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- PDB-3nc4: The binding of beta-D-glucopyranosyl-thiosemicarbazone derivative... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nc4
タイトルThe binding of beta-D-glucopyranosyl-thiosemicarbazone derivatives to glycogen phosphorylase: a new class of inhibitors
要素Glycogen phosphorylase, muscle formグリコーゲンホスホリラーゼ
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Glycogenolysis (グリコーゲンの分解) / type 2 diabetes (2型糖尿病) / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


グリコーゲンホスホリラーゼ / glycogen phosphorylase activity / linear malto-oligosaccharide phosphorylase activity / SHG alpha-glucan phosphorylase activity / glycogen catabolic process / skeletal muscle myofibril / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-26O / Glycogen phosphorylase, muscle form
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Alexacou, K.-M.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2010
タイトル: The binding of beta-D-glucopyranosyl-thiosemicarbazone derivatives to glycogen phosphorylase: a new class of inhibitors
著者: Alexacou, K.M. / Tenchiu Deleanu, A.C. / Chrysina, E.D. / Charavgi, M.D. / Kostas, I.D. / Zographos, S.E. / Oikonomakos, N.G. / Leonidas, D.D.
履歴
登録2010年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年7月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_distant_solvent_atoms ...diffrn_source / pdbx_distant_solvent_atoms / software / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.classification ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: chem_comp / struct_site / struct_site_gen / Item: _chem_comp.type / 解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,1473
ポリマ－97,4321
非ポリマー7152
水5,080282
1
A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子

A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,2946
ポリマ－194,8642
非ポリマー1,4304
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area4720 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area56000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.517, 128.517, 115.843
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Glycogen phosphorylase, muscle form / グリコーゲンホスホリラーゼ / Myophosphorylase


分子量: 97432.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Muscle / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 株: Rabbitウサギ
参照: UniProt: P00489, グリコーゲンホスホリラーゼ
#2: 糖 ChemComp-26O / N-({(2E)-2-[(2-hydroxyphenyl)methylidene]hydrazino}carbonothioyl)-beta-D-glucopyranosylamine / 2-hydroxybenzaldehyde-4-(beta-D-glucopyranosyl) thiosemicarbazone / N-({(2E)-2-[(2-hydroxyphenyl)methylidene]hydrazino}carbonothioyl)-beta-D-glucosylamine / N-({(2E)-2-[(2-hydroxyphenyl)methylidene]hydrazino}carbonothioyl)-D-glucosylamine / N-({(2E)-2-[(2-hydroxyphenyl)methylidene]hydrazino}carbonothioyl)-glucosylamine / 2-ヒドロキシベンズアルデヒド4-(β-D-グルコピラノシル)チオセミカルバゾン


タイプ: D-saccharide / 分子量: 357.382 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H19N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 282 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.89 %
結晶化温度: 289 K / 手法: small tubes / pH: 6.7
詳細: Crystals grown from 20 mg/ml of protein in a buffer solution containing 10 mM BES pH 6.7, 1 mM EDTA, 3 mM DTT. Crystals were soaked with 20mM inhibitor in 20% DMSO for 21 hrs 10 mins, pH 6.7, ...詳細: Crystals grown from 20 mg/ml of protein in a buffer solution containing 10 mM BES pH 6.7, 1 mM EDTA, 3 mM DTT. Crystals were soaked with 20mM inhibitor in 20% DMSO for 21 hrs 10 mins, pH 6.7, SMALL TUBES, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.815 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月22日
放射モノクロメーター: Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.815 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→30 Å / Num. all: 48018 / Num. obs: 48018 / % possible obs: 80.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 31.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 9.59
反射 シェル解像度: 2.07→2.11 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.435 / Mean I/σ(I) obs: 3.72 / % possible all: 83.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0037精密化
CNS精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 2PRJ

2prj


解像度: 2.07→27.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 4.109 / SU ML: 0.113 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.253 / ESU R Free: 0.194 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21972 2431 5.1 %RANDOM
Rwork0.17973 ---
obs0.18176 45659 80.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.638 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.07→27.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6604 0 48 282 6934
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0226815
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1521.969228
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5275809
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.99223.534348
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.267151178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5541559
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2998
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025231
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.23026
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.24619
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.2375
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2070.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.150.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6511.54165
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.11626524
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6133034
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5434.52704
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.07→2.119 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 187 -
Rwork0.217 3320 -
obs--81.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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