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- PDB-3hwn: CATHEPSIN L with AZ13010160 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hwn
タイトルCATHEPSIN L with AZ13010160
要素Cathepsin L1
キーワードHYDROLASE / Cathepsin L / Drug Design / Disulfide bond / Glycoprotein / Lysosome / Protease / Thiol protease / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


enkephalin processing / cathepsin L / CD4-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / macrophage apoptotic process / chromaffin granule / elastin catabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus ...enkephalin processing / cathepsin L / CD4-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / macrophage apoptotic process / chromaffin granule / elastin catabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / zymogen activation / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / antigen processing and presentation / protein autoprocessing / Collagen degradation / collagen catabolic process / fibronectin binding / serpin family protein binding / collagen binding / Attachment and Entry / Degradation of the extracellular matrix / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / multivesicular body / endocytic vesicle lumen / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / Endosomal/Vacuolar pathway / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / : / histone binding / adaptive immune response / Attachment and Entry / lysosome / apical plasma membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / fusion of virus membrane with host endosome membrane / symbiont entry into host cell / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BD3 / Procathepsin L
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.33 Å
データ登録者Kenny, P. / Morley, A.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2009
タイトル: Design of selective Cathepsin inhibitors
著者: Bethel, P.A. / Gerhardt, S. / Jones, E.V. / Kenny, P.W. / Karoutchi, G.I. / Morley, A.D. / Oldham, K. / Rankine, N. / Augustin, M. / Krapp, S. / Simader, H. / Steinbacher, S.
履歴
登録2009年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32021年10月13日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin L1
B: Cathepsin L1
C: Cathepsin L1
D: Cathepsin L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,5738
ポリマ－114,7154
非ポリマー1,8584
水2,342130
1
A: Cathepsin L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1432
ポリマ－28,6791
非ポリマー4651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Cathepsin L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1432
ポリマ－28,6791
非ポリマー4651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Cathepsin L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1432
ポリマ－28,6791
非ポリマー4651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Cathepsin L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1432
ポリマ－28,6791
非ポリマー4651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.070, 62.800, 67.970
Angle α, β, γ (deg.)105.34, 94.04, 115.26
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
Cathepsin L1 / Major excreted protein / MEP / Cathepsin L1 heavy chain / Cathepsin L1 light chain


分子量: 28678.809 Da / 分子数: 4 / 断片: PROTEASE / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSL1, CTSL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07711, cathepsin L
#2: 化合物
ChemComp-BD3 / Nalpha-[(3-tert-butyl-1-methyl-1H-pyrazol-5-yl)carbonyl]-N-[(2E)-2-iminoethyl]-3-{5-[(Z)-iminomethyl]-1,3,4-oxadiazol-2-yl}-L-phenylalaninamide


分子量: 464.520 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H28N8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: PEG, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 / 波長: 1.0005 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2007年11月15日 / 詳細: LN2 COOLED FIXED-EXIT
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
21.00051
反射解像度: 2.33→35.81 Å / Num. all: 31595 / Num. obs: 31593 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.098
反射 シェル解像度: 2.33→2.39 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.209 / % possible all: 81.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.33→35.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.854 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.707 / SU B: 15.084 / SU ML: 0.373 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.871 / ESU R Free: 0.387 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.34718 700 2.2 %RANDOM
Rwork0.24991 ---
obs0.25206 30892 100 %-
all-30892 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.465 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.48 Å20.39 Å20.26 Å2
2--0.16 Å20.46 Å2
3---0.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.33→35.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6668 0 136 130 6934
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0226996
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025816
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.341.969473
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.819313623
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6275861
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.99925.09334
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.186151078
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7891524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2926
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028019
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021433
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.21758
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1790.26331
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1830.23362
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.23883
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2230.2274
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0680.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1440.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2170.2138
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2070.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.21725485
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.52321802
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.00136761
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.4243388
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.91762712
LS精密化 シェル解像度: 2.334→2.394 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.42 49 -
Rwork0.259 2180 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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