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- PDB-3qpg: Crystal Structures of Escherichia coli Aspartate Aminotransferase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qpg
タイトルCrystal Structures of Escherichia coli Aspartate Aminotransferase Reconstituted with 1-Deaza-Pyridoxal 5'-Phosphate: Internal Aldimine and Stable L-Aspartate External Aldimine
要素Aspartate transaminase
キーワードTRANSFERASE / Aminotransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-phenylalanine biosynthetic process / L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / aspartate catabolic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3QP / : / Aspartate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Griswold, W.R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: Crystal Structures of Aspartate Aminotransferase Reconstituted with 1-Deazapyridoxal 5'-Phosphate: Internal Aldimine and Stable l-Aspartate External Aldimine.
著者: Griswold, W.R. / Fisher, A.J. / Toney, M.D.
履歴
登録2011年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Database references
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate transaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,03315
ポリマ－43,6191
非ポリマー1,41314
水5,819323
1
A: Aspartate transaminase
ヘテロ分子

A: Aspartate transaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,06530
ポリマ－87,2382
非ポリマー2,82728
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_454-x-1,y,-z-1/21
Buried area10900 Å2
ΔGint-182 kcal/mol
Surface area29410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.785, 154.834, 77.799
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-583-

HOH

21A-636-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Aspartate transaminase


分子量: 43619.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MG204
参照: UniProt: C9QZE8, UniProt: P00509*PLUS, aspartate transaminase

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非ポリマー , 5種, 337分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-3QP / (E)-N-{2-hydroxy-3-methyl-6-[(phosphonooxy)methyl]benzylidene}-L-aspartic acid


タイプ: peptide-like / 分子量: 361.241 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H16NO9P
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 323 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.47 %
結晶化温度: 293 K / pH: 7.5
詳細: 2 uL of protein solution(15-20 mg/ml, 50 mM TEA, pH 7.5, 100 mM KCL, 2 mM DTT, 10 mM deaza-PLP, 50 mM L-aspartate) mixed with 2 uL reservoir buffer (53-60% saturated ammonium sulfate and 50 ...詳細: 2 uL of protein solution(15-20 mg/ml, 50 mM TEA, pH 7.5, 100 mM KCL, 2 mM DTT, 10 mM deaza-PLP, 50 mM L-aspartate) mixed with 2 uL reservoir buffer (53-60% saturated ammonium sulfate and 50 mM TEA, pH 7.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.79→28.5 Å / Num. obs: 46701 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 3.4 % / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 17.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 35.27 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å38.36 Å
Translation2.5 Å38.36 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.79→28.5 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.22 / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.179 2368 5.07 %
Rwork0.148 --
obs0.149 46680 97.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.89 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.66 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.2294 Å2-0 Å20 Å2
2---4.8843 Å2-0 Å2
3---1.6549 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.79→28.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3056 0 81 323 3460
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0163390
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5184616
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.471260
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.114494
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008613
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7911-1.85510.2542090.19834028X-RAY DIFFRACTION90
1.8551-1.92940.22442360.18014409X-RAY DIFFRACTION98
1.9294-2.01710.23532510.16544399X-RAY DIFFRACTION98
2.0171-2.12350.17832480.14484426X-RAY DIFFRACTION98
2.1235-2.25640.19092240.14444475X-RAY DIFFRACTION98
2.2564-2.43060.19222290.14414459X-RAY DIFFRACTION99
2.4306-2.6750.19822770.15064463X-RAY DIFFRACTION99
2.675-3.06170.18592320.14844511X-RAY DIFFRACTION99
3.0617-3.85590.16542310.14324556X-RAY DIFFRACTION99
3.8559-28.50910.15492310.1434586X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.04660.04280.04760.03820.03150.04830.05630.1568-0.0719-0.11570.0325-0.07450.18580.2411-00.2860.0125-0.05950.38440.01260.3424-22.622321.6407-11.798
20.7932-0.03350.1740.5844-0.01380.91050.0049-0.18960.02140.07870.00280.0402-0.004-0.11200.1820.01710.01290.21670.00610.1901-46.251825.3144-3.73
30.24060.0770.08390.06220.14380.37150.0009-0.288-0.08870.24440.1043-0.29280.12940.1259-0.00010.3184-0.0077-0.0770.36160.00860.3509-20.246220.04546.57
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 13:54)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 55:330)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 331:408)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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