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- PDB-3dd1: Crystal structure of glycogen phophorylase complexed with an anth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dd1
タイトルCrystal structure of glycogen phophorylase complexed with an anthranilimide based inhibitor GSK254
要素Glycogen phosphorylase, liver form
キーワードTRANSFERASE / Glycogen Phosphorylase HLGP / Diabetes / Allosteric enzyme / Carbohydrate metabolism / Disease mutation / Glycogen metabolism / Glycogen storage disease / Glycosyltransferase / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Pyridoxal phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin binding / purine nucleobase binding / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / D-glucose binding / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / linear malto-oligosaccharide phosphorylase activity / SHG alpha-glucan phosphorylase activity / glycogen catabolic process / bile acid binding ...vitamin binding / purine nucleobase binding / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / D-glucose binding / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / linear malto-oligosaccharide phosphorylase activity / SHG alpha-glucan phosphorylase activity / glycogen catabolic process / bile acid binding / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycogen metabolic process / AMP binding / necroptotic process / response to bacterium / pyridoxal phosphate binding / glucose homeostasis / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-25D / CAFFEINE / N-acetyl-beta-D-glucopyranosylamine / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Glycogen phosphorylase, liver form
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Nolte, R.T.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2009
タイトル: Anthranilimide based glycogen phosphorylase inhibitors for the treatment of type 2 diabetes. Part 3: X-ray crystallographic characterization, core and urea optimization and in vivo efficacy.
著者: Thomson, S.A. / Banker, P. / Bickett, D.M. / Boucheron, J.A. / Carter, H.L. / Clancy, D.C. / Cooper, J.P. / Dickerson, S.H. / Garrido, D.M. / Nolte, R.T. / Peat, A.J. / Sheckler, L.R. / ...著者: Thomson, S.A. / Banker, P. / Bickett, D.M. / Boucheron, J.A. / Carter, H.L. / Clancy, D.C. / Cooper, J.P. / Dickerson, S.H. / Garrido, D.M. / Nolte, R.T. / Peat, A.J. / Sheckler, L.R. / Sparks, S.M. / Tavares, F.X. / Wang, L. / Wang, T.Y. / Weiel, J.E.
履歴
登録2008年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen phosphorylase, liver form
B: Glycogen phosphorylase, liver form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)197,98817
ポリマ－194,6792
非ポリマー3,31015
水9,728540
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5300 Å2
ΔGint-27.5 kcal/mol
Surface area58070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.103, 124.103, 123.222
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: 5

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1GLNGLNAA12 - 83014 - 832
2ASNASNBB23 - 83025 - 832
詳細The active form is a dimer, as seen in the asymmetric unit

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 Glycogen phosphorylase, liver form


分子量: 97339.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Liver isoform / 遺伝子: PYGL / プラスミド: T7 promoter / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P06737, glycogen phosphorylase
#2: 糖 ChemComp-NBG / N-acetyl-beta-D-glucopyranosylamine / 1-N-ACETYL-BETA-D-GLUCOSAMINE / N-acetyl-beta-D-glucosylamine / N-acetyl-D-glucosylamine / N-acetyl-glucosylamine / N-(β-D-グルコピラノシル)アセトアミド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
b-D-Glcp1NAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

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非ポリマー , 6種, 553分子

#3: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 化合物 ChemComp-CFF / CAFFEINE / 3,7-DIHYDRO-1,3,7-TRIMETHYL-1H-PURINE-2,6-DIONE / カフェイン


分子量: 194.191 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10N4O2 / コメント: 薬剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-25D / 2-cyclohexyl-N-[(3-{[(2,4,6-trimethylphenyl)carbamoyl]amino}naphthalen-2-yl)carbonyl]-D-alanine


分子量: 501.617 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H35N3O4
#6: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 540 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.29 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M Na MES pH 5.8-6.1, 12-25% MPD, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月25日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 83085 / Num. obs: 82440 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 25.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 14.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1EM6

1em6


解像度: 2.57→49.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 7.765 / SU ML: 0.172 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.514 / ESU R Free: 0.248 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20729 2049 3 %RANDOM
Rwork0.16744 ---
obs0.16865 65493 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.61 Å2-0.31 Å20 Å2
2---0.61 Å20 Å2
3---0.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.57→49.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13062 0 226 540 13828
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.02213650
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.029286
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0551.97518497
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81322613
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.54251626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.77324.343654
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.0415.0062394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1571580
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0540.22006
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0215086
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022790
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.22918
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1750.29585
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.26705
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0810.26739
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1210.2666
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2410.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1860.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2890.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4371.58790
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0621.53273
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.715213082
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.74936254
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.1454.55415
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
4682medium positional0.280.5
6212loose positional0.485
4682medium thermal0.292
6212loose thermal0.5710
LS精密化 シェル解像度: 2.57→2.637 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 157 -
Rwork0.207 4853 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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