[日本語] English
万見
- EMDB-32109: The expanded head structure of phage T4 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32109
タイトルThe expanded head structure of phage T4
マップデータ
試料
  • ウイルス: Escherichia virus T4 (T4ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Capsid vertex protein
    • タンパク質・ペプチド: Small outer capsid protein
機能・相同性
機能・相同性情報


viral capsid, decoration / T=13 icosahedral viral capsid / カプシド
類似検索 - 分子機能
Highly immunogenic outer capsid protein / Small outer capsid protein / Small outer capsid protein superfamily / Small outer capsid protein / Capsid vertex protein / Major capsid protein, Myoviridae / Major capsid protein Gp23 / Capsid protein, T4-like bacteriophage-like / PKD domain / PKD domain ...Highly immunogenic outer capsid protein / Small outer capsid protein / Small outer capsid protein superfamily / Small outer capsid protein / Capsid vertex protein / Major capsid protein, Myoviridae / Major capsid protein Gp23 / Capsid protein, T4-like bacteriophage-like / PKD domain / PKD domain / PKD domain superfamily / PKD/Chitinase domain / Repeats in polycystic kidney disease 1 (PKD1) and other proteins / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Highly immunogenic outer capsid protein / Small outer capsid protein / Major capsid protein / Capsid vertex protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteriophage T4 (ファージ) / Escherichia virus T4 (T4ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Fang Q / Tang W / Fokine A / Mahalingam M / Shao Q / Rossmann MG / Rao VB
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI081726 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-0923873 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: Structures of a large prolate virus capsid in unexpanded and expanded states generate insights into the icosahedral virus assembly.
著者: Qianglin Fang / Wei-Chun Tang / Andrei Fokine / Marthandan Mahalingam / Qianqian Shao / Michael G Rossmann / Venigalla B Rao /
要旨: Many icosahedral viruses assemble proteinaceous precursors called proheads or procapsids. Proheads are metastable structures that undergo a profound structural transition known as expansion that ...Many icosahedral viruses assemble proteinaceous precursors called proheads or procapsids. Proheads are metastable structures that undergo a profound structural transition known as expansion that transforms an immature unexpanded head into a mature genome-packaging head. Bacteriophage T4 is a model virus, well studied genetically and biochemically, but its structure determination has been challenging because of its large size and unusually prolate-shaped, ∼1,200-Å-long and ∼860-Å-wide capsid. Here, we report the cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structures of T4 capsid in both of its major conformational states: unexpanded at a resolution of 5.1 Å and expanded at a resolution of 3.4 Å. These are among the largest structures deposited in Protein Data Bank to date and provide insights into virus assembly, head length determination, and shell expansion. First, the structures illustrate major domain movements and ∼70% additional gain in inner capsid volume, an essential transformation to contain the entire viral genome. Second, intricate intracapsomer interactions involving a unique insertion domain dramatically change, allowing the capsid subunits to rotate and twist while the capsomers remain fastened at quasi-threefold axes. Third, high-affinity binding sites emerge for a capsid decoration protein that clamps adjacent capsomers, imparting extraordinary structural stability. Fourth, subtle conformational changes at capsomers' periphery modulate intercapsomer angles between capsomer planes that control capsid length. Finally, conformational changes were observed at the symmetry-mismatched portal vertex, which might be involved in triggering head expansion. These analyses illustrate how small changes in local capsid subunit interactions lead to profound shifts in viral capsid morphology, stability, and volume.
履歴
登録2021年10月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年10月5日-
マップ公開2022年10月5日-
更新2022年10月5日-
現状2022年10月5日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_32109.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32109.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.3 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.44 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.12
最小 - 最大-0.7445007 - 0.98975044
平均 (標準偏差)0.00020801638 (±0.030558364)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-480-480-480
サイズ960960960
Spacing960960960
セルA=B=C: 1382.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Escherichia virus T4

全体名称: Escherichia virus T4 (T4ファージ)
要素
  • ウイルス: Escherichia virus T4 (T4ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Capsid vertex protein
    • タンパク質・ペプチド: Small outer capsid protein

