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- PDB-3odu: The 2.5 A structure of the CXCR4 chemokine receptor in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3odu
タイトルThe 2.5 A structure of the CXCR4 chemokine receptor in complex with small molecule antagonist IT1t
要素C-X-C chemokine receptor type 4, Lysozyme Chimera
キーワードSIGNALING PROTEIN / HYDROLASE / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Accelerated Technologies Center for Gene to 3D Structure / ATCG3D / 7TM / G protein-coupled receptor / GPCR / Signal transduction / Cancer / HIV-1 co-receptor / chemokine / CXCL12 / SDF1 / isothiourea / Chimera / T4L Fusion / Membrane protein / Transmembrane / SINGNALING PROTEIN / PSI-Biology / GPCR Network
機能・相同性
機能・相同性情報


C-X-C motif chemokine 12 receptor activity / regulation of viral process / positive regulation of vascular wound healing / positive regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / neuron recognition / telencephalon cell migration / positive regulation of mesenchymal stem cell migration / response to tacrolimus / response to ultrasound / Specification of primordial germ cells ...C-X-C motif chemokine 12 receptor activity / regulation of viral process / positive regulation of vascular wound healing / positive regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / neuron recognition / telencephalon cell migration / positive regulation of mesenchymal stem cell migration / response to tacrolimus / response to ultrasound / Specification of primordial germ cells / CXCL12-activated CXCR4 signaling pathway / myosin light chain binding / myelin maintenance / C-X-C chemokine receptor activity / regulation of programmed cell death / positive regulation of vasculature development / endothelial tube morphogenesis / endothelial cell differentiation / Signaling by ROBO receptors / regulation of chemotaxis / positive regulation of dendrite extension / Formation of definitive endoderm / C-C chemokine receptor activity / positive regulation of chemotaxis / C-C chemokine binding / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / Chemokine receptors bind chemokines / anchoring junction / dendritic cell chemotaxis / epithelial cell development / cellular response to cytokine stimulus / small molecule binding / cell leading edge / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / regulation of calcium ion transport / Binding and entry of HIV virion / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / regulation of cell adhesion / viral release from host cell by cytolysis / coreceptor activity / cardiac muscle contraction / neurogenesis / peptidoglycan catabolic process / ubiquitin binding / response to activity / cell chemotaxis / calcium-mediated signaling / brain development / G protein-coupled receptor activity / response to virus / neuron migration / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / late endosome / cellular response to xenobiotic stimulus / actin binding / positive regulation of cold-induced thermogenesis / virus receptor activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / cytoplasmic vesicle / G alpha (i) signalling events / host cell cytoplasm / early endosome / response to hypoxia / lysosome / defense response to bacterium / immune response / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / inflammatory response / external side of plasma membrane / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / cell surface / protein-containing complex / extracellular exosome / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CXC chemokine receptor 4 N-terminal domain / CXCR4 Chemokine receptor N terminal / CXC chemokine receptor 4/atypical chemokine receptor 2 / Chemokine receptor family / : / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme ...CXC chemokine receptor 4 N-terminal domain / CXCR4 Chemokine receptor N terminal / CXC chemokine receptor 4/atypical chemokine receptor 2 / Chemokine receptor family / : / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / G-protein coupled receptors family 1 signature. / Lysozyme-like domain superfamily / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ITD / OLEIC ACID / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / Endolysin / C-X-C chemokine receptor type 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo Sapiens (ヒト)
Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wu, B. / Mol, C.D. / Han, G.W. / Katritch, V. / Chien, E.Y.T. / Liu, W. / Cherezov, V. / Stevens, R.C. / Accelerated Technologies Center for Gene to 3D Structure (ATCG3D) / GPCR Network (GPCR)
引用ジャーナル: Science / 年: 2010
タイトル: Structures of the CXCR4 chemokine GPCR with small-molecule and cyclic peptide antagonists.
著者: Wu, B. / Chien, E.Y. / Mol, C.D. / Fenalti, G. / Liu, W. / Katritch, V. / Abagyan, R. / Brooun, A. / Wells, P. / Bi, F.C. / Hamel, D.J. / Kuhn, P. / Handel, T.M. / Cherezov, V. / Stevens, R.C.
履歴
登録2010年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年5月2日Group: Structure summary
改定 1.32017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42021年10月6日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-X-C chemokine receptor type 4, Lysozyme Chimera
B: C-X-C chemokine receptor type 4, Lysozyme Chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,21615
ポリマ－113,9262
非ポリマー4,29113
水2,558142
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2530 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area49030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.540, 83.692, 119.995
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.17, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 C-X-C chemokine receptor type 4, Lysozyme Chimera / CXC-R4 / CXCR-4 / Stromal cell-derived factor 1 receptor / SDF-1 receptor / Fusin / Leukocyte- ...CXC-R4 / CXCR-4 / Stromal cell-derived factor 1 receptor / SDF-1 receptor / Fusin / Leukocyte-derived seven transmembrane domain receptor / LESTR / LCR1 / FB22 / NPYRL / HM89 / Lysis protein / Muramidase / Endolysin


