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- PDB-3znp: IN VITRO AND IN VIVO INHIBITION OF HUMAN D-AMINO ACID OXIDASE: RE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3znp
タイトルIN VITRO AND IN VIVO INHIBITION OF HUMAN D-AMINO ACID OXIDASE: REGULATION OF D-SERINE CONCENTRATION IN THE BRAIN
要素D-AMINO-ACID OXIDASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / SMALL MOLECULE INHIBITION / NEUROTRANSMISSION
機能・相同性
機能・相同性情報


D-alanine catabolic process / D-amino-acid oxidase / D-amino-acid oxidase activity / D-serine metabolic process / proline catabolic process / D-serine catabolic process / D-amino acid catabolic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / dopamine biosynthetic process / presynaptic active zone ...D-alanine catabolic process / D-amino-acid oxidase / D-amino-acid oxidase activity / D-serine metabolic process / proline catabolic process / D-serine catabolic process / D-amino acid catabolic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / dopamine biosynthetic process / presynaptic active zone / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / peroxisomal matrix / digestion / FAD binding / Peroxisomal protein import / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
D-amino acid oxidase, conserved site / D-amino-acid oxidase / D-amino acid oxidases signature. / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...D-amino acid oxidase, conserved site / D-amino-acid oxidase / D-amino acid oxidases signature. / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / 3-HYDROXY-2H-CHROMEN-2-ONE / D-amino-acid oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Hopkins, S.C. / Heffernan, M.L.R. / Saraswat, L.D. / Bowen, C.A. / Melnick, L. / Hardy, L.W. / Orsini, M.A. / Allen, M.S. / Koch, P. / Spear, K.L. ...Hopkins, S.C. / Heffernan, M.L.R. / Saraswat, L.D. / Bowen, C.A. / Melnick, L. / Hardy, L.W. / Orsini, M.A. / Allen, M.S. / Koch, P. / Spear, K.L. / Foglesong, R.J. / Soukri, M. / Chytil, M. / Fang, Q.K. / Jones, S.W. / Varney, M.A. / Panatier, A. / Oliet, S.H.R. / Pollegioni, L. / Piubelli, L. / Molla, G. / Nardini, M. / Large, T.H.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structural, Kinetic, and Pharmacodynamic Mechanisms of D-Amino Acid Oxidase Inhibition by Small Molecules.
著者: Hopkins, S.C. / Heffernan, M.L.R. / Saraswat, L.D. / Bowen, C.A. / Melnick, L. / Hardy, L.W. / Orsini, M.A. / Allen, M.S. / Koch, P. / Spear, K.L. / Foglesong, R.J. / Soukri, M. / Chytil, M. ...著者: Hopkins, S.C. / Heffernan, M.L.R. / Saraswat, L.D. / Bowen, C.A. / Melnick, L. / Hardy, L.W. / Orsini, M.A. / Allen, M.S. / Koch, P. / Spear, K.L. / Foglesong, R.J. / Soukri, M. / Chytil, M. / Fang, Q.K. / Jones, S.W. / Varney, M.A. / Panatier, A. / Oliet, S.H.R. / Pollegioni, L. / Piubelli, L. / Molla, G. / Nardini, M. / Large, T.H.
履歴
登録2013年2月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月22日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-AMINO-ACID OXIDASE
B: D-AMINO-ACID OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,42012
ポリマ－79,0422
非ポリマー2,37810
水1,78399
1
A: D-AMINO-ACID OXIDASE
ヘテロ分子

A: D-AMINO-ACID OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,67414
ポリマ－79,0422
非ポリマー2,63212
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_554-x,-x+y,-z-1/31
Buried area7390 Å2
ΔGint-37.5 kcal/mol
Surface area27560 Å2
手法PISA
2
B: D-AMINO-ACID OXIDASE
ヘテロ分子

B: D-AMINO-ACID OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,16510
ポリマ－79,0422
非ポリマー2,1248
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_554-x,-x+y,-z-1/31
Buried area6940 Å2
ΔGint-33.1 kcal/mol
Surface area28060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.069, 84.069, 189.163
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 D-AMINO-ACID OXIDASE / DAAO / DAMOX / DAO / D-AMINO ACID OXIDASE


分子量: 39520.910 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P14920, D-amino-acid oxidase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-SE2 / 3-HYDROXY-2H-CHROMEN-2-ONE / 3-ヒドロキシクマリン


分子量: 162.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H6O3
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.62 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / タイプ: ALS / 波長: 1.24
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.24 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→47.66 Å / Num. obs: 30588 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.27 % / Biso Wilson estimate: 67.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.27 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.1精密化
d*TREKデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2DU8

2du8


解像度: 2.4→34.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9329 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8818 / SU R Cruickshank DPI: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.503 / SU Rfree Blow DPI: 0.318 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.323
詳細: DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY. POOR DENSITY IS PRESENT FOR RESIDUES A28, A29, A30, A31, A297, A298, A299, A300, A301, A302, A303, A335, A336, A337, A338, A339, A340, B24, ...詳細: DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY. POOR DENSITY IS PRESENT FOR RESIDUES A28, A29, A30, A31, A297, A298, A299, A300, A301, A302, A303, A335, A336, A337, A338, A339, A340, B24, B25, B26, B27, B28, B29, B30, B31, B32, B55, B56, B57, B58, B59, B60, B61, B62, B85, B117, B123, B128, B129, B166, B167, B168, B188, B189, B190, B191, B192, B193, B194, B195, B196, B220, B221, B222, B223, B224, B253, B254, B255, B256, B260, B261, B295, B296, B297, B298, B299, B300, B301, B302, B303, B335, B336, B337, B338, B339, B340. FINAL STRUCTURE HAS NO RESIDUES IN THE DISALLOWED REGION OF THE RAMACHANDRAN PLOT AS DEFINED IN THE CCP4 PROCHECK PROGRAM.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3067 1539 5.04 %RANDOM
Rwork0.2318 ---
obs0.2356 30523 98.23 %-
原子変位パラメータBiso mean: 88.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.6684 Å20 Å20 Å2
2--2.6684 Å20 Å2
3----5.3367 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.582 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→34.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5466 0 160 99 5725
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015874HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.178010HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1980SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes165HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes856HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5874HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.78
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.38
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion730SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6508SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.48 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3159 145 4.89 %
Rwork0.2742 2821 -
all0.2764 2966 -
obs--98.23 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.37741.0889-2.84251.3554-0.446.2391-0.06250.1039-0.4670.1218-0.37310.0005-0.1416-0.89570.4356-0.2421-0.0101-0.0285-0.1077-0.0843-0.2251-13.0799-9.5961-16.8635
21.3337-1.7391-0.94366.2382-0.07953.02820.01140.17010.10450.4618-0.04530.2153-0.5468-0.41270.03390.23280.34490.1419-0.13360.0181-0.3564-24.337322.7034-11.849
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|360 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|1 - B|350 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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