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万見
- PDB-3op5: Human vaccinia-related kinase 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3op5
タイトルHuman vaccinia-related kinase 1
要素Serine/threonine-protein kinase VRK1
キーワードTRANSFERASE / Adenosine Triphosphate / Amino Acid Sequence / Binding Sites / Catalytic Domain / Models / Molecular / Molecular Sequence Data / Phosphotransferases / Protein Conformation / Protein Folding / Surface Entropy Reduction / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi disassembly / histone H3T3 kinase activity / Nuclear Envelope Breakdown / positive regulation of protein localization to chromatin / mitotic nuclear membrane disassembly / Golgi stack / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / histone H3S10 kinase activity / kinase activity / histone binding ...Golgi disassembly / histone H3T3 kinase activity / Nuclear Envelope Breakdown / positive regulation of protein localization to chromatin / mitotic nuclear membrane disassembly / Golgi stack / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / histone H3S10 kinase activity / kinase activity / histone binding / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / cell division / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / nucleolus / protein kinase binding / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-REB / Serine/threonine-protein kinase VRK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Allerston, C.K. / Uttarkar, S. / Savitsky, P. / Elkins, J.M. / Filippakopoulos, P. / Krojer, T. / Rellos, P. / Fedorov, O. / Eswaran, J. / Brenner, B. ...Allerston, C.K. / Uttarkar, S. / Savitsky, P. / Elkins, J.M. / Filippakopoulos, P. / Krojer, T. / Rellos, P. / Fedorov, O. / Eswaran, J. / Brenner, B. / Keates, T. / Das, S. / King, O. / Chalk, R. / Berridge, G. / von Delft, F. / Gileadi, O. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Structural characterization of human Vaccinia-Related Kinases (VRK) bound to small-molecule inhibitors identifies different P-loop conformations.
著者: Counago, R.M. / Allerston, C.K. / Savitsky, P. / Azevedo, H. / Godoi, P.H. / Wells, C.I. / Mascarello, A. / de Souza Gama, F.H. / Massirer, K.B. / Zuercher, W.J. / Guimaraes, C.R.W. / Gileadi, O.
履歴
登録2010年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年8月29日Group: Structure summary
改定 1.32019年1月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase VRK1
B: Serine/threonine-protein kinase VRK1
C: Serine/threonine-protein kinase VRK1
D: Serine/threonine-protein kinase VRK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,37315
ポリマ－164,5534
非ポリマー1,82011
水16,214900
1
A: Serine/threonine-protein kinase VRK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6244
ポリマ－41,1381
非ポリマー4863
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein kinase VRK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6244
ポリマ－41,1381
非ポリマー4863
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Serine/threonine-protein kinase VRK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6565
ポリマ－41,1381
非ポリマー5184
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Serine/threonine-protein kinase VRK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4692
ポリマ－41,1381
非ポリマー3311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.970, 97.190, 191.990
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Serine/threonine-protein kinase VRK1 / Vaccinia-related kinase 1


分子量: 41138.125 Da / 分子数: 4 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 3-369
変異: K34A, K35A, E36A, E212A, K214A, E215A, E292A, K293A, K295A, K359A, K360A
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VRK1 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3-pRARE2
参照: UniProt: Q99986, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-REB / [4-({4-[(5-cyclopropyl-1H-pyrazol-3-yl)amino]pyrimidin-2-yl}amino)phenyl]acetonitrile


分子量: 331.374 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H17N7
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 900 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.33 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2m K/Na(tartrate), 20% PEG 3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月30日
放射モノクロメーター: Si (111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 3.5 % / Av σ(I) over netI: 6.2 / 数: 240388 / Rsym value: 0.113 / D res high: 2.4 Å / D res low: 46.338 Å / Num. obs: 67821 / % possible obs: 98.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
7.5946.3496.510.0320.0323.5
5.377.5995.910.0620.0623.4
4.385.3798.110.0640.0643.5
3.794.389910.060.063.5
3.393.7999.410.0830.0833.5
3.13.3999.610.1250.1253.6
2.873.199.310.1960.1963.6
2.682.8799.210.3050.3053.6
2.532.6899.810.4440.4443.6
2.42.5398.610.5480.5483.4
反射解像度: 2.4→46.338 Å / Num. all: 67821 / Num. obs: 67821 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 47.65 Å2 / Rsym value: 0.113 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
2.4-2.533.40.5481.40.548198.6
2.53-2.683.60.4441.70.444199.8
2.68-2.873.60.3052.50.305199.2
2.87-3.13.60.1963.90.196199.3
3.1-3.393.60.12560.125199.6
3.39-3.793.50.0838.60.083199.4
3.79-4.383.50.0611.20.06199
4.38-5.373.50.0649.70.064198.1
5.37-7.593.40.0629.50.062195.9
7.59-46.3383.50.03216.60.032196.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
PROTEUM PLUSPLUSデータ収集
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: ENSEMBL OF PDB ENTRIES 2V62, 2JII and 1CKJ

2v62

2jii

1ckj


解像度: 2.4→46.338 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9412 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9127 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.05 / SU B: 7.378 / SU ML: 0.169 / SU R Cruickshank DPI: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.31 / ESU R Free: 0.242 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2133 2007 2.96 %RANDOM
Rwork0.1783 ---
obs0.1793 67764 98.55 %-
all-65757 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.5191 Å20 Å20 Å2
2---3.5682 Å20 Å2
3---5.0873 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.285 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→46.338 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9754 0 132 900 10786
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00910128HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.9713709HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4560SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes249HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1487HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it10128HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.02
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.73
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1285SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact12127SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2492 145 2.98 %
Rwork0.2119 4719 -
all0.213 4864 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5555-0.0806-0.63061.32270.70132.2426-0.0038-0.02960.07120.01510.0153-0.0751-0.1906-0.0018-0.0114-0.0650.00840.0078-0.0133-0.0085-0.154318.03591.998820.4199
21.05040.18960.83320.57310.62842.7679-0.01780.1379-0.0596-0.04010.0041-0.10740.1140.46960.0137-0.05130.0567-0.0182-0.0094-0.0029-0.182325.99161.878367.7305
32.17770.49640.13782.0421-0.15651.63910.0339-0.083-0.43760.11860.0921-0.12750.1225-0.0939-0.126-0.19140.0186-0.0135-0.1168-0.0001-0.0882-19.968710.541393.8917
41.46410.4469-0.32671.5514-0.39512.2053-0.04220.30580.0229-0.0160.13220.39070.221-0.5415-0.0901-0.1558-0.02950.0117-0.0195-0.0003-0.1693-14.90951.989553.0159
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A21 - 341
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B21 - 341
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C22 - 341
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D25 - 341

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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