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- PDB-3kr2: Crystal Structure of hPNMT in Complex AdoHcy and 5-fluoro-1H-benz... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kr2
タイトルCrystal Structure of hPNMT in Complex AdoHcy and 5-fluoro-1H-benzo[d]imidazol-2-amine
要素Phenylethanolamine N-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / fragment screening / Catecholamine biosynthesis / S-adenosyl-L-methionine
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylethanolamine N-methyltransferase / phenylethanolamine N-methyltransferase activity / epinephrine biosynthetic process / Catecholamine biosynthesis / catecholamine biosynthetic process / methylation / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase, NNMT/PNMT/TEMT / Methyltransferase NNMT/PNMT/TEMT, conserved site / NNMT/PNMT/TEMT family / NNMT/PNMT/TEMT family of methyltransferases signature. / SAM-dependent methyltransferase NNMT/PNMT/TEMT-type profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-fluoro-1H-benzimidazol-2-amine / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Phenylethanolamine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Drinkwater, N. / Martin, J.L.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2010
タイトル: Fragment-based screening by X-ray crystallography, MS and isothermal titration calorimetry to identify PNMT (phenylethanolamine N-methyltransferase) inhibitors.
著者: Drinkwater, N. / Vu, H. / Lovell, K.M. / Criscione, K.R. / Collins, B.M. / Prisinzano, T.E. / Poulsen, S.A. / McLeish, M.J. / Grunewald, G.L. / Martin, J.L.
履歴
登録2009年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phenylethanolamine N-methyltransferase
B: Phenylethanolamine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7636
ポリマ－63,6922
非ポリマー1,0714
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1040 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area20140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.426, 94.426, 188.185
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Phenylethanolamine N-methyltransferase / PNMTase / Noradrenaline N-methyltransferase


分子量: 31845.967 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PENT, PNMT / プラスミド: pET17 PNMT-His / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: P11086, phenylethanolamine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-ET2 / 6-fluoro-1H-benzimidazol-2-amine / 5-フルオロ-1H-ベンゾイミダゾ-ル-2-アミン


分子量: 151.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6FN3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: PEG6K, LiCl, cacodylate, pH 5.8, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年9月4日
放射モノクロメーター: HiRes2 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→45.72 Å / Num. obs: 38507 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.87 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Χ2: 0.98 / Net I/σ(I): 10 / Scaling rejects: 1127
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
2.3-2.383.890.4772.31475437721.14100
2.38-2.483.910.4212.51489237941.11100
2.48-2.593.910.3323.31483337801.1100
2.59-2.733.920.2434.11498338081.07100
2.73-2.93.910.1745.41500738230.98100
2.9-3.123.90.1177.41500538270.93100
3.12-3.443.920.08210.71517838530.8599.9
3.44-3.933.750.06314.31471538830.8499.5
3.93-4.953.890.0520.41529939070.8299.8
4.95-45.723.70.03229.51543940600.9497.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.7 W8RSSIdata processing
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化開始モデル: PDB entry 1HNN

1hnn


解像度: 2.3→45.717 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.789 / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 1924 5.18 %Random
Rwork0.212 ---
obs0.214 37163 96.21 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 140.1 Å2 / Biso mean: 60.298 Å2 / Biso min: 28.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→45.717 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4099 0 74 145 4318
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084286
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0895837
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068620
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008761
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.8891581
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.3580.3611330.332430256395
2.358-2.4210.3561350.3142436257195
2.421-2.4930.3111320.2742432256495
2.493-2.5730.2621330.2542488262196
2.573-2.6650.2881370.2452457259496
2.665-2.7720.3361320.2492478261095
2.772-2.8980.2851370.2432477261497
2.898-3.050.281350.2492496263196
3.05-3.2410.2791370.2412527266497
3.241-3.4920.3021400.2232525266597
3.492-3.8430.2441360.1992529266596
3.843-4.3990.2031430.172587273098
4.399-5.540.1751450.1572642278798
5.54-45.7260.211490.1882735288496
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 24.3148 Å / Origin y: 51.3748 Å / Origin z: -5.4375 Å
111213212223313233
T0.4837 Å2-0.0464 Å2-0.0368 Å2-0.3711 Å20.0508 Å2--0.2401 Å2
L0.6046 °2-0.0823 °2-0.0142 °2-0.3837 °2-0.2241 °2--1.1193 °2
S-0.0593 Å °0.0141 Å °0.0548 Å °0.0578 Å °-0.0382 Å °0.0134 Å °-0.1467 Å °-0.0221 Å °0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA24 - 280
2X-RAY DIFFRACTION1allB14 - 281
3X-RAY DIFFRACTION1allA - B3001 - 3002
4X-RAY DIFFRACTION1allA - B1001 - 1002
5X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 361

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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