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万見
- PDB-3szb: Crystal structure of human ALDH3A1 modified with the beta-elimina... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3szb
タイトルCrystal structure of human ALDH3A1 modified with the beta-elimination product of Aldi-1; 1-phenyl- 2-propen-1-one
要素Aldehyde dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / ALDH / Aldi-1 / inhibitor / Rossmann Fold / Covalent Adduct / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] / 3-chloroallyl aldehyde dehydrogenase activity / benzaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / alcohol dehydrogenase (NADP+) activity / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / aldehyde metabolic process / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / Phase I - Functionalization of compounds / xenobiotic metabolic process / lipid metabolic process ...aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] / 3-chloroallyl aldehyde dehydrogenase activity / benzaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / alcohol dehydrogenase (NADP+) activity / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / aldehyde metabolic process / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / Phase I - Functionalization of compounds / xenobiotic metabolic process / lipid metabolic process / endoplasmic reticulum / extracellular space / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aldehyde dehydrogenase NAD(P)-dependent / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain ...Aldehyde dehydrogenase NAD(P)-dependent / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / 1-phenylpropan-1-one / : / Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.51 Å
データ登録者Khanna, M. / Hurley, T.D.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Discovery of a novel class of covalent inhibitor for aldehyde dehydrogenases.
著者: Khanna, M. / Chen, C.H. / Kimble-Hill, A. / Parajuli, B. / Perez-Miller, S. / Baskaran, S. / Kim, J. / Dria, K. / Vasiliou, V. / Mochly-Rosen, D. / Hurley, T.D.
#1: ジャーナル: BIOCHEM.PHARM. / 年: 2008
タイトル: A point mutation produced a class 3 aldehyde dehydrogenase with increased protective ability against the killing effect of cyclophosphamide
著者: Ho, K.K. / Mukhopadhyay, A. / Li, Y.F. / Mukhopadhyay, S. / Weiner, H.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: The first structure of an aldehyde dehydrogenase reveals novel interactions between NAD and the Rossmann Fold
著者: Liu, Z.J. / Sun, Y.J. / Rose, J. / Chung, Y.J. / Hsiao, C.D. / Chang, W.R. / Kuo, I. / Perozich, J. / Lindahl, R. / Hempel, J. / Wang, B.C.
履歴
登録2011年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月28日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldehyde dehydrogenase
B: Aldehyde dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,03410
ポリマ－104,4912
非ポリマー5438
水20,8611158
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8040 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area33020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.377, 85.727, 169.555
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Aldehyde dehydrogenase / ALDHIII / Aldehyde dehydrogenase 3 / Aldehyde dehydrogenase family 3 member A1


分子量: 52245.738 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALDH3A1, ALDH3 / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P30838, aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+]
#2: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-I1E / 1-phenylpropan-1-one / 1-phenyl-2-propen-1-one, bound form / プロピオフェノン


分子量: 134.175 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H10O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE STARTING MATERIAL IS 1-PHENYL-2-PROPEN-1-ONE. IT BINDS COVALENTLY TO CYS 243. I1E CORRESPONDS ...THE STARTING MATERIAL IS 1-PHENYL-2-PROPEN-1-ONE. IT BINDS COVALENTLY TO CYS 243. I1E CORRESPONDS TO THE FINAL PRODUCT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.37 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.2 M potassium acetate, 18% PEG 3350, vapor diffusion, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9869 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9869 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.51→50 Å / Num. obs: 137498 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 0.2 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 26.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Χ2: 1.037 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.51-1.543.40.3968221.024197.8
1.54-1.563.90.37568891.008199.4
1.56-1.594.20.34769571.034199.8
1.59-1.634.40.31369451.071199.8
1.63-1.664.50.28669441.125199.8
1.66-1.74.50.2569701.084199.6
1.7-1.744.50.22969011.092199.7
1.74-1.794.50.19769661.076199.8
1.79-1.844.50.17469371.153199.5
1.84-1.94.30.15669071.167198.4
1.9-1.973.60.12959471.055185.3
1.97-2.054.40.11269961.094199.4
2.05-2.144.40.09769470.953199.5
2.14-2.264.10.08565831.073193.5
2.26-2.44.40.07266601.045194.9
2.4-2.584.60.06670320.95199.4
2.58-2.844.60.06270270.885199.2
2.84-3.254.80.04970440.953198.9
3.25-4.14.60.03869261.033196.2
4.1-504.80.03270980.919194.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-3000データ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1AD3

1ad3


解像度: 1.51→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / WRfactor Rfree: 0.2245 / WRfactor Rwork: 0.1997 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8785 / SU B: 1.304 / SU ML: 0.049 / SU R Cruickshank DPI: 0.0816 / SU Rfree: 0.0795 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.079 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2021 6878 5 %RANDOM
Rwork0.1788 ---
obs0.1799 137383 97.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 53.27 Å2 / Biso mean: 20.6178 Å2 / Biso min: 8.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.24 Å20 Å20 Å2
2--1.24 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.51→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7019 0 32 1158 8209
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0227403
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5081.97610032
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1355902
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.63224.587327
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.53151362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1231543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.21144
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0215505
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8421.54544
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.42327417
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.39632859
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8694.52614
LS精密化 シェル解像度: 1.51→1.549 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 469 -
Rwork0.305 9392 -
all-9861 -
obs-9392 95.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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