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- PDB-3njq: Crystal structure of Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus prot... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3njq
タイトルCrystal structure of Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus protease in complex with dimer disruptor
要素(ORF 17) x 2
キーワードVIRAL PROTEIN/INHIBITOR / protein-dimer disruptor complex / KSHV / KSHV protease / herpesvirus protease / VIRAL PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


assemblin / nuclear capsid assembly / viral release from host cell / host cell cytoplasm / serine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / proteolysis / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Serine Protease, Human Cytomegalovirus Protease; Chain A / Herpesvirus/Caudovirus protease domain / Peptidase S21 / Herpesvirus protease superfamily / Assemblin (Peptidase family S21) / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-NJQ / Capsid scaffolding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 8 type M (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Baharuddin, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Enzyme inhibition by allosteric capture of an inactive conformation.
著者: Lee, G.M. / Shahian, T. / Baharuddin, A. / Gable, J.E. / Craik, C.S.
履歴
登録2010年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月31日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ORF 17
B: ORF 17
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,15910
ポリマ－42,4342
非ポリマー1,7258
水1,928107
1
B: ORF 17
ヘテロ分子

A: ORF 17
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,15910
ポリマ－42,4342
非ポリマー1,7258
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_544x+1/2,-y-1/2,-z-1/21
Buried area2850 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area18460 Å2
手法PISA
2
A: ORF 17
B: ORF 17
ヘテロ分子

A: ORF 17
B: ORF 17
ヘテロ分子

A: ORF 17
B: ORF 17
ヘテロ分子

A: ORF 17
B: ORF 17
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,63640
ポリマ－169,7378
非ポリマー6,90032
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_545x,-y-1,-z1
Buried area16240 Å2
ΔGint-191 kcal/mol
Surface area69710 Å2
手法PISA
3
B: ORF 17
ヘテロ分子

B: ORF 17
ヘテロ分子

B: ORF 17
ヘテロ分子

B: ORF 17
ヘテロ分子

A: ORF 17
ヘテロ分子

A: ORF 17
ヘテロ分子

A: ORF 17
ヘテロ分子

A: ORF 17
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,63640
ポリマ－169,7378
非ポリマー6,90032
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_545x,-y-1,-z1
crystal symmetry operation5_545x+1/2,y-1/2,z+1/21
crystal symmetry operation6_445-x-1/2,-y-1/2,z+1/21
crystal symmetry operation7_444-x-1/2,y-1/2,-z-1/21
crystal symmetry operation8_544x+1/2,-y-1/2,-z-1/21
Buried area26170 Å2
ΔGint-278 kcal/mol
Surface area59780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.317, 95.994, 119.244
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ORF 17


分子量: 21209.111 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 23-215 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 8 type M (ヘルペスウイルス)
遺伝子: Rhadinovirus / プラスミド: pet16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P88911
#2: タンパク質 ORF 17


分子量: 21225.111 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 23-215 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 8 type M (ヘルペスウイルス)
遺伝子: Rhadinovirus / プラスミド: pet16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P88911

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非ポリマー , 5種, 115分子

#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-NJQ / 3-benzyl-4-({[6-(cyclohexylmethyl)pyridin-2-yl]carbonyl}amino)benzoic acid


分子量: 428.523 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H28N2O3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.37 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M NaCl, 0.05M CaCo, 2M (NH4)2SO4, 0.1M Urea, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月15日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 27034 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2-2.044.10.581100
2.04-2.084.10.4981100
2.08-2.134.10.431100
2.13-2.184.10.3851100
2.18-2.244.10.3111100
2.24-2.314.10.2781100
2.31-2.384.10.2431100
2.38-2.474.10.2021100
2.47-2.574.10.1731100
2.57-2.684.10.1541100
2.68-2.824.10.124199.9
2.82-34.10.1199.9
3-3.234.10.071199.9
3.23-3.5640.0471100
3.56-4.073.90.033199.5
4.07-5.134.10.0251100
5.13-5040.019199.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å47.99 Å
Translation2.5 Å47.99 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 9.858 / SU ML: 0.138 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 1366 5 %
Rwork0.203 --
obs0.205 25855 99.9 %
all-27246 -
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.272 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.176 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2937 0 121 107 3165
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0213171
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9792.0144343
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg19.95.153391
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.99623.167120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.80715470
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4071518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1490.2494
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0222391
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9261.51918
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.57523135
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4431253
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5394.51203
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 101 -
Rwork0.27 1870 -
obs--99.95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.52360.16811.79052.04940.66738.0391-0.2368-0.0090.15920.24220.0851-0.2558-0.90220.48980.15170.1574-0.0395-0.08140.08620.02450.1893-17.6742-8.8851-35.5835
22.5984-0.781-0.43863.10630.31373.7643-0.06410.01260.0932-0.01520.0030.1101-0.32-0.32860.06110.03960.0326-0.0290.04680.00390.0749-12.1955-24.0641-9.4674
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 193
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 195

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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