+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3kqt | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal Structure of hPNMT in Complex AdoHcy and 2-Amino-1-methylbenzimidazole | ||||||
要素 | Phenylethanolamine N-methyltransferase | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / methyltransferase / fragment screening / Catecholamine biosynthesis / S-adenosyl-L-methionine | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 phenylethanolamine N-methyltransferase / phenylethanolamine N-methyltransferase activity / epinephrine biosynthetic process / Catecholamine biosynthesis / catecholamine biosynthetic process / methylation / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.399 Å | ||||||
データ登録者 | Drinkwater, N. / Martin, J.L. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2010 タイトル: Fragment-based screening by X-ray crystallography, MS and isothermal titration calorimetry to identify PNMT (phenylethanolamine N-methyltransferase) inhibitors. 著者: Drinkwater, N. / Vu, H. / Lovell, K.M. / Criscione, K.R. / Collins, B.M. / Prisinzano, T.E. / Poulsen, S.A. / McLeish, M.J. / Grunewald, G.L. / Martin, J.L. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3kqt.cif.gz | 232.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb3kqt.ent.gz | 187.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3kqt.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3kqt_validation.pdf.gz | 965.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 3kqt_full_validation.pdf.gz | 974.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3kqt_validation.xml.gz | 28.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3kqt_validation.cif.gz | 37.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kq/3kqt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kq/3kqt | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 3kpjC 3kpuC 3kpvC 3kpwC 3kpyC 3kqmC 3kqoC 3kqpC 3kqqC 3kqsC 3kqvC 3kqwC 3kqyC 3kr0C 3kr1C 3kr2C 1hnnS C: 同じ文献を引用 (文献) S: 精密化の開始モデル |
---|---|
類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 31845.967 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PNMT, PENT / プラスミド: pET17 PNMT-His / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS 参照: UniProt: P11086, phenylethanolamine N-methyltransferase #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.25 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8 詳細: PEG6K, LiCl, cacodylate, pH 5.8, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.95667 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月30日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.95667 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 33746 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Χ2: 1.036 / Net I/σ(I): 9.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
|
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 開始モデル: PDB entry 1HNN 解像度: 2.399→19.486 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.821 / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 立体化学のターゲット値: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.945 Å2 / ksol: 0.328 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 132.66 Å2 / Biso mean: 47.986 Å2 / Biso min: 19.7 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.399→19.486 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 23.9574 Å / Origin y: 51.0101 Å / Origin z: -5.9121 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLSグループ |
|