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- PDB-1eqb: X-RAY CRYSTAL STRUCTURE AT 2.7 ANGSTROMS RESOLUTION OF TERNARY CO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eqb
タイトルX-RAY CRYSTAL STRUCTURE AT 2.7 ANGSTROMS RESOLUTION OF TERNARY COMPLEX BETWEEN THE Y65F MUTANT OF E-COLI SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE, GLYCINE AND 5-FORMYL TETRAHYDROFOLATE
要素SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / Functional mutant / hydroxymethyltransferase / aat-like fold / one carbon metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine catabolic process / L-allo-threonine aldolase activity / L-serine catabolic process / L-serine biosynthetic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / tetrahydrofolate metabolic process / tetrahydrofolate interconversion / pyridoxal phosphate binding ...glycine catabolic process / L-allo-threonine aldolase activity / L-serine catabolic process / L-serine biosynthetic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / tetrahydrofolate metabolic process / tetrahydrofolate interconversion / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) ...Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FFO / GLYCINE / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Contestabile, R. / Angelaccio, S. / Bossa, F. / Wright, H.T. / Scarsdale, N. / Kazanina, G. / Schirch, V.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Role of tyrosine 65 in the mechanism of serine hydroxymethyltransferase.
著者: Contestabile, R. / Angelaccio, S. / Bossa, F. / Wright, H.T. / Scarsdale, N. / Kazanina, G. / Schirch, V.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure at 2.4 Angstrom Resolution of E. Coli Serine Hydroxymethyltransferase in Complex with Glycine Substrate and 5-Formyl Tetrahydrofolate
著者: Scarsdale, J.N. / Radaev, S. / Kazanina, G. / Schirch, V. / Wright, H.T.
履歴
登録2000年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32014年5月7日Group: Other
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE
B: SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE
C: SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE
D: SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,60916
ポリマ－181,4264
非ポリマー3,18312
水5,170287
1
A: SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE
B: SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,3048
ポリマ－90,7132
非ポリマー1,5916
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10880 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area26290 Å2
手法PISA
2
C: SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE
D: SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,3048
ポリマ－90,7132
非ポリマー1,5916
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10900 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area26470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.740, 172.480, 95.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.28, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Biological assembly is a dimer composed of two monomers. The assymetric unit contains two such dimers. One dimer consists of monomers A + B and the other consists of monomers C + D.

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要素

#1: タンパク質
SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE


分子量: 45356.477 Da / 分子数: 4 / 変異: Y65F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PBR322 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): GS245
参照: UniProt: P00477, UniProt: P0A825*PLUS, glycine hydroxymethyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#3: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 化合物
ChemComp-FFO / N-[4-({[(6S)-2-amino-5-formyl-4-oxo-3,4,5,6,7,8-hexahydropteridin-6-yl]methyl}amino)benzoyl]-L-glutamic acid / [6S]-5-FORMYL-TETRAHYDROFOLATE / 6S-FOLINIC ACID / l-ロイコボリン


分子量: 473.439 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H23N7O7
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 287 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.99 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.2 / 詳細: 2M K3PO4, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: unknown

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→92 Å / Num. all: 66775 / Num. obs: 63328 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 48.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.28 / Net I/σ(I): 5.53
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 1 / Num. unique all: 2865 / % possible all: 86.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.09

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2.7→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 2118892.63 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 6375 10.1 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.205 62997 94.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.76 Å2 / ksol: 0.307 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.63 Å20 Å23.19 Å2
2---5.68 Å20 Å2
3---2.05 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.53 Å0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12659 0 216 287 13162
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.09
Refine LS restraints NCSRms dev position: 0.03 Å / Weight position: 150
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 964 10.1 %
Rwork0.298 8574 -
obs--86.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2PLP.PARPLP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PATCH_PLP.PPATCH_PLP.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION5FFO.PARFFO.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg2.09

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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