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万見
- PDB-2ze9: Crystal structure of H168A mutant of phospholipase D from Strepto... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ze9
タイトルCrystal structure of H168A mutant of phospholipase D from Streptomyces antibioticus, as a complex with phosphatidylcholine
要素Phospholipase D
キーワードHYDROLASE / ALPHA-BETA-BETA-ALPHA SANDWICH / Lipid degradation / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidyltransferase activity / cardiolipin biosynthetic process / phospholipase D / phospholipase D activity / lipid catabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phospholipase D-like domain / PLD-like domain / Phospholipase D. Active site motifs. / Phospholipase D/Transphosphatidylase / Phospholipase D phosphodiesterase active site profile. / Endonuclease Chain A / Endonuclease; Chain A / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PD7 / Phospholipase D
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces antibioticus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Suzuki, A. / Toda, H. / Iwasaki, Y. / Yamane, T. / Yamane, T.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of phospholipase D from streptomyces antibioticus
著者: Suzuki, A. / Toda, H. / Iwasaki, Y. / Yamane, T. / Yamane, T.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of phospholipase D from Streptomyces antibioticus
著者: Suzuki, A. / Kakuno, K. / Iwasaki, Y. / Yamane, T. / Yamane, T.
#2: ジャーナル: Chembiochem / 年: 2008
タイトル: Streptomyces phospholipase D mutants with altered substrate specificity capable of phosphatidylinositol synthesis
著者: Masayama, A. / Takahashi, T. / Tsukada, K. / Nishikawa, S. / Takahashi, R. / Adachi, M. / Koga, K. / Suzuki, A. / Yamane, T. / Nakano, H. / Iwasaki, Y.
履歴
登録2007年12月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospholipase D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5613
ポリマ－53,9691
非ポリマー5922
水6,575365
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.868, 78.232, 98.603
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Phospholipase D / Choline phosphatase


分子量: 53968.992 Da / 分子数: 1 / 変異: H168A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces antibioticus (バクテリア)
プラスミド: pPELB-PLD3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q53728, phospholipase D
#2: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-PD7 / (2R)-3-(phosphonooxy)propane-1,2-diyl diheptanoate


分子量: 396.413 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H33O8P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 365 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THERE ARE DIFFERENCES BETWEEN THE SEQRES AND THE SEQUENCE DATABASE. ACCORDING TO THE DEPOSITOR, THE ...THERE ARE DIFFERENCES BETWEEN THE SEQRES AND THE SEQUENCE DATABASE. ACCORDING TO THE DEPOSITOR, THE SEQUENCE IN Q53728 CONTAINS SOME ERRORS AND RESIDUE NUMBER 107 IS SER, 211 IS ARG. THESE ERRORS WILL BE FIXED LATER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.45 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 15% PEG 6000, 0.1M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年7月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→61.31 Å / Num. all: 21448 / Num. obs: 20805 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 23.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.157 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Num. unique all: 2726 / % possible all: 88.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0040精密化
CrystalClearデータ収集
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ZE4

2ze4


解像度: 2.3→48.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.879 / SU B: 6.9 / SU ML: 0.17 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.481 / ESU R Free: 0.275 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25137 1071 5.2 %RANDOM
Rwork0.17029 ---
all0.17448 21555 --
obs0.17448 19582 95.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.618 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å20 Å20 Å2
2--0.5 Å20 Å2
3----0.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→48.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3758 0 38 365 4161
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0213883
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8941.9725299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.2185503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.10524.177158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.62915587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.2621526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2590
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022975
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.21885
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.22529
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1770.2378
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2070.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2250.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9281.52593
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.51224019
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.32931505
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5844.51280
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 61 -
Rwork0.184 1242 -
obs--83.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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