-
超分子 #1: Escherichia virus T4

超分子名称: Escherichia virus T4 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 10665 / 生物種: Escherichia virus T4 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Escherichia coli (大腸菌)

-
分子 #1: Major capsid protein

分子名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 186 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacteriophage T4 (ファージ)
分子量理論値: 56.074242 KDa
配列文字列: MTIKTKAELL NKWKPLLEGE GLPEIANSKQ AIIAKIFENQ EKDFQTAPEY KDEKIAQAFG SFLTEAEIGG DHGYNATNIA AGQTSGAVT QIGPAVMGMV RRAIPNLIAF DICGVQPMNS PTGQVFALRA VYGKDPVAAG AKEAFHPMYG PDAMFSGQGA A KKFPALAA ...文字列:
MTIKTKAELL NKWKPLLEGE GLPEIANSKQ AIIAKIFENQ EKDFQTAPEY KDEKIAQAFG SFLTEAEIGG DHGYNATNIA AGQTSGAVT QIGPAVMGMV RRAIPNLIAF DICGVQPMNS PTGQVFALRA VYGKDPVAAG AKEAFHPMYG PDAMFSGQGA A KKFPALAA STQTTVGDIY THFFQETGTV YLQASVQVTI DAGATDAAKL DAEIKKQMEA GALVEIAEGM ATSIAELQEG FN GSTDNPW NEMGFRIDKQ VIEAKSRQLK AAYSIELAQD LRAVHGMDAD AELSGILATE IMLEINREVV DWINYSAQVG KSG MTLTPG SKAGVFDFQD PIDIRGARWA GESFKALLFQ IDKEAVEIAR QTGRGEGNFI IASRNVVNVL ASVDTGISYA AQGL ATGFS TDTTKSVFAG VLGGKYRVYI DQYAKQDYFT VGYKGPNEMD AGIYYAPYVA LTPLRGSDPK NFQPVMGFKT RYGIG INPF AESAAQAPAS RIQSGMPSIL NSLGKNAYFR RVYVKGI

-
分子 #2: Capsid vertex protein

分子名称: Capsid vertex protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacteriophage T4 (ファージ)
分子量理論値: 47.039023 KDa
配列文字列: MAKINELLRE STTTNSNSIG RPNLVALTRA TTKLIYSDIV ATQRTNQPVA AFYGIKYLNP DNEFTFKTGA TYAGEAGYVD REQITELTE ESKLTLNKGD LFKYNNIVYK VLEDTPFATI EESDLELALQ IAIVLLKVRL FSDAASTSKF ESSDSEIADA R FQINKWQT ...文字列:
MAKINELLRE STTTNSNSIG RPNLVALTRA TTKLIYSDIV ATQRTNQPVA AFYGIKYLNP DNEFTFKTGA TYAGEAGYVD REQITELTE ESKLTLNKGD LFKYNNIVYK VLEDTPFATI EESDLELALQ IAIVLLKVRL FSDAASTSKF ESSDSEIADA R FQINKWQT AVKSRKLKTG ITVELAQDLE ANGFDAPNFL EDLLATEMAD EINKDILQSL ITVSKRYKVT GITDSGFIDL SY ASAPEAG RSLYRMVCEM VSHIQKESTY TATFCVASAR AAAILAASGW LKHKPEDDKY LSQNAYGFLA NGLPLYCDTN SPL DYVIVG VVENIGEKEI VGSIFYAPYT EGLDLDDPEH VGAFKVVVDP ESLQPSIGLL VRYALSANPY TVAKDEKEAR IIDG GDMDK MAGRSDLSVL LGVKLPKIII DE

-
分子 #3: Small outer capsid protein

分子名称: Small outer capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 172 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacteriophage T4 (ファージ)
分子量理論値: 9.085095 KDa
配列文字列:
MASARGYVNI KTFEQKLDGN KKIEGKEVSV AFPLYSDVHK ISGAHYQTFP SEKAAYSTVY EENQRTEWIA ANEDLWKVTG

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: NITROGEN / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 23.1 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 53608

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る