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- EMDB-31040: Human SETD2 bound to a nucleosome containing oncohistone mutations -

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登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31040
タイトルHuman SETD2 bound to a nucleosome containing oncohistone mutations
マップデータmain map
試料
  • 複合体: Human SETD2-NCP(H3.3K36M)-SAM complex structure
    • 複合体: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
      • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
    • 複合体: Histoneヒストン
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.3H3F3A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-D
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 2-E
    • 複合体: DNAデオキシリボ核酸
      • DNA: 601-DNA
      • DNA: 601-DNA
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINES-アデノシルメチオニン
キーワードSETD2 / methyltransferase (メチルトランスフェラーゼ) / nucleosome (ヌクレオソーム) / H3.3K36M / GENE REGULATION (遺伝子発現の調節)
機能・相同性
機能・相同性情報


mesoderm morphogenesis / coronary vasculature morphogenesis / morphogenesis of a branching structure / peptidyl-lysine trimethylation / cell migration involved in vasculogenesis / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / histone H3K36 trimethyltransferase activity / embryonic placenta morphogenesis / regulation of mRNA export from nucleus ...mesoderm morphogenesis / coronary vasculature morphogenesis / morphogenesis of a branching structure / peptidyl-lysine trimethylation / cell migration involved in vasculogenesis / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / histone H3K36 trimethyltransferase activity / embryonic placenta morphogenesis / regulation of mRNA export from nucleus / pericardium development / stem cell development / nucleosome organization / histone H3K36 methyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / response to type I interferon / embryonic cranial skeleton morphogenesis / positive regulation of ossification / response to alkaloid / regulation of protein localization to chromatin / response to metal ion / histone H3 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / endodermal cell differentiation / alpha-tubulin binding / positive regulation of interferon-alpha production / DNAミスマッチ修復 / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / positive regulation of autophagy / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / forebrain development / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNAメチル化 / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / regulation of cytokinesis / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / neural tube closure / HDACs deacetylate histones / transcription elongation by RNA polymerase II / 細胞分化 / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / response to organic cyclic compound / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Metalloprotease DUBs / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / 遺伝的組換え / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / UCH proteinases / ヌクレオソーム / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / 染色体 / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / antibacterial humoral response / 遺伝子発現の調節 / Oxidative Stress Induced Senescence / 血管新生 / defense response to virus / Estrogen-dependent gene expression / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / 核質
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / SETD2/Set2, SET domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / TFIIS/LEDGF domain superfamily ...Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / SETD2/Set2, SET domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / TFIIS/LEDGF domain superfamily / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / WWドメイン / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / SET domain superfamily / WWドメイン / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A type 1-D / Histone H2B type 2-E / Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Jing H / Liu Y
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32022036 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31570766 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)U1632130 中国
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of SETD2/Set2 methyltransferase bound to a nucleosome containing oncohistone mutations.
著者: Yingying Liu / Yanjun Zhang / Han Xue / Mi Cao / Guohui Bai / Zongkai Mu / Yanli Yao / Shuyang Sun / Dong Fang / Jing Huang /
要旨: Substitution of lysine 36 with methionine in histone H3.3 (H3.3K36M) is an oncogenic mutation that inhibits SETD2-mediated histone H3K36 tri-methylation in tumors. To investigate how the oncohistone ...Substitution of lysine 36 with methionine in histone H3.3 (H3.3K36M) is an oncogenic mutation that inhibits SETD2-mediated histone H3K36 tri-methylation in tumors. To investigate how the oncohistone mutation affects the function of SETD2 at the nucleosome level, we determined the cryo-EM structure of human SETD2 associated with an H3.3K36M nucleosome and cofactor S-adenosylmethionine (SAM), and revealed that SETD2 is attached to the N-terminal region of histone H3 and the nucleosome DNA at superhelix location 1, accompanied with the partial unwrapping of nucleosome DNA to expose the SETD2-binding site. These structural features were also observed in the previous cryo-EM structure of the fungal Set2-nucleosome complex. By contrast with the stable association of SETD2 with the H3.3K36M nucleosome, the EM densities of SETD2 could not be observed on the wild-type nucleosome surface, suggesting that the association of SETD2 with wild-type nucleosome might be transient. The linker histone H1, which stabilizes the wrapping of nucleosome DNA at the entry/exit sites, exhibits an inhibitory effect on the activities of SETD2 and displays inversely correlated genome distributions with that of the H3K36me3 marks. Cryo-EM analysis of yeast H3K36 methyltransferase Set2 complexed with nucleosomes further revealed evolutionarily conserved structural features for nucleosome recognition in eukaryotes, and provides insights into the mechanism of activity regulation. These findings have advanced our understanding of the structural basis for the tumorigenesis mechanism of the H3.3K36M mutation and highlight the effect of nucleosome conformation on the regulation of histone modification.
履歴
登録2021年3月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年7月14日-
マップ公開2021年7月14日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-7ea8
  • 表面レベル: 0.02
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_31040.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31040.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈main map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.013 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.11519042 - 0.20442076
平均 (標準偏差)-0.000000044490562 (±0.005688012)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 264.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z264.000264.000264.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ256256256
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.1150.204-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human SETD2-NCP(H3.3K36M)-SAM complex structure

