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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 2xk1 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Crystal structure of a complex between Actinomadura R39 DD-peptidase and a boronate inhibitor | ||||||
要素 | D-ALANYL-D-ALANINE CARBOXYPEPTIDASE | ||||||
キーワード | HYDROLASE / PEPTIDOGLYCAN | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / response to antibiotic / proteolysis / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ACTINOMADURA SP (バクテリア) | ||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
データ登録者 | Sauvage, E. / Herman, R. / Kerff, F. / Rocaboy, M. / Charlier, P. | ||||||
引用 | ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2011タイトル: Structure Guided Development of Potent Reversibly Binding Penicillin Binding Protein Inhibitors 著者: Woon, E.C.Y. / Zervosen, A. / Sauvage, E. / Simmons, K.J. / Ivec, M. / Inglis, S.R. / Fishwick, C.W.G. / Gobec, S. / Charlier, P. / Luxen, A. / Schofield, C.J. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 2xk1.cif.gz | 676.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb2xk1.ent.gz | 567.3 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 2xk1.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 2xk1_validation.pdf.gz | 496.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 2xk1_full_validation.pdf.gz | 532 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 2xk1_validation.xml.gz | 66 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 2xk1_validation.cif.gz | 89.8 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xk/2xk1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xk/2xk1 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 単位格子 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 47647.004 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ACTINOMADURA SP (バクテリア) / 株: R39参照: UniProt: P39045, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase #2: 化合物 | ChemComp-EWB / [( #3: 化合物 | ChemComp-SO4 / #4: 化合物 | ChemComp-CO / #5: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.66 % / 解説: NONE |
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-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 100 K |
|---|---|
| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9796 |
| 検出器 | タイプ: MARRESEARCH SX-165 / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月25日 |
| 放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
| 放射波長 | 波長: 0.9796 Å / 相対比: 1 |
| 反射 | 解像度: 2.8→38.8 Å / Num. obs: 49784 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12.7 |
| 反射 シェル | 解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.5 |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 分子置換開始モデル: PDB ENTRY 2WK0 解像度: 2.8→27.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 34.12 / SU ML: 0.345 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.406 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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| 溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso mean: 48.76 Å2
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| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→27.53 Å
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| 拘束条件 |
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ムービー
コントローラー
万見について




ACTINOMADURA SP (バクテリア)
X線回折
引用





















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