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- PDB-2x3t: Glutaraldehyde-crosslinked wheat germ agglutinin isolectin 1 crys... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x3t
タイトルGlutaraldehyde-crosslinked wheat germ agglutinin isolectin 1 crystal soaked with a synthetic glycopeptide
要素
  • AGGLUTININ ISOLECTIN 1
  • GLYCOPEPTIDE
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN/PEPTIDE / SUGAR BINDING PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / CHITIN-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


chitin binding / carbohydrate binding
類似検索 - 分子機能
Endochitinase-like / Chitin-binding, type 1, conserved site / Chitin recognition protein / Chitin recognition or binding domain signature. / Chitin-binding type-1 domain profile. / Chitin binding domain / Chitin-binding, type 1 / Endochitinase-like superfamily / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-ALPHA-AMINOBUTYRIC ACID / Chem-GYV / Agglutinin isolectin 1
類似検索 - 構成要素
生物種TRITICUM AESTIVUM (コムギ)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.749 Å
データ登録者Schwefel, D. / Maierhofer, C. / Wittmann, V. / Diederichs, K. / Welte, W.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2010
タイトル: Structural Basis of Multivalent Binding to Wheat Germ Agglutinin.
著者: Schwefel, D. / Maierhofer, C. / Beck, J.G. / Seeberger, S. / Diederichs, K. / Moller, H.M. / Welte, W. / Wittmann, V.
履歴
登録2010年1月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月9日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22016年12月28日Group: Source and taxonomy
改定 2.02020年3月11日Group: Derived calculations / Other / Polymer sequence
カテゴリ: entity_poly / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 3.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 4.02020年8月5日Group: Atomic model / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
改定 4.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 5.02024年5月1日Group: Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AGGLUTININ ISOLECTIN 1
B: AGGLUTININ ISOLECTIN 1
C: AGGLUTININ ISOLECTIN 1
D: AGGLUTININ ISOLECTIN 1
E: GLYCOPEPTIDE
M: GLYCOPEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,17327
ポリマ－70,2686
非ポリマー3,90521
水68538
1
C: AGGLUTININ ISOLECTIN 1
D: AGGLUTININ ISOLECTIN 1
M: GLYCOPEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,85712
ポリマ－35,1343
非ポリマー1,7239
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6580 Å2
ΔGint-38.8 kcal/mol
Surface area17880 Å2
手法PQS
2
A: AGGLUTININ ISOLECTIN 1
B: AGGLUTININ ISOLECTIN 1
E: GLYCOPEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,31615
ポリマ－35,1343
非ポリマー2,18212
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7770 Å2
ΔGint-33.6 kcal/mol
Surface area17660 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)44.640, 93.210, 92.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.32, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 17分子 ABCDEM

#1: タンパク質
AGGLUTININ ISOLECTIN 1 / WGA1 / ISOLECTIN A / WHEAT GERM AGGLUTININ ISOLECTIN 1


分子量: 17124.080 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) TRITICUM AESTIVUM (コムギ) / 参照: UniProt: P10968
#2: タンパク質・ペプチド GLYCOPEPTIDE


分子量: 886.067 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#3: 糖
ChemComp-GYV / 2-acetamido-1-O-carbamoyl-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose / 2-(ACETYLAMINO)-1-O-CARBAMOYL-2-DEOXY-ALPHA-D-GLUCOPYRANOSE / 2-acetamido-1-O-carbamoyl-2-deoxy-alpha-D-glucose / 2-acetamido-1-O-carbamoyl-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-1-O-carbamoyl-2-deoxy-glucose


タイプ: D-saccharide / 分子量: 264.233 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C9H16N2O7
識別子タイププログラム
methyl-a-D-glucopyranosideIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

-
非ポリマー , 3種, 48分子

#4: 化合物
ChemComp-DBB / D-ALPHA-AMINOBUTYRIC ACID / (R)-2-アミノ酪酸


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 103.120 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H9NO2
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細GYV, DBB (RESIDUES 1170-1173 CHAINS A, B, C, D): CANNOT BE ASSIGNED SEPARATE CHAIN IDS FOR THE ...GYV, DBB (RESIDUES 1170-1173 CHAINS A, B, C, D): CANNOT BE ASSIGNED SEPARATE CHAIN IDS FOR THE CYCLIC LIGAND. IN ABSENCE OF BACKBONE DENSITY, IT IS NOT POSSIBLE TO IDENTIFY THEIR SPECIFIC POSITIONS IN THE CYCLIC LIGAND SINCE THEY MIGHT BE ANY OF THE THREE EQUIVALENT DBB-GYV ADDUCTS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.9
詳細: 0.04M KH2PO4, 20% GLYCEROL, 14%-17% PEG 8000, pH 4.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. obs: 19531 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 3.45 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 42.32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.75→2.91 Å / 冗長度: 3.78 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 3.45 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 7WGA

7wga


解像度: 2.749→32.653 Å / SU ML: 0.46 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 33.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2847 1000 5.1 %
Rwork0.2285 --
obs0.2315 19531 99.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.65 Å2 / ksol: 0.356 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 55.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7783 Å20 Å20.146 Å2
2--17.1332 Å20 Å2
3----16.3548 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.749→32.653 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4545 0 237 38 4820
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024929
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7216528
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.3651746
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038599
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006898
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7493-2.89410.39411340.32592618X-RAY DIFFRACTION99
2.8941-3.07530.37521410.28852634X-RAY DIFFRACTION100
3.0753-3.31260.34021460.27392649X-RAY DIFFRACTION100
3.3126-3.64550.29521530.22722627X-RAY DIFFRACTION100
3.6455-4.17210.23041440.18872664X-RAY DIFFRACTION100
4.1721-5.25290.24511430.1762651X-RAY DIFFRACTION100
5.2529-32.65540.26181390.22852688X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.0362 Å / Origin y: 22.9398 Å / Origin z: 22.8769 Å
111213212223313233
T0.253 Å20.0284 Å2-0.03 Å2-0.5414 Å2-0.0523 Å2--0.2409 Å2
L0.0279 °20.1068 °20.1219 °2-0.062 °20.0743 °2--0.1178 °2
S-0.0792 Å °-0.226 Å °0.0122 Å °-0.0107 Å °0.0272 Å °0.1124 Å °-0.0299 Å °-0.2107 Å °0.0219 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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