[日本語] English
万見
- PDB-3ovz: Cathepsin K in complex with a covalent inhibitor with a ketoamide... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ovz
タイトルCathepsin K in complex with a covalent inhibitor with a ketoamide warhead
要素Cathepsin K
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Cathepsin K / hydrolase / covalent inhibitor / ketoamide warhead / Ligand forms covalent bond to Cys25 / Lysosomes / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding ...cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / fibronectin binding / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / bone resorption / mitophagy / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / response to insulin / : / cellular response to tumor necrosis factor / response to ethanol / lysosome / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-O96 / Cathepsin K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Fradera, X. / van Zeeland, M. / Uitdehaag, J.C.M.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2010
タイトル: Trifluoromethylphenyl as P2 for ketoamide-based cathepsin S inhibitors.
著者: Cai, J. / Robinson, J. / Belshaw, S. / Everett, K. / Fradera, X. / van Zeeland, M. / van Berkom, L. / van Rijnsbergen, P. / Popplestone, L. / Baugh, M. / Dempster, M. / Bruin, J. / Hamilton, ...著者: Cai, J. / Robinson, J. / Belshaw, S. / Everett, K. / Fradera, X. / van Zeeland, M. / van Berkom, L. / van Rijnsbergen, P. / Popplestone, L. / Baugh, M. / Dempster, M. / Bruin, J. / Hamilton, W. / Kinghorn, E. / Westwood, P. / Kerr, J. / Rankovic, Z. / Arbuckle, W. / Bennett, D.J. / Jones, P.S. / Long, C. / Martin, I. / Uitdehaag, J.C. / Meulemans, T.
履歴
登録2010年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年10月12日Group: Derived calculations
改定 1.32012年5月9日Group: Data collection
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9914
ポリマ－23,3551
非ポリマー6363
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.741, 55.741, 128.916
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 Cathepsin K / Cathepsin O / Cathepsin O2 / Cathepsin X


分子量: 23355.287 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 121-329 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSK, CTSO, CTSO2 / 参照: UniProt: P43235, cathepsin K
#2: 化合物 ChemComp-O96 / N-[(1S)-3-amino-1-ethyl-2,3-dioxopropyl]-2-chloro-4-(pyridin-2-ylmethoxy)-3-(trifluoromethyl)benzamide


分子量: 443.804 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H17ClF3N3O4
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.61 %
結晶化温度: 298 K
詳細: 0 mM NaAcetate pH=4.0, 0.3 M NaCl, 20% PEG4000, 0.2 M (NH4)2SO4, pH=2.9, 4% Methanol, Cryoprotectant composition:20% PEG4000, 0.1M (NH4)2SO4 pH=2.9, 4% Methanol, 20% PEG 400, pH 5, ...詳細: 0 mM NaAcetate pH=4.0, 0.3 M NaCl, 20% PEG4000, 0.2 M (NH4)2SO4, pH=2.9, 4% Methanol, Cryoprotectant composition:20% PEG4000, 0.1M (NH4)2SO4 pH=2.9, 4% Methanol, 20% PEG 400, pH 5, cocrystallization, hanging drop, temperature 398K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→55.74 Å / Num. obs: 14051 / % possible obs: 100 %
反射 シェル解像度: 2.02→2.09 Å / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: In-house cathepsin K structure

解像度: 2.02→51.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 7.597 / SU ML: 0.204 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 698 5 %
Rwork0.244 --
obs0.247 13991 99.7 %
溶媒の処理溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.99 Å20 Å20 Å2
2--0.99 Å20 Å2
3----1.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.02→51.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1637 0 40 79 1756
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221738
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021176
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7851.9662355
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0523.0052859
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1985219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.59225.36682
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.13815288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.198157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2236
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021976
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02344
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.2355
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2110.21190
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1870.2824
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0920.2878
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.160.284
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2760.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.30.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2570.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9171.51366
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1711.5449
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.10621686
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8913831
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5024.5665
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.02→2.07 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.429 55 -
Rwork0.307 975 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る