分子量: 56962.801 Da / 分子数: 2
断片: CXCR4 residues 2-229, LYSOZYME residues 1002-1161, CXCR4 residues 230-319
変異: L125W, C1054T, C1097T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo Sapiens (ヒト), (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: CXCR4, CXCR4_HUMAN, E / プラスミド: pFastBac
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: P61073, UniProt: P00720, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-ITD / (6,6-dimethyl-5,6-dihydroimidazo[2,1-b][1,3]thiazol-3-yl)methyl N,N'-dicyclohexylimidothiocarbamate


分子量: 406.651 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H34N4S2
#3: 化合物
ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol / L-グリセロ-ル3-オレア-ト


分子量: 356.540 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H40O4
#4: 化合物
ChemComp-OLA / OLEIC ACID / オレイン酸


分子量: 282.461 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H34O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE PROTEIN IS A FUSION PROTEIN WITH RESIDUES ASN1002-TYR1161 OF T4 LYSOZYME INSERTED BETWEEN ...THE PROTEIN IS A FUSION PROTEIN WITH RESIDUES ASN1002-TYR1161 OF T4 LYSOZYME INSERTED BETWEEN SER229 AND LYS230 OF CXCR4, AS INDICATED AS CXCR4-2 IN THE PUBLICATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 5.5
詳細: Lipidic cubic phase made of monoolein and cholesterol, 20% PEG400, 0.3M Sodium malonate, 5mM Taurine, 0.1M Sodium citrate, pH 5.5, LIPIDIC CUBIC PHASE, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月12日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 41569 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 48.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 89

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.8.0精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→19.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8559 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2818 2079 5.02 %RANDOM
Rwork0.2374 ---
obs0.2396 41455 --
原子変位パラメータBiso mean: 43.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.5243 Å20 Å20.0403 Å2
2---0.4989 Å20 Å2
3---1.0233 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.375 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7393 0 242 142 7777
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0147843HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.310596HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2598SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes144HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1126HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7606HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion6.46
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.4
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1019SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact9337SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2902 126 4.56 %
Rwork0.2511 2639 -
all0.253 2765 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8188-0.12770.3250.76960.13021.2852-0.01560.05110.0076-0.01530.0417-0.0670.01020.117-0.0261-0.09940.00040.0032-0.05050.0185-0.052418.0031-5.800756.0337
2-0.01090.05620.02390-0.01970.0124-0.0005-0.00390.00190.0033-0.00020.00310.00240.00150.0007-0.029-0.03670.0298-0.0153-0.01980.00771.1966-8.540624.2529
31.58051.7319-0.27172.7047-0.12220.69370.0105-0.04480.0669-0.0232-0.05130.1089-0.0372-0.24760.0408-0.0020.0204-0.0921-0.0307-0.0259-0.1619-5.6476-2.70311.4639
4-0.002-0.01230.00310-0.00830.0149-0.00060.00050.00110.0009-0.0008-0.00050.00070.00180.00140.0140.01080.00230.00930.0039-0.00076.0277-13.963622.6564
50.2882-0.08420.06440.83570.36980.01440.00810.02010.01890.01040.02870.03140.1131-0.0465-0.0368-0.05750.0093-0.0208-0.02110.0231-0.039812.8482-21.317553.1576
61.316-0.1484-0.27150.9931-0.13580.9347-0.02250.0227-0.0936-0.00070.01550.097-0.0253-0.07430.0069-0.11360.0205-0.0261-0.0683-0.0111-0.0386-10.967412.362856.0292
70.01420.02780.00440.0079-0.01290.00120.00090.0026-0.0021-0.0004-0.00050.0025-0.0008-0.0015-0.00040.00380.048-0.0665-0.0118-0.0098-0.008314.075126.646327.0151
82.4466-0.91931.04141.4877-0.41382.23650.04440.28630.0149-0.0285-0.0553-0.0263-0.13060.17170.0108-0.0354-0.0094-0.0576-0.09640.0476-0.191912.273332.67914.5479
90.0142-0.01430.00590.0174-0.01320.0132-0.00030.001-0.0015-0.00070.0010.00110.00310.0006-0.00070.0199-0.0003-0.01180.01090.0070.0269-1.169320.312423.1779
100.15640.1857-0.1240.56180.2114-0.0606-0.002-0.04310.05490.00090.0196-0.0202-0.04210.0747-0.0177-0.11130.02220.0135-0.025-0.0148-0.0279-5.631225.460355.6226
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|27 - A|229 }A27 - 229
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|900 - A|901 }A900 - 901
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|1002 - A|1161 }A1002 - 1161
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|1200 - A|1201 }A1200 - 1201
5X-RAY DIFFRACTION5{ A|230 - A|328 }A230 - 328
6X-RAY DIFFRACTION6{ B|28 - B|229 }B28 - 229
7X-RAY DIFFRACTION7{ B|900 - B|901 }B900 - 901
8X-RAY DIFFRACTION8{ B|1002 - B|1161 }B1002 - 1161
9X-RAY DIFFRACTION9{ B|1200 - B|1201 }B1200 - 1201
10X-RAY DIFFRACTION10{ B|230 - B|319 }B230 - 319

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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