全体名称: Human SETD2-NCP(H3.3K36M)-SAM complex structure
要素
  • 複合体: Human SETD2-NCP(H3.3K36M)-SAM complex structure
    • 複合体: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
      • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
    • 複合体: Histoneヒストン
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.3H3F3A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-D
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 2-E
    • 複合体: DNAデオキシリボ核酸
      • DNA: 601-DNA
      • DNA: 601-DNA
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINES-アデノシルメチオニン

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超分子 #1: Human SETD2-NCP(H3.3K36M)-SAM complex structure

超分子名称: Human SETD2-NCP(H3.3K36M)-SAM complex structure / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #2: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2

超分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: Histone

超分子名称: Histone / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#5

+
超分子 #4: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6-#7

+
分子 #1: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2

分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 28.580467 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: DDFRDPQRWK ECAKQGKMPC YFDLIEENVY LTERKKNKSH RDIKRMQCEC TPLSKDERAQ GEIACGEDCL NRLLMIECSS RCPNGDYCS NRRFQRKQHA DVEVILTEKK GWGLRAAKDL PSNTFVLEYC GEVLDHKEFK ARVKEYARNK NIHYYFMALK N DEIIDATQ ...文字列:
DDFRDPQRWK ECAKQGKMPC YFDLIEENVY LTERKKNKSH RDIKRMQCEC TPLSKDERAQ GEIACGEDCL NRLLMIECSS RCPNGDYCS NRRFQRKQHA DVEVILTEKK GWGLRAAKDL PSNTFVLEYC GEVLDHKEFK ARVKEYARNK NIHYYFMALK N DEIIDATQ KGNCSRFMNH SCEPNCETQK WTVNGQLRVG FFTTKLVPSG SELTFDYQFQ RYGKEAQKCF CGSANCRGYL GG ENRVS

UniProtKB: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2

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分子 #2: Histone H3.3

分子名称: Histone H3.3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.657632 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
GGVMKPHRYR PGTVALREIR RYQKSTELLI RKLPFQRLVR EIAQDFKTDL RFQSAAIGAL QEASEAYLVG LFEDTNLCAI HAKRVTIMP KDIQLARRIR GE

+
分子 #3: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.853342 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
DNIQGITKPA IRRLARRGGV KRISGLIYEE TRGVLKVFLE NVIRDAVTYT EHAKRKTVTA MDVVYALKRQ GRTLYGFG

+
分子 #4: Histone H2A type 1-D

分子名称: Histone H2A type 1-D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.351226 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
AKTRSSRAGL QFPVGRVHRL LRKGNYSERV GAGAPVYLAA VLEYLTAEIL ELAGNAARDN KKTRIIPRHL QLAIRNDEEL NKLLGKVTI AQGGVLPNIQ AVLLP

UniProtKB: Histone H2A type 1-D

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分子 #5: Histone H2B type 2-E

分子名称: Histone H2B type 2-E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.820045 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
PEPAKSAPAP KKGSKKAVTK AQKKDGKKRK RSRKESYSIY VYKVLKQVHP DTGISSKAMG IMNSFVNDIF ERIAGEASRL AHYNKRSTI TSREIQTAVR LLLPGELAKH AVSEGTKAVT KYTSSK

UniProtKB: Histone H2B type 2-E

+
分子 #6: 601-DNA

分子名称: 601-DNA / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 37.436836 KDa
配列文字列: (DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG) (DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT) (DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA) (DC) (DA)(DG)(DC)(DT)(DC) ...文字列:
(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG) (DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT) (DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA) (DC) (DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DG) (DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA)(DA) (DA)(DC) (DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DC) (DC)(DC)(DC) (DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT) (DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA)(DA) (DG)(DG)(DG)(DG) (DA)(DT)(DT)(DA)(DC) (DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC)(DT) (DC)(DC)(DA)(DG)(DG) (DC)(DA)

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分子 #7: 601-DNA

分子名称: 601-DNA / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 37.86809 KDa
配列文字列: (DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA) (DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA) (DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG) (DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DA) (DC) (DG)(DC)(DG)(DG)(DG) ...文字列:
(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA) (DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA) (DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG) (DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DA) (DC) (DG)(DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC) (DG)(DT) (DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DA) (DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG) (DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT) (DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT) (DG)(DA)(DG)(DC) (DG)(DG)(DC)(DC)(DT) (DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DG)(DG) (DA)(DT)(DT)(DC)(DT) (DC)(DG)

+
分子 #8: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 3 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

+
分子 #9: S-ADENOSYLMETHIONINE

分子名称: S-ADENOSYLMETHIONINE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / 式: SAM
分子量理論値: 398.437 Da
Chemical component information

ChemComp-SAM:
S-ADENOSYLMETHIONINE / S-アデノシルメチオニン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 1.5625 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 154984

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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