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- PDB-3dk1: Wild Type HIV-1 Protease with potent Antiviral inhibitor GRL-0105A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dk1
タイトルWild Type HIV-1 Protease with potent Antiviral inhibitor GRL-0105A
要素Protease
キーワードHYDROLASE / HIV-1 / wild type protease / protease inhibitor / AIDS / Aspartyl protease / Capsid maturation / Capsid protein / Cytoplasm / DNA integration / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / Endonuclease / Lipoprotein / Magnesium / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Myristate / Nuclease / Nucleotidyltransferase / Nucleus / Phosphoprotein / Protease / Ribosomal frameshifting / RNA-binding / RNA-directed DNA polymerase / Transferase / Viral nucleoprotein / Virion / Zinc / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-G05 / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.07 Å
データ登録者Wang, Y.F. / Weber, I.T.
引用ジャーナル: Org.Biomol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Potent HIV-1 protease inhibitors incorporating meso-bicyclic urethanes as P2-ligands: structure-based design, synthesis, biological evaluation and protein-ligand X-ray studies
著者: Ghosh, A.K. / Gemma, S. / Takayama, J. / Baldridge, A. / Leshchenko-Yashchuk, S. / Miller, H.B. / Wang, Y.F. / Kovalevsky, A.Y. / Koh, Y. / Weber, I.T. / Mitsuya, H.
履歴
登録2008年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector / _diffrn_detector.type
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
B: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1877
ポリマ－21,4812
非ポリマー7065
水3,621201
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4520 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area9600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.003, 86.338, 45.833
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Protease / Pr160Gag-Pol / Retropepsin / PR


分子量: 10740.677 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 501-599
変異: Q7K, L33I, L63I, C67A, C95A, Q107K, L133I, L163I, C167A, C195A
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: gag-pol / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 (de3) / 参照: UniProt: P03367, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-G05 / (4aR,6r,7aS)-hexahydro-4aH-cyclopenta[b][1,4]dioxin-6-yl [(1S,2R)-1-benzyl-2-hydroxy-3-{[(4-methoxyphenyl)sulfonyl](2-methylpropyl)amino}propyl]carbamate / N-[(1S,2R)-3-[[(4-メトキシフェニル)スルホニル](2-メチルプロピル)アミノ]-1-ベンジル-2-ヒ(以下略)


分子量: 576.701 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H40N2O8S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 201 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.95 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 4.2
詳細: Crystal was grown by the hanging-drop vapor-diffusion method at r temperature, from a 2.0mg/ml protein solution at pH4.2 with 0.1M sodium acetate, 1.5M sodium chloride. The inhibitor was ...詳細: Crystal was grown by the hanging-drop vapor-diffusion method at r temperature, from a 2.0mg/ml protein solution at pH4.2 with 0.1M sodium acetate, 1.5M sodium chloride. The inhibitor was mixed with protease in a ratio 15:1, EVAPORATION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.8 / 波長: 0.8 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月20日
放射モノクロメーター: SI 220 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.07→50 Å / Num. all: 90315 / Num. obs: 90315 / % possible obs: 88.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.07→1.11 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.418 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 51.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
MAR345CCDデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2QCI

2qci


解像度: 1.07→10 Å / Num. parameters: 17628 / Num. restraintsaints: 24031 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT, THE CLOSE CONTACTS ARE DUE TO ALTERNATIVES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1769 4510 5 %RANDOM
Rwork0.1505 ---
all0.1519 89984 --
obs0.1519 89984 88.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: Moews and Kretsinger, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 35 / Occupancy sum hydrogen: 1641 / Occupancy sum non hydrogen: 1714.89
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.07→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1668 0 84 203 1955
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.034
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.04
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.039
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.038
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.088

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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