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- PDB-3tub: Crystal structure of SYK kinase domain with 1-(5-(6,7-dimethoxyqu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tub
タイトルCrystal structure of SYK kinase domain with 1-(5-(6,7-dimethoxyquinolin-4-yloxy)pyridin-2-yl)-3-((1R,2S)-2-phenylcyclopropyl)urea
要素Tyrosine-protein kinase SYK
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Kinase / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonate secretion / positive regulation of interleukin-3 production / cellular response to lectin / B cell receptor complex / Toll-like receptor binding / regulation of platelet aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation ...interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonate secretion / positive regulation of interleukin-3 production / cellular response to lectin / B cell receptor complex / Toll-like receptor binding / regulation of platelet aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / serotonin secretion by platelet / leukocyte activation involved in immune response / neutrophil activation involved in immune response / lymph vessel development / positive regulation of mast cell degranulation / gamma-delta T cell differentiation / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of mast cell cytokine production / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / regulation of platelet activation / cell activation / beta selection / cellular response to molecule of fungal origin / FLT3 signaling through SRC family kinases / leukotriene biosynthetic process / early phagosome / regulation of phagocytosis / : / interleukin-3-mediated signaling pathway / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / macrophage activation involved in immune response / positive regulation of bone resorption / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Interleukin-2 signaling / cellular response to lipid / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / blood vessel morphogenesis / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / positive regulation of B cell differentiation / leukocyte cell-cell adhesion / mast cell degranulation / T cell receptor complex / Dectin-2 family / Fc-epsilon receptor signaling pathway / positive regulation of interleukin-4 production / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / amyloid-beta clearance / FCGR activation / positive regulation of receptor internalization / positive regulation of interleukin-10 production / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / positive regulation of type I interferon production / Role of phospholipids in phagocytosis / phosphatase binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / GPVI-mediated activation cascade / phospholipase binding / positive regulation of superoxide anion generation / Signaling by CSF3 (G-CSF) / phosphotyrosine residue binding / Integrin signaling / neutrophil chemotaxis / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of TORC1 signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / positive regulation of calcium-mediated signaling / SH2 domain binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / B cell differentiation / animal organ morphogenesis / integrin-mediated signaling pathway / B cell receptor signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / non-specific protein-tyrosine kinase / Regulation of signaling by CBL / apoptotic signaling pathway / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of protein-containing complex assembly / calcium-mediated signaling / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / platelet activation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / receptor internalization / positive regulation of interleukin-6 production / CLEC7A (Dectin-1) signaling / integrin binding / cellular response to amyloid-beta / protein import into nucleus / positive regulation of tumor necrosis factor production / kinase activity
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FPU / Tyrosine-protein kinase SYK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Han, S.
引用ジャーナル: Chem.Biol.Drug Des. / 年: 2012
タイトル: Identification of Type-II Inhibitors Using Kinase Structures.
著者: Lovering, F. / McDonald, J. / Whitlock, G.A. / Glossop, P.A. / Phillips, C. / Bent, A. / Sabnis, Y. / Ryan, M. / Fitz, L. / Lee, J. / Chang, J.S. / Han, S. / Kurumbail, R. / Thorarensen, A.
履歴
登録2011年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月17日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / software / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase SYK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5092
ポリマ－34,0521
非ポリマー4561
水2,018112
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.920, 71.620, 84.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase SYK / Spleen tyrosine kinase


分子量: 34052.102 Da / 分子数: 1 / 断片: Spleen Tyrosine Kinase / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SYK
参照: UniProt: P43405, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-FPU / 1-{5-[(6,7-dimethoxyquinolin-4-yl)oxy]pyridin-2-yl}-3-[(1R,2S)-2-phenylcyclopropyl]urea


分子量: 456.493 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H24N4O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.51 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.2M NaCl, 0.1M bis-Tris pH6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月20日
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→84 Å / Num. all: 14014 / Num. obs: 83299 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 48.65 Å2
反射 シェル解像度: 2.23→2.239 Å / % possible all: 90.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPROCデータ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.9.6精密化
autoPROCデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.23→42.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9406 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9327 / SU R Cruickshank DPI: 0.264 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2324 700 5.01 %RANDOM
Rwork0.1798 ---
all0.1823 13968 --
obs0.1823 13968 99.08 %-
原子変位パラメータBiso mean: 51.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.5259 Å20 Å20 Å2
2---13.8112 Å20 Å2
3---8.2853 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.262 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.23→42.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2053 0 34 112 2199
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012160HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.042931HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d763SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes55HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes344HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2160HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.89
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.19
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion253SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact28SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.23→2.41 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 150 5.4 %
Rwork0.1917 2627 -
all0.1946 2777 -
obs--99.08 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.5336 Å / Origin y: -1.2682 Å / Origin z: -15.2872 Å
111213212223313233
T-0.1812 Å20.0058 Å20.0304 Å2--0.12 Å2-0.0093 Å2---0.1712 Å2
L2.2347 °2-0.2331 °20.4916 °2-0.515 °2-0.2757 °2--2.3912 °2
S-0.0511 Å °-0.1671 Å °0.0431 Å °-0.0457 Å °0.0952 Å °-0.0027 Å °-0.1415 Å °-0.0522 Å °-0.0441 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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