfoximine phosphate.
要素GLUTAMINE SYNTHETASE 1
キーワードLIGASE / NUCLEOTIDE-BINDING / TAUT STATE / RV2220 / MT2278 / GLNA1
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrogen utilization / positive regulation of plasminogen activation / glutamine synthetase / cell wall / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / zymogen binding / fibronectin binding / peptidoglycan-based cell wall / protein homooligomerization ...nitrogen utilization / positive regulation of plasminogen activation / glutamine synthetase / cell wall / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / zymogen binding / fibronectin binding / peptidoglycan-based cell wall / protein homooligomerization / magnesium ion binding / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. ...Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IQ1 / L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / : / : / Glutamine synthetase / Glutamine synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Nilsson, M.T. / Mowbray, S.L.
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2012
タイトル: Trisubstituted Imidazoles as Mycobacterium Tuberculosis Glutamine Synthetase Inhibitors.
著者: Gising, J. / Nilsson, M.T. / Odell, L.R. / Yahiaoui, S. / Lindh, M. / Iyer, H. / Sinha, A.M. / Srinivasa, B.R. / Larhed, M. / Mowbray, S.L. / Karlen, A.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2005
タイトル: Structure of Mycobacterium Tuberculosis Glutamine Synthetase in Complex with a Transition-State Mimic Provides Functional Insights.
著者: Krajewski, W.W. / Jones, T.A. / Mowbray, S.L.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural Basis for the Inhibition of Mycobacterium Tuberculosis Glutamine Synthetase by Novel ATP-Competitive Inhibitors.
著者: Nilsson, M.T. / Krajewski, W.W. / Yellagunda, S. / Prabhumurthy, S. / Chamarahally, G.N. / Siddamadappa, C. / Srinivasa, B.R. / Yahiaoui, S. / Larhed, M. / Karlen, A. / Jones, T.A. / Mowbray, S.L.
履歴
登録2011年8月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.22019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
B: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
C: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
D: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
E: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
F: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)332,26048
ポリマ－327,5086
非ポリマー4,75242
水25,4011410
1
A: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
B: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
C: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
D: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
E: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
F: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
ヘテロ分子

A: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
B: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
C: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
D: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
E: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
F: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)664,52096
ポリマ－655,01712
非ポリマー9,50384
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area98610 Å2
ΔGint-1081.5 kcal/mol
Surface area167680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.260, 227.470, 200.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSASPASPAA4 - 40212 - 410
21LYSLYSASPASPBB4 - 40212 - 410
31LYSLYSASPASPCC4 - 40212 - 410
41LYSLYSASPASPDD4 - 40212 - 410
51LYSLYSASPASPEE4 - 40212 - 410
61LYSLYSASPASPFF4 - 40212 - 410
12ILEILEVALVALAA416 - 478424 - 486
22ILEILEVALVALBB416 - 478424 - 486
32ILEILEVALVALCC416 - 478424 - 486
42ILEILEVALVALDD416 - 478424 - 486
52ILEILEVALVALEE416 - 478424 - 486
62ILEILEVALVALFF416 - 478424 - 486
13IQ1IQ1HOHHOHAG - WA501 - 2258
23IQ1IQ1HOHHOHBN - XA501 - 2235
33IQ1IQ1HOHHOHCU - YA501 - 2236
43IQ1IQ1HOHHOHDBA - ZA501 - 2234
53IQ1IQ1HOHHOHEIA - AB501 - 2234
63IQ1IQ1HOHHOHFPA - BB501 - 2213

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.5148, 0.8523, -0.09216), (-0.852, 0.4968, -0.165), (-0.09485, 0.1635, 0.982)-36.46, 32.59, -7.013
2given(-0.442, 0.8497, -0.2875), (-0.8494, -0.4995, -0.1704), (-0.2883, 0.1689, 0.9425)-26.44, 80.86, -5.287
3given(-0.9213, -9.3E-5, -0.3889), (-0.001569, -1, 0.003956), (-0.3889, 0.004255, 0.9213)19.46, 96.26, 3.818
4given(-0.4407, -0.8498, -0.2891), (0.8477, -0.5, 0.1776), (-0.2954, -0.1668, 0.9407)55.44, 63.52, 11.01
5given(0.5221, -0.8478, -0.09279), (0.8465, 0.5018, 0.178), (-0.1043, -0.1715, 0.9797)45.5, 15.19, 9.322

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要素

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タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
GLUTAMINE SYNTHETASE 1 / GLUTAMATE--AMMONIA LIGASE 1


分子量: 54584.730 Da / 分子数: 6 / 断片: RESIDUES 2-478 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
株: H37RV
解説: E. COLI STRAIN GJ4745 IS ADENYLYLTRANSFERASE DEFICIENT (GLNE-)
プラスミド: PCR T7/CT-TOPO / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): GJ4745
参照: UniProt: P0A590, UniProt: E2UB91, UniProt: F2GJU9, UniProt: P9WN39*PLUS, glutamine synthetase

-
非ポリマー , 6種, 1452分子

#2: 化合物
ChemComp-IQ1 / 3-(2-TERT-BUTYL-5-(PYRIDIN-4-YL)-1H-IMIDAZOL-4-YL)QUINOLINE


分子量: 328.410 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H20N4
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-P3S / L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE


分子量: 260.205 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H13N2O6PS
#5: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1410 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細PROTEIN EXPRESSED IN FUSION WITH A N-TERMINAL 9 AMINO ACID PEPTIDE CONTAINING A SIX HISTIDINE ...PROTEIN EXPRESSED IN FUSION WITH A N-TERMINAL 9 AMINO ACID PEPTIDE CONTAINING A SIX HISTIDINE PURIFICATION TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.6 %
解説: PROTEIN ONLY COORDINATES FROM THE ISOMORPHOUS CRYSTAL FORM FOUND IN PDB ENTRY 2BVC WERE USED AS THE STARTING POINT FOR REFINEMENT.
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: EQUAL VOLUMES OF MOTHER LIQUOR (0.1 M MES, PH 6.8, 0.2 M MAGNESIUM CHLORIDE, 35% (V/V) PEG400) AND PROTEIN SOLUTION (13 G/L IN 0.1 M TRIS-HCL, PH 7.5, 0.125 M SODIUM CHLORIDE, 0.004 M ...詳細: EQUAL VOLUMES OF MOTHER LIQUOR (0.1 M MES, PH 6.8, 0.2 M MAGNESIUM CHLORIDE, 35% (V/V) PEG400) AND PROTEIN SOLUTION (13 G/L IN 0.1 M TRIS-HCL, PH 7.5, 0.125 M SODIUM CHLORIDE, 0.004 M MAGNESIUM CHLORIDE, 4%(V/V) DMSO, 0.001 M INHIBITOR, 0.004 M MSOP), HANGING-DROP, VAPOR DIFFUSION, TEMPERATURE 294K.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.955
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.955 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→19.95 Å / Num. obs: 149481 / % possible obs: 90.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 33.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.15→2.25 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BVC

2bvc


解像度: 2.15→19.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 7.827 / SU ML: 0.185 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.373 / ESU R Free: 0.229 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 403-415 ARE EXCLUDED FROM THE NCS DUE TO DIFFERENCES AS A RESULT OF CRYSTAL CONTACTS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24493 7480 5 %RANDOM
Rwork0.22482 ---
obs0.22584 142000 91.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.419 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.03 Å20 Å20 Å2
2---3.55 Å20 Å2
3---0.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22572 0 294 1410 24276
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02223484
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2231.96631962
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.97752844
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.71224.1971158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.827153624
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.59115126
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.23324
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02118504
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3871.514268
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.753223004
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.11139216
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8814.58958
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 3944 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.040.05
2Btight positional0.040.05
3Ctight positional0.040.05
4Dtight positional0.040.05
5Etight positional0.040.05
6Ftight positional0.040.05
1Atight thermal0.10.5
2Btight thermal0.10.5
3Ctight thermal0.10.5
4Dtight thermal0.10.5
5Etight thermal0.110.5
6Ftight thermal0.110.5
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.205 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.424 536 -
Rwork0.416 10641 -
obs--93